Proteini su neophodni za izgradnju stanica ljudskog tijela, njegov višak nije pohranjen u tijelu, kao višak ugljikohidrata i masti. Hranjenjem stanica protein pomaže u održavanju metabolizma na potrebnoj razini.

Protein je lanac aminokiselina koje se razgrađuju u probavnom sustavu i ulaze u krv. Ljudsko tijelo ne sintetizira sve aminokiseline, pa je nužno da hrana uključuje proteinske proizvode.

Što je povezano s proteinskom hranom? To su uglavnom proizvodi biljnog i životinjskog podrijetla, s prirodnim proizvodima. U takozvanim "mesnim" lean poluproizvodima - kobasicama, kobasicama i drugima - gotovo da nema proteina, uglavnom samo brzih ugljikohidrata.

Proteinska hrana, popis proizvoda uključenih u obveznu dnevnu prehranu.

Osoba mora jesti:

• Pileće meso.
• Pilići jaja.
• Goveđi.
• Mlijeko.
• Sir.
• Sir.
• Svinjetina.
• Zec.
• Sjemenke suncokreta.
• Škampi, rakovi, rakovi.
• Heljda.
• Crvena riba.
• Ovčetina.
• Leća.
• Oraha.
• Grah.
• Proso.
• Soja.
• Bademi.
• Kikiriki.
• Kavijar za jesen.

Kako kombinirati hranu:

http://womans7.com/zdorovie/belkovye-produkty.html

Koje tvari pripadaju proteinima

Klasifikacija proteina

Svi spojevi proteina koji se nalaze u prirodi podijeljeni su u dvije velike skupine: jednostavne ─ proteine ​​i kompleksne ─ proteide. Jednostavni proteini sadrže samo aminokiseline. Sastav kompleksnih proteina, osim aminokiselina, uključuje i tvari različite prirode: ugljikohidrate, lipide, pigmente, nukleinske kiseline itd.

U sljedećoj shemi dati su glavni predstavnici proteina koji se nalaze u životinjskim tkivima.

Albumini, histoni, protamini, nukleotidi, kromoproteini, glukoproteini, globulini, skleroproteini fosfoproteidi, lipoproteini

Jednostavni proteini (proteini)

Albumin i globulini

Albumini i globulini su široko rasprostranjeni u prirodi. Ima ih mnogo u krvnoj plazmi, serumu mlijeka iu tkivima organizama. U serumu između albumina i globulina postoji određeni omjer - koeficijent albumin-globulin (A / G). Albumini se razlikuju od globulina u niskom glikolu i velikim količinama aminokiselina koje sadrže sumpor. Albumini se lako otapaju u vodi, dok su globulini u vodi praktički netopljivi, ali se lako otapaju u otopinama slabe koncentracije soli, a to se koristi za odvajanje albumina od globulina. Albumini su u manjem disperziranom stanju od globulina, stoga ih je teže precipitirati. Njihova molekularna težina je manja od mase globulina.

U praksi dobivanja proteinskih pripravaka, češće se koristi soljenje amonijevog sulfata. Tako, da bi se dobio anti-toksični serum (anti-difterija, anti-poliemilitis, anti-pertussis, itd.), Koristi se metoda precipitacije proteina s amonijevim sulfatom, budući da su antitoksini, po svojoj kemijskoj prirodi, α-globulini krvi.

Eksperimenti s molekulom albumina obilježenim sumporom Muller 1954. godine dokazali su transformaciju albulina u globulin. Biološke tekućine (krv, spinalna tekućina) uvijek sadrže više albumina od globulina.

Histoni su široko rasprostranjeni u prirodi kao dio kompleksnih proteina, uglavnom u nuklearnim proteinima.

Njihova molekularna težina znatno je niža od albumina i globulina - oko 14.300, a sastoje se uglavnom od diaminokiselina: arginina, histidina i lizina i sadrže vrlo malo aminokiselina koje sadrže triptofan i sumpor. Zbog sadržaja diaminokiselina, ovi proteini su po prirodi oštro alkalni.

Utvrđeno je da su histoni proteini 80% sastavljeni od heksonskih baza, tj. Aminokiselina koje sadrže 6 ugljikovih atoma - arginina, lizina i histidina. Predstavnik histona je globinski protein, koji je dio krvnog proteina hemoglobina. Kroz molekulu histidina, ovaj protein je povezan s hemeom, stvarajući hemoglobin.

Protamine su 1868. godine otkrili Misher u spermi, a njihovu prirodu proteina dešifrirao je Kossel 1886. godine. Dobiveni su u čistom obliku pomoću pikrata. Molekularna težina se kreće od 2.000 do 10.000. Sadržaj dušika je 30%, dok je kod ostalih jednostavnih dušikovih proteina samo 16-17%. Glavna jezgra ovih proteina je argininski peptidni lanac, tako da lako reagiraju sa spojevima kisele prirode.

U novije vrijeme veliki značaj pridaje se proteinima koji pripadaju skleroproteinima. Te se proteine ​​teško otapa u vodi i slanim otopinama i gotovo se ne izlaže enzimima. Takvi proteini imaju posebnu elastičnost i snagu. To su keratini - proteini kože i kolageni - proteini vezivnog tkiva. Ovi proteini sadrže najveću količinu monoamino monokarboksilnih amino kiselina.

Keratini potječu od kože, kose, rogova i kopita. Oni obavljaju vrlo važnu zaštitnu funkciju. Keratini sadrže mnogo aminokiseline cistina.

Kolagen je protein izoliran iz vezivnog tkiva. Sastav kolagena nije cistin, tirozin i triptofan, te stoga nije kompletan protein (želatina, kao i kolagen, izolirana je iz vezivnog tkiva i također je neispravan protein).

Skupina skleroproteina uključuje proteine ​​poznate kao fibroin, rootin i spongil. Fibroin se formira od svilenih buba i sadrži 44% glikokola, 26% alanina, 13, 6% serina i 13% tirozina.

Cornein se nalazi u koštanom skeletu koralja, a spongin je izoliran od morskih spužvi. Oba proteina bogata su jodom i bromom. Već 1896. iz morskih spužava izolirana je jodotorgonska kiselina, koja je 3, 5-diiodotirozin.

Skupina kompleksnih proteina uključuje takve spojeve koji se, kada se hidroliziraju, razgrađuju ne samo na aminokiseline, već i na ne-proteinski dio.

Krajem prošlog stoljeća, u laboratoriju Hoppe-Zeiler u Njemačkoj, Misher je izolirao tvar iz jezgre iz sperme, koju je nazvao nukleinom. U jezgri, glavni dio su proteinske tvari. Kasnije je utvrđeno da ti proteini pripadaju skupini histona i protamina koji imaju alkalna svojstva.

Prema suvremenim istraživanjima, nukleoproteini se također nalaze u citoplazmi stanica.

Nukleoproteini su među biološki najznačajnijim proteinskim tvarima: povezani su s procesima stanične diobe i prijenosom nasljednih svojstava; od jezgri izgrađenih filtrira

virusa koji uzrokuju bolest.

Nukleoproteini su sastavljeni od proteina i nukleinskih kiselina. Nukleinske kiseline su složeni spojevi koji se raspadaju u jednostavne nukleinske kiseline (mononukleotide), koje su izgrađene od dušičnih baza, ugljikohidrata (pentoza) i fosforne kiseline.

Nukleotidi sadrže derivate purinskih i pirimidinskih baza - adenin (6-amino-purin), gvanin (2-amino-6-hidroksipurin), citozin (2-hidroksi-6-pirimidin), uracil (2,6-dioksipirimidin), timin (2,6-dioksi-5-metilpirimidin).

Struktura nukleinske kiseline

Struktura jednostavnih nukleinskih kiselina (nukleotida) je trenutno dobro proučena. Navodi se da se tijekom hidrolize adenilna kiselina raspada u ugljikohidrate (pentozu), fosfornu kiselinu i dušikovu bazu - adenin. U mišićnom tkivu adenilne kiseline, fosforna kiselina se nalazi na 5. ugljikovom atomu riboze.

Adenilne kiseline - AMP, ADP i ATP igraju važnu ulogu u metabolizmu.

Postoji pet tipova nukleotida koji se nalaze u polinukleinskim kiselinama, RNA i DNA, a to su adenilne, gvanilne, citidičke, uridilne i tiamidilne kiseline. Te kiseline su sadržane u polinukleotidima u ekvivalentnim količinama. U slobodnom obliku, te kiseline se mogu naći i mogu sadržavati jedan, dva i tri ostatka fosforne kiseline. S tim u vezi, razlikuju se mono, di i triofosforni derivati ​​nukleitida.

Watson i Crick, proučavajući sastav i strukturu DNA, iznijeli su ideju da je molekula DNA dvostruka, uvijena oko svoje osi, heliks dva nukleotidna lanca. U isto vrijeme jedna od purinskih baza je suprotna pirimidinskoj bazi.

Istraživači su pokazali da jedan okret spirale sadrži deset baznih parova, dok slijed baza u jednom lancu potpuno određuje slijed u drugom. To nam omogućuje da shvatimo kako se reproducira kemijski specifična živa tvar u procesu stanične diobe.

Na početku se heliks odvija, zatim se polinukleotidni lanci razdvajaju i udaljavaju jedan od drugog. Iz okoline dolazi do dodavanja odgovarajućih mononukleotida, koji završava formiranjem dva nova spirala. Taj se proces ponavlja beskrajno.

Deoksiribonukleinska kiselina naziva se nuklearna, jer se u staničnoj jezgri nalazi puno, a ribonukleinska kiselina naziva se protoplazmatska, jer je u protoplazmi stanica mnogo toga.

Izomerizacija polinukleinskih kiselina ovisit će o redoslijedu izmjene jednostavnih nukleinskih kiselina.

Posebno važnu ulogu imaju dvije polinukleinske kiseline: ribonukleinska kiselina (RNA) i deoksiribonukleinska kiselina (DNA).

Kao što ime implicira, ove kiseline se međusobno razlikuju u ugljikohidratnim komponentama. RNA sadrži ribozu, DNA - deoksiribozu, to jest ribozu, u kojoj C2 nema kisikov atom. Timin nije pronađen u RNA, a uracil nije pronađen u DNA.

Utvrđeno je da RNA sadrži do 4000-5000 mononukleotida, DNK je mnogo više, budući da njegova molekularna težina doseže 2 milijuna, a mononukleotidi se nalaze u lancima i RNA i DNA molekulama.

Svaka molekula RNA i DNA ima strogo uređenu strukturu, tj. Izmjenu mononukleotida.

Trenutno se smatra da je DNA gen, odnosno spoj koji uzrokuje prijenos nasljednih svojstava organizma.

Kromoproteini uključuju kompleksne proteinske tvari koje, osim proteina, sadrže i proteinski ne-proteinski sastojak. Kromoproteini uključuju hemoglobin, mioglobin i geminovye enzime - katalazu, peroksidazu i citokrom. To uključuje i kompleksne proteine ​​- flavoproteine, koji uključuju boje - flavine.

Proteini koje hrana sadrži

Većina kompleksnih proteina sadrži jedan ili drugi metal. Hemoglobin u krvi i geminovye enzimi (katalaza, peroksidaza, citokrom oksidaza) sadrže željezo, a askorbinsku oksidazu, tirozinazu itd. - bakar.

Metaloproteini i flavoproteidi imaju važnu ulogu u procesima biološke oksidacije u tkivima.

Prioritet u proučavanju kemijske prirode bojila hemoglobina pripada M. V. Nentsky. Otkrio je da osnova boje krvi sadrži porfinski prsten koji se sastoji od četiri pirola, međusobno povezana pomoću metinskih skupina (= CH-). Hemoglobin zbog prisutnosti 4 atoma željeza u njemu ima sposobnost transporta kisika iz pluća do tkiva, osiguravajući respiratornu funkciju krvi. Trenutno je dokazano da se hemoglobini određenih vrsta životinja međusobno razlikuju ne po tvarima za bojenje, nego po proteinskim komponentama. Postoji hemoglobin A, hemoglobin S, hemoglobin F.

Kao dio mišićnog tkiva nalazi se hemoprotein - mioglobin, koji mišićima daje crvenu boju. Proteinski mioglobin, iako blizu sastavu hemoglobina, razlikuje se od njega u sastavu aminokiselina. Osim toga, mioglobin je snažnije vezan za kisik. To je važno za mišićno tkivo. Molekula mioglobina sadrži jedan atom željeza, što znači jedan porfirni prsten. U mišićima je 14% mioglobina prisutno u video oksimioglobinu, koji osigurava rezervu kisika u mišićima i sprečava gladovanje kisikom. Kod nekih morskih životinja sadržaj oksimioglobina je veći od 50%, što im omogućuje da dugo ostaju pod vodom bez kisika (pečati i druge morske životinje).

Glukoproteini uključuju kompleksne proteine, koji osim proteina imaju protetsku skupinu koja sadrži različite ugljikohidratne derivate: D-glukozamin, D-galaktozamin, D-glukuronsku kiselinu, kombiniranu sa sumpornom i octenom kiselinom. Predstavnici ovih proteina su mucin (slina, želudac, crijevna sluznica, staklasto tijelo oka), heparin, kondroitin i supstance krvnih grupa, itd.

Glukoproteini, za razliku od drugih kompleksnih proteina, lako se talože pod djelovanjem jakih otopina octene kiseline, a to se koristi za njihovo razdvajanje.

Tijekom hidrolize glukoproteina javljaju se sumporne kiseline mukapolisaharida, hijaluronske i hondrotinske. Hijaluronska kiselina u zidovima krvnih žila osigurava njihovu normalnu propusnost.

Fosfooptere uključuju proteine, koji uključuju fosfornu kiselinu zajedno s amino kiselinama. Fosfoproteini se razlikuju od nukleoproteina po tome što u njihovom sastavu nema nukleinskih kiselina, ali postoji fosforna kiselina koja se veže za protein kroz hidroksilnu skupinu serinskih i treoninskih aminokiselina.

Ova skupina proteina uključuje mlijeko kazeinogena i vitelin žumanjka. Ovi proteini služe kao hranjiva tvar za razvoj embrija. Prisutnost fosforne kiseline u navedenim proteinima osigurava normalan razvoj koštanog kostura.

Lipoproteini su kompleksni proteini koji se razgrađuju tijekom hidrolize u aminokiseline, neutralne masti, fosfatide i sterole. Oni su najvažniji dio strukturnih formacija stanica i tjelesnih tekućina. Na primjer, lipidi u krvi povezani su s albuminom i globulinima i daju komplekse različite otpornosti. Obični masna otapala - eter, kloroform - teško ih je ekstrahirati, ali nakon preliminarnog uništenja ovih kompleksa lipoidi lako ulaze u otopinu.

Lipodoproteinski kompleksi proteina s kolesterolom i fosfatidima igraju veliku ulogu.

Kompleksi a-lipoteina uključuju krvni α-globulin i lipide (kolesterol i fosfatide) u omjeru 1: 1. Sastav α - lipoproteinskih kompleksa α - globulina krvi, a omjer proteina i lipida je 1: 4.

Stvaranje kompleksa proteina s lipidima pridonosi topljivosti lipida i njihovom transportu u njihova tkiva. Većina vitamina, topivih u mastima (A, E i karoteni), također se transportira u tkiva pomoću serumskih proteina - a2-globulina.

• Facebook
• Moj svijet
• Vkontakte
• kolege iz razreda
• LiveJournal

glyukoproteidov

GLUKOPROTEIDI - Medicinska enciklopedija | Medicinski imenik - Medicinski imenik, Medicinska enciklopedija, wiki, wiki
U našoj medicinskoj enciklopediji u odjeljku Medicinska enciklopedija i medicinski priručnik prikupljaju se podaci o GLUKOPROTEIDIMA. Možete saznati što je GLYUKOPROTEIDY online i potpuno besplatno. Nadamo se da ste posjetili naš medicinski katalog s razlogom i pronašli potpuni opis GLYUKOPROTEIDY, potrebne simptome i druge informacije, naša web stranica nudi sve informacije besplatno, ali da biste kupili pravi lijek ili izliječili bolest koju zanima, bolje je da se obratite svom liječniku, ljekarniku ili se obratite svom lokalnom liječniku. klinika. Sve informacije o GLUKOPROTEIDIMA, samo za referencu i samo-tretman, ne preporučujemo.

Medicinska enciklopedija / medicinska enciklopedija / GLUKOPROTEIDI

glyukoproteidov

GLUKOPROTEIDI, kompleksni proteini, proteinski spojevi s ugljikohidratima ili njegovim derivatima.

Što su proteini, što je njihov sastav, zašto su potrebni?

Oni sadrže manje C i N, a O je više od proteina. Postoje geni bez fosfora i fosfoglukoproteini. Prvi su podijeljeni u 1) mucinske tvari (mucini, mukoidi) koje sadrže aminosugarski glukozamin (10–35%) u obliku uparene mukoichozarične kiseline, 2) hondroproteine, koji sadrže hondrozamin u obliku kondroitinosulfatne kiseline, i 3) halogene, pod djelovanjem alkalije koje se pretvaraju u hyeline i daju daljnje razgradnje ugljikohidrata.Mo i ts i ns imaju kiselinska svojstva. Netopljiv u vodi, topiv u slabim alkalijama. Sluznice se ne zgušnjavaju tijekom ključanja. Octena kiselina proizvodi talog, gotovo netopljiv u suvišku taloga na običnom t °; K4FeCy6 ne istaloži; digestirani želučani i pankreasni sok; Indol i skatol nisu prisutni u proizvodima truljenja. Mucine izlučuju neke žlijezde slinovnice, koje se nalaze na sluznicama, u koži puževa, u ljusci jaja žaba i riba; zajedno s mukoidima sadržanim u var-tonskom klinu pupčane vrpce. Učiniti tkiva sklizakim i elastičnim, zaštititi ih od vanjskih štetnih utjecaja. - Pronađene su muškalije: u cisti jajnika (pseudomucin, paramucin), u rožnici (rožnica), u staklastom tijelu oka (hyalomcoid), u pilećem proteinu ( Halogeni, koji su uglavnom malo proučavani, uključuju: Neossin u jestivim gnijezdima kineskih lastavica, Descemetove membrane membrane i vrećicu oka oka, hijaline ehinokoknih mjehurića, hondrosin spužve sluznice, itd. - Za hondroproteine ​​spadaju: hondromukoidna hrskavica, Mukoyd tetivama, kostima osseomukoid, mukoidan aorte, kože, bjeloočnice oči. Chondromucoid kiselo reagira, nije topiv u vodi, otapa se u lužinama, cijepa hondroitnosnosaričnu kiselinu i tvori sumporne lužine. Otopine hondromukoida u vrlo maloj količini lužina talože se kiselinama. K4FeCy6 u prisutnosti NaCl i HCl ne precipitira; taninska kiselina nije istaložena, ona se ne taloži u želatini u njezinom prisustvu, dok fosfoglukoproteini cijepaju reducirajuću tvar i fosfornu kiselinu tijekom hidrolize, ne dajući purinske baze. Poznat je: njihov thulin iz jaja šarana i helikoproteina iz proteinske žlijezde Helix pomatia. a. Barkhash. U mikroskopskoj tehnici, definicija gela je sljedeća: uzorci su fiksirani s 96-100 ° C alkoholom ili Carnu Sagpo tekućinom) (alkohol + kloroform + octena kiselina), uklopljeni u parafin i obojeni Fisherom (Fischer). Za to se obrađuju dijelovi od 5 do 10 min. u 10% -tnoj vodenoj otopini tanina, ispere se s 1% -tnom otopinom K2Sg20, uroni 5-10 minuta u 10% otopinu K2Cg207, ispere s de-stilom. vodom i boji se 10 minuta. u zasićenoj otopini safranina u anilinskoj vodi, diferenciranoj u bistroj alkoholnoj otopini Lichtgriina, brzo je prošao kroz alkohole i zatvoren na uobičajeni način u kanadskom balzamu. Rezultati: zrna G. obojena su u svijetlo crvenoj boji. U nekim slučajevima, boja zrna se povećava od dodavanja 3 kapi do 5 kubičnih metara mravlje kiseline K »Cr207 do 10% otopine K» Cr207. Da bi se izbjeglo otapanje G., potrebno je, kad god je to moguće, smanjiti zadržavanje rezova u vodenim otopinama. Tehnika je primjenjiva ne samo u odnosu na dijelove tkiva, već i na ukupne objekte na razmazima, na primjer. u proučavanju najjednostavnijih. Lit.: Strauss E. u. Collier W., Spezielle Chemie der Proteine ​​(Hndb. Der Biochemie des Men-sclien u. Der Tiere, hrsg. Von C Oppenheimer, B. I, str. 642, Jena, 1924). (Medicinski priručnik / Medicinska enciklopedija), Medicinski priručnik, Medicinska enciklopedija, wiki, wiki, Medicinska enciklopedija, Medicinski priručnik

PROTEINSKE TVARI

Visoka molekulska masa (molekulska masa varira od 5-10 tisuća do milijun ili više) prirodni polimeri, čije su molekule izgrađene od aminokiselinskih ostataka, nazivaju se proteini ili proteinske tvari.

Proteini su jedna od najvažnijih klasa bioorganskih spojeva, bez kojih je proces vitalne aktivnosti, odnosno metabolizma, nemoguć.

U životinja i biljaka, proteini obavljaju različite funkcije:

Protein se sastoji od većine protoplazme stanica. Oni igraju ključnu ulogu u metaboličkim procesima i proliferaciji stanica. Proteini čine osnovu potpornog, pokrovnog i mišićnog tkiva (kosti, hrskavice, tetive, koža).

Proteini su mnogi od najvažnijih fiziološki aktivnih spojeva: enzimi, hormoni, pigmenti, antibiotici, toksini.

U suštini, cjelokupna aktivnost organizma (razvoj, kretanje, propadanje i još mnogo toga) povezana je s proteinskim tvarima.

Klasifikacija proteina.

Trenutno postoji nekoliko klasifikacija proteina:

- prema stupnju težine;

- o topljivosti u odvojenim otapalima;

- u obliku molekula.

Stupanj složenosti proteina podijeljen je na:

- jednostavni proteini (proteini);

- kompleksni proteini (proteidi).

Proteini su spojevi koji sadrže samo aminokiselinske ostatke.

Proteidi su spojevi koji se sastoje od proteinskih i ne-proteinskih dijelova. Kada se hidroliziraju, one daju aminokiseline i tvari koje nisu proteinske prirode (na primjer, fosforna kiselina, ugljikohidrati itd.).

Tvari koje imaju ne-proteinsku prirodu, ali su dio proteinskih tvari, nazivaju se protetičkom skupinom.

Ovisno o sastavu neproteinskog dijela (protetska skupina), proteidi se dijele u skupine:

1. nukleoproteini - spojevi koji se hidroliziraju u jednostavne proteine ​​i nukleinske kiseline. Oni su dio protoplazme, jezgre stanica, virusa. Nukleinske kiseline su među najvažnijim biopolimerima, koji igraju veliku ulogu u nasljeđivanju.

2. fosfoproteini - spojevi koji se hidroliziraju u jednostavne proteine ​​i fosfornu kiselinu. Oni igraju važnu ulogu u prehrani mladog tijela. Primjer: - Kazein - mliječni protein.

3. glikoproteini - spojevi koji se hidroliziraju u jednostavne proteine ​​i ugljikohidrate. Sadrži se u raznim mukoznim izlučevinama životinja.

4. lipoproteini - spojevi koji se hidroliziraju u jednostavne proteine ​​i lipide. Sudjelujte u stvaranju glutenskih proteina. U velikim količinama sadržan je u sastavu zrna, protoplazme i staničnih membrana.

5. kromoproteini - spojevi koji se hidroliziraju u jednostavne proteine ​​i boje. Na primjer, razina hemoglobina u krvi se razgrađuje u globinski protein i složena dušična baza koja sadrži željezo.

Postoje i druge skupine kompleksnih proteina.

Prema topljivosti u odvojenim otapalima proteini se dijele na:

- topljiv u vodi;

- topljivi u slabim otopinama soli;

- topljivi u alkoholnim otopinama;

- topljivi u alkalijama, itd.

Proteini prema ovoj klasifikaciji dijele se na:

1. albumini - proteini topljivi u vodi. Imaju relativno malu molekularnu težinu. Dio proteinskih jaja, krv, mlijeko. Tipičan predstavnik albumina je protein jajeta.

2. globulini - proteini netopljivi u vodi, ali topljivi u razrijeđenim vodenim otopinama soli. To su vrlo česti proteini - oni čine većinu sjemenki mahunarki i uljarica, dio su krvi, mlijeka, mišićnih vlakana.

PROTEINSKE TVARI

Reprezentativni životinjski globulin je mlijeko laktoglobulin.

3. Prolamini - proteini netopljivi u vodi, ali topljivi u etanolnoj otopini (60-80%). To su karakteristični proteini sjemenki žitarica, na primjer: gliadin - pšenica i raž, zein - kukuruz, avenin - zob, hordein - ječam.

4. Glutelini - proteini koji su netopljivi u vodi, ali su topljivi u alkalnim otopinama. Uključeno u sastav biljnih proteina. Od njih treba dodijeliti orysenin iz sjemenki riže i glutenin proteina glutena pšenice.

Osim gore navedenih skupina, proteini također uključuju:

-protamini (dio spermija i jaja riba);

-histoni (dio su mnogih kompleksnih proteina);

-skleroproteini (ova skupina uključuje proteine ​​potpornog i pokrovnog tkiva tijela: kosti, kožu, ligamente, rogove, nokte, kosu).

Oblik molekula proteina podijeljen je na:

fibrilarni ili nitasti;

- kuglasti ili sferični.

U takozvanim fibrilarnim proteinima, pojedinačni molekularni lanci su više rastegnuti.

U globularnim proteinima pakiranje molekularnog lanca je kompaktnije.

Većina proteina živih organizama ima oblik molekula u drugoj skupini.

http://magictemple.ru/kakie-veshhestva-otnosjatsja-k-belkam/

Vjeverice su ono što

Proteini su organske tvari koje igraju ulogu građevinskog materijala u ljudskom tijelu stanica, organa, tkiva i sintezi hormona i enzima. Oni su odgovorni za mnoge korisne funkcije, čiji neuspjeh dovodi do poremećaja života, kao i za stvaranje spojeva koji osiguravaju otpornost imuniteta na infekcije. Proteini se sastoje od aminokiselina. Ako se kombiniraju u različitim sekvencama, formira se više od milijun različitih kemijskih tvari. Podijeljeni su u nekoliko skupina koje su jednako važne za osobu.

Proteinski proizvodi doprinose rastu mišićne mase, pa bodybuilderi zasititi svoju prehranu proteinskom hranom. Sadrži malo ugljikohidrata i, shodno tome, nizak glikemijski indeks, stoga je koristan za dijabetičare. Nutricionisti preporučuju jesti zdravu osobu 0.75 - 0.80 g. komponenta kvalitete po 1 kg težine. Za rast novorođenčeta potrebno je do 1,9 grama. Nedostatak proteina dovodi do poremećaja vitalnih funkcija unutarnjih organa. Osim toga, metabolizam je poremećen i razvija se atrofija mišića. Stoga su proteini nevjerojatno važni. Razmotrimo ih detaljnije kako bismo ispravno uravnotežili prehranu i stvorili savršen izbornik za gubljenje težine ili dobivanje mišićne mase.

Neka teorija

U potrazi za idealnom figurom, ne znaju svi što su proteini, iako aktivno promiču dijete s niskim udjelom ugljikohidrata. Da biste izbjegli pogreške u uporabi proteinske hrane, saznajte što je to. Protein ili protein je organski spoj visoke molekulske težine. Oni se sastoje od alfa-kiselina i uz pomoć peptidnih veza su povezani u jedan lanac.

Struktura uključuje 9 esencijalnih aminokiselina koje nisu sintetizirane. To uključuje:

Također sadrži 11 esencijalnih aminokiselina i drugih koji igraju ulogu u metabolizmu. Ali najvažnije aminokiseline smatraju se leucinom, izoleucinom i valinom, koji su poznati kao BCAA. Razmotrite njihovu svrhu i izvore.

Kao što možemo vidjeti, svaka od aminokiselina je važna u formiranju i održavanju mišićne energije. Kako bi se osiguralo da se sve funkcije izvode bez kvarova, one moraju biti uvedene u svakodnevnu prehranu kao dodatak prehrani ili prirodna hrana.

Koliko je aminokiselina neophodno da bi tijelo funkcioniralo ispravno?

Svi ovi spojevi proteina sadrže fosfor, kisik, dušik, sumpor, vodik i ugljik. Dakle, uočava se pozitivna ravnoteža dušika, koja je nužna za rast lijepih reljefnih mišića.

Zanimljivo! U procesu ljudskog života gubi se udio proteina (približno 25 - 30 grama). Stoga oni moraju uvijek biti prisutni u hrani koju čovjek konzumira.

Postoje dvije glavne vrste proteina: biljni i životinjski. Njihov identitet ovisi o tome odakle dolaze u organima i tkivima. Prvu skupinu čine proteini dobiveni iz sojinih proizvoda, orašasti plodovi, avokado, heljda, šparoge. I na drugi - iz jaja, ribe, mesa i mliječnih proizvoda.

Struktura proteina

Da bismo razumjeli iz čega se sastoji protein, potrebno je detaljno ispitati njihovu strukturu. Spojevi mogu biti primarni, sekundarni, tercijarni i kvartarni.

• Primarni. U njoj su aminokiseline povezane u nizu i određuju tip, kemijska i fizikalna svojstva proteina.
• Sekundarni je oblik polipeptidnog lanca, koji je formiran vodikovim vezama imino i karboksilnih skupina. Najčešća alfa helix i beta struktura.
• Tercijarni je mjesto i izmjena beta-struktura, polipeptidnih lanaca i alfa heliksa.
• Kvartar je formiran vodikovim vezama i elektrostatskim interakcijama.

Sastav proteina predstavljen je kombiniranim aminokiselinama u različitim količinama i redoslijedu. Prema tipu strukture, mogu se podijeliti u dvije skupine: jednostavne i složene, koje uključuju skupine koje nisu aminokiseline.

Važno je! Oni koji žele izgubiti na težini ili poboljšati svoj fizički oblik, nutricionisti preporučuju prehranu proteinima. One trajno uklanjaju glad i ubrzavaju metabolizam.

Osim funkcije gradnje, proteini posjeduju i niz drugih korisnih svojstava, o kojima će se dalje raspravljati.

Stručno mišljenje

Želim objasniti zaštitne, katalitičke i regulatorne funkcije proteina, jer je to prilično složena tema.

Većina tvari koje reguliraju vitalnu aktivnost tijela, ima proteinsku prirodu, tj. Sastoji se od aminokiselina. Proteini su uključeni u strukturu apsolutno svih enzima - katalitičkih tvari koje osiguravaju normalan tijek apsolutno svih biokemijskih reakcija u tijelu. A to znači da je bez njih nemoguća razmjena energije, pa čak i izgradnja stanica.

Proteini su hormoni hipotalamusa i hipofize, koji reguliraju rad svih unutarnjih žlijezda. Hormoni gušterače (inzulin i glukagon) su peptidi u strukturi. Dakle, proteini imaju izravan učinak na metabolizam i mnoge fiziološke funkcije u tijelu. Bez njih je rast, reprodukcija i čak normalno funkcioniranje pojedinca nemoguće.

Konačno, s obzirom na zaštitnu funkciju. Svi imunoglobulini (antitijela) imaju strukturu proteina. I pružaju humoralni imunitet, to jest, štite tijelo od infekcija i pomažu da se ne razboli.

Proteinske funkcije

Bodybuilderi su uglavnom zainteresirani za funkciju rasta, ali osim toga, proteini još uvijek obavljaju mnoge zadatke, ne manje važno:

Drugim riječima, protein je rezervni izvor energije za punopravni rad tijela. Kada se konzumiraju sve rezerve ugljikohidrata, protein počinje lomiti. Stoga bi sportaši trebali razmotriti količinu konzumacije visokokvalitetnih proteina koji pomažu u izgradnji i jačanju mišića. Glavna stvar je da je sastav konzumira tvar uključena cijeli skup esencijalnih aminokiselina.

Važno je! Biološka vrijednost proteina označava njihovu količinu i kvalitetu asimilacije tijela. Na primjer, u jajetu, koeficijent je 1, au pšenici 0,54. To znači da će u prvom slučaju biti asimilirani dva puta više nego u drugom.

Kada protein uđe u ljudsko tijelo, počinje se razbijati u stanje aminokiselina, a zatim vode, ugljičnog dioksida i amonijaka. Nakon toga, oni se kreću kroz krv do ostatka tkiva i organa.

Proteinska hrana

Već smo shvatili što su proteini, ali kako to znanje primijeniti u praksi? Nije potrebno posebno istraživati ​​njihove strukture kako bi se postigao željeni rezultat (gubitak težine ili povećanje težine), dovoljno je samo odrediti koju vrstu hrane trebate jesti.

Da biste sastavili izbornik proteina, razmislite o tablici proizvoda s visokim sadržajem komponente.

Obratite pozornost na brzinu učenja. Neki se organizmi razgrađuju u kratkom vremenskom razdoblju, dok su drugi duži. To ovisi o strukturi proteina. Ako se beru iz jaja ili mliječnih proizvoda, odmah odlaze u prave organe i mišiće, jer se nalaze u obliku pojedinačnih molekula. Nakon toplinske obrade, vrijednost je blago smanjena, ali nije kritična, tako da ne jedu sirovu hranu. Vlakna od mesa slabo se obrađuju, jer su u početku dizajnirana tako da razvijaju snagu. Kuhanje pojednostavljuje proces asimilacije, budući da se tijekom obrade visokim temperaturama uklanjaju poprečne veze vlakana. Ali čak iu ovom slučaju, puna apsorpcija nastaje u 3 - 6 sati.

Zanimljivo! Ako je vaš cilj izgraditi mišiće, jedite proteinsku hranu sat vremena prije treninga. Prikladna piletina ili pureća prsa, riba i mliječni proizvodi. Tako povećavate učinkovitost vježbi.

Ne zaboravite i na povrće. Velika količina tvari nalazi se u sjemenkama i mahunarkama. No, za njihovu ekstrakciju tijelo treba potrošiti puno vremena i truda. Komponenta gljiva je najteže probavljiva i asimilirana, ali soja lako postiže svoj cilj. No, sama soja neće biti dovoljna za dovršenje tjelesnog rada, ona mora biti kombinirana s korisnim svojstvima životinjskog podrijetla.

Kvaliteta proteina

Biološka vrijednost proteina može se promatrati iz različitih kutova. Kemijsko gledište i dušik već smo proučavali, razmatrali i druge pokazatelje.

• Profil amino kiseline znači da proteini iz hrane moraju odgovarati onima koji su već u tijelu. Inače, sinteza je prekinuta i dovest će do razgradnje proteinskih spojeva.
• Namirnice s konzervansima i one koje su podvrgnute intenzivnoj toplinskoj obradi imaju manje dostupnih aminokiselina.
• Ovisno o brzini razgradnje proteina u jednostavne komponente, proteini se brže ili sporije probavljaju.
• Korištenje proteina je pokazatelj vremena u kojem se formirani dušik zadržava u tijelu i koliko je ukupno probavljivih proteina.
• Učinkovitost ovisi o tome kako je sastojak utjecao na rast mišića.

Također treba naglasiti razinu apsorpcije proteina sastavom aminokiselina. Zbog svoje kemijske i biološke vrijednosti mogu se identificirati proizvodi s optimalnim izvorom proteina.

Razmotrite popis komponenti uključenih u prehranu sportaša:

Kao što vidimo, hrana za ugljikohidrate također je uključena u zdrav meni za poboljšanje mišića. Nemojte odustati od korisnih komponenti. Samo uz pravu ravnotežu bjelančevina, masti i ugljikohidrata, tijelo neće osjetiti stres i bit će modificirano na bolje.

Važno je! U prehrani trebaju dominirati proteini biljnog podrijetla. Njihov omjer prema životinjama je 80% do 20%.

Da biste dobili maksimalnu korist od proteinske hrane, ne zaboravite na njihovu kvalitetu i brzinu apsorpcije. Pokušajte uravnotežiti prehranu tako da je tijelo zasićeno korisnim elementima u tragovima i ne pati od nedostatka vitamina i energije. U zaključku, napominjemo da morate voditi računa o ispravnom metabolizmu. Da biste to učinili, pokušajte prilagoditi hranu i jesti proteinske namirnice nakon večere. Tako upozorite noćne grickalice, a to će povoljno utjecati na vašu figuru i zdravlje. Ako želite izgubiti težinu, jedite perad, ribu i mliječne proizvode s niskim udjelom masti.

http://diets.guru/pishhevye-veshhestva/belki-chto-eto-takoe/

PROTEINSKE TVARI

Visoka molekulska masa (molekulska masa varira od 5-10 tisuća do milijun ili više) prirodni polimeri, čije su molekule izgrađene od aminokiselinskih ostataka, nazivaju se proteini ili proteinske tvari.

Proteini su jedna od najvažnijih klasa bioorganskih spojeva, bez kojih je proces vitalne aktivnosti, odnosno metabolizma, nemoguć.

U životinja i biljaka, proteini obavljaju različite funkcije:

Protein se sastoji od većine protoplazme stanica. Oni igraju ključnu ulogu u metaboličkim procesima i proliferaciji stanica. Proteini čine osnovu potpornog, pokrovnog i mišićnog tkiva (kosti, hrskavice, tetive, koža).

Proteini su mnogi od najvažnijih fiziološki aktivnih spojeva: enzimi, hormoni, pigmenti, antibiotici, toksini.

U suštini, cjelokupna aktivnost organizma (razvoj, kretanje, propadanje i još mnogo toga) povezana je s proteinskim tvarima.

Klasifikacija proteina.

Trenutno postoji nekoliko klasifikacija proteina:

- prema stupnju težine;

- na topivost u odvojenim otapalima;

- u obliku molekula.

Stupanj složenosti proteina podijeljen je na:

- jednostavni proteini (proteini);

- kompleksni proteini (proteidi).

Proteini su spojevi koji sadrže samo aminokiselinske ostatke.

Proteidi su spojevi koji se sastoje od proteinskih i ne-proteinskih dijelova. Kada se hidroliziraju, one daju aminokiseline i tvari koje nisu proteinske prirode (na primjer, fosforna kiselina, ugljikohidrati itd.).

Tvari koje imaju ne-proteinsku prirodu, ali su dio proteinskih tvari, nazivaju se protetičkom skupinom.

Ovisno o sastavu neproteinskog dijela (protetska skupina), proteidi se dijele u skupine:

1. nukleoproteini - spojevi koji se hidroliziraju u jednostavne proteine ​​i nukleinske kiseline. Oni su dio protoplazme, jezgre stanica, virusa. Nukleinske kiseline su među najvažnijim biopolimerima, koji igraju veliku ulogu u nasljeđivanju.

2. fosfoproteini - spojevi koji se hidroliziraju u jednostavne proteine ​​i fosfornu kiselinu. Oni igraju važnu ulogu u prehrani mladog tijela. Primjer: - Kazein - mliječni protein.

3. glikoproteini - spojevi koji se hidroliziraju u jednostavne proteine ​​i ugljikohidrate. Sadrži se u raznim mukoznim izlučevinama životinja.

4. lipoproteini - spojevi koji se hidroliziraju u jednostavne proteine ​​i lipide. Sudjelujte u stvaranju glutenskih proteina. U velikim količinama sadržan je u sastavu zrna, protoplazme i staničnih membrana.

5. kromoproteini - spojevi koji se hidroliziraju u jednostavne proteine ​​i boje. Na primjer, razina hemoglobina u krvi se razgrađuje u globinski protein i složena dušična baza koja sadrži željezo.

Postoje i druge skupine kompleksnih proteina.

Prema topljivosti u odvojenim otapalima proteini se dijele na:

- topljiv u vodi;

- topljivi u slabim otopinama soli;

- topljivi u alkoholnim otopinama;

- topljivi u alkalijama, itd.

Proteini prema ovoj klasifikaciji dijele se na:

1. albumini - proteini topljivi u vodi. Imaju relativno malu molekularnu težinu. Dio proteinskih jaja, krv, mlijeko. Tipičan predstavnik albumina je protein jajeta.

2. globulini - proteini netopljivi u vodi, ali topljivi u razrijeđenim vodenim otopinama soli. To su vrlo česti proteini - oni čine većinu sjemenki mahunarki i uljarica, dio su krvi, mlijeka, mišićnih vlakana. Reprezentativni životinjski globulin je mlijeko laktoglobulin.

3. Prolamini - proteini netopljivi u vodi, ali topljivi u etanolnoj otopini (60-80%). To su karakteristični proteini sjemenki žitarica, na primjer: gliadin - pšenica i raž, zein - kukuruz, avenin - zob, hordein - ječam.

4. Glutelini - proteini koji su netopljivi u vodi, ali su topljivi u alkalnim otopinama. Uključeno u sastav biljnih proteina. Od njih treba dodijeliti orysenin iz sjemenki riže i glutenin proteina glutena pšenice.

Osim gore navedenih skupina, proteini također uključuju:

-protamini (dio spermija i jaja riba);

-histoni (dio su mnogih kompleksnih proteina);

-skleroproteini (ova skupina uključuje proteine ​​potpornog i pokrovnog tkiva tijela: kosti, kožu, ligamente, rogove, nokte, kosu).

Oblik molekula proteina podijeljen je na:

- fibrilarni ili nitasti;

- kuglasti ili kuglasti.

U takozvanim fibrilarnim proteinima, pojedinačni molekularni lanci su više rastegnuti.

U globularnim proteinima pakiranje molekularnog lanca je kompaktnije.

Većina proteina živih organizama ima oblik molekula u drugoj skupini.

194.48.155.252 © studopedia.ru nije autor objavljenih materijala. No, pruža mogućnost besplatnog korištenja. Postoji li kršenje autorskih prava? Pišite nam | Kontaktirajte nas.

Onemogući oglasni blok!
i osvježite stranicu (F5)
vrlo je potrebno

http://studopedia.ru/16_79654_belkovie-veshchestva.html

Vrste proteina: klasifikacija, definicija i primjeri

Protein je makromolekula u kojoj obiluju stanice. Svaki od njih obavlja određenu funkciju, ali nisu sve iste, pa imaju određenu klasifikaciju koja definira različite vrste proteina. Ova klasifikacija je korisna za razmatranje.

Protein Definicija: Što je protein?

Proteini, od grčkog "πρωτεῖος", su biomolekule formirane linearnim lancima aminokiselina.

Zbog svojih fizikalno-kemijskih svojstava, proteini se mogu klasificirati kao jednostavni proteini (holoproteini) koji nastaju samo od amino kiselina ili njihovih derivata; konjugiranih proteina (heteroproteina) formiranih od aminokiselina, popraćenih raznim supstancama i derivatnim proteinima, supstancijama koje nastaju denaturacijom i razdvajanjem prethodnih.

Proteini su bitni za život, posebno zbog njihove plastične funkcije (čine 80% dehidrirane protoplazme svake stanice), ali i zbog svoje bioregulacijske funkcije (dio su enzima) i zaštite (antitijela su proteini).

Proteini igraju vitalnu ulogu u životu i najsvestraniji su i raznoliki biomolekule. Oni su neophodni za rast tijela i obavljanje velikog broja različitih funkcija, uključujući:

• Konstrukcija tkanine. To je najvažnija funkcija proteina (na primjer: kolagen)
• Kontrabilnost (aktin i miozin)
• Enzimatski (na primjer: suckraz i pepsin)
• Homeostatski: surađuje u održavanju pH (budući da djeluju kao kemijski pufer)
• Imunološka (antitijela)
• Ožiljci rana (npr. Fibrin)
• Zaštitna (na primjer, trombin i fibrinogen)
• Transdukcija signala (na primjer, rodopsin).

Proteini nastaju od aminokiselina. Proteini svih živih bića određeni su uglavnom njihovom genetikom (s iznimkom nekih antimikrobnih peptida ne-ribosomalne sinteze), tj. Genetska informacija u velikoj mjeri određuje koji su proteini predstavljeni stanicom, tkivom i organizmom.

Proteini se sintetiziraju ovisno o tome kako su regulirani geni koji ih kodiraju. Stoga su osjetljivi na signale ili vanjske čimbenike. Skup proteina izražen u ovom slučaju naziva se proteom.

Svojstva proteina

Pet osnovnih svojstava koja omogućuju postojanje i osiguravaju funkciju proteina:

1. PH pufer (poznat kao efekt pufera): oni djeluju kao pH puferi zbog svog amfoternog karaktera, odnosno mogu se ponašati kao kiseline (donorni elektroni) ili kao baze (prijem elektronova).
2. Elektrolitička sposobnost: određuje se elektroforezom, analitičkom metodom, u kojoj, ako se proteini prenesu na pozitivni pol, to je zbog toga što njihova molekula ima negativan naboj i obratno.
3. Specifičnost: svaki protein ima specifičnu funkciju, koju određuje njegova primarna struktura.
4. Stabilnost: protein mora biti stabilan u okolini u kojoj obavlja svoju funkciju. Da bi se to postiglo, većina vodenih bjelančevina stvara pakiranu hidrofobnu jezgru. To je zbog poluživota i prometa proteina.
5. Topljivost: potrebno je solvatirati protein, što se postiže izlaganjem ostataka s istim stupnjem polarnosti na površini proteina. Ona se održava sve dok su prisutne jake i slabe veze. Ako se temperatura i pH povećaju, topljivost se gubi.

Denaturacija proteina

Ako se promjene u pH, koncentracijskim promjenama, molekularnoj ekscitaciji ili naglim promjenama temperature dogode u otopini proteina, topljivost proteina može se smanjiti do točke taloženja. To je zbog činjenice da su veze koje podržavaju globularnu konformaciju uništene, a protein usvaja filamentoznu konformaciju. Prema tome, sloj molekula vode ne pokriva u potpunosti proteinske molekule, koje imaju tendenciju međusobno vezati, što dovodi do stvaranja velikih čestica koje se talože.

Osim toga, njegova biokatalitička svojstva nestaju kada se mijenja aktivni centar. Proteini u ovom stanju ne mogu obavljati aktivnosti za koje su se razvili, ukratko, ne funkcioniraju.

Ova varijanta konformacije naziva se denaturacija. Denaturacija ne utječe na peptidne veze: kada se vraća u normalno stanje, može se dogoditi da protein obnovi primitivnu konformaciju, koja se naziva renaturacija.

Primjeri denaturacije su izrezivanje mlijeka kao posljedica denaturacije kazeina, taloženje bjelanceva, kada je ovalbumin denaturiran djelovanjem topline ili fiksacijom češljane kose kao posljedice djelovanja topline na keratine kose.

Klasifikacija proteina

Prema obrascu

Vlaknasti proteini: imaju duge polipeptidne lance i atipičnu sekundarnu strukturu. Oni su netopljivi u vodi i vodenim otopinama. Neki od primjera su keratin, kolagen i fibrin.

Sferični proteini: karakterizirani su sklapanjem njihovih lanaca u gust ili kompaktan sferični oblik, ostavljajući hidrofobne skupine u proteinskoj i hidrofilnoj skupini izvana, što ih čini topljivima u polarnim otapalima kao što je voda. Većina enzima, antitijela, određenih hormona i transportnih proteina su primjeri globularnih proteina.

Miješani proteini: imaju fibrilarni dio (obično u središtu proteina) i drugi sferni dio (na kraju).

Prema kemijskom sastavu

Jednostavni proteini ili holoproteini: kada se hidroliziraju, proizvode se samo aminokiseline. Primjeri takvih tvari su inzulin i kolagen (sferični i vlaknasti), albumin.

Konjugirani ili heteroproteini: ovi proteini sadrže polipeptidne lance i protetičku skupinu. Ne-aminokiselinski dio se naziva protetska skupina, ona može biti nukleinska kiselina, lipid, šećer ili anorganski ion. Primjeri za to su mioglobin i citokrom. Konjugirani proteini ili heteroproteini su klasificirani prema prirodi njihove protetske grupe:

• Nukleoproteini: nukleinske kiseline.
• Lipoproteini: fosfolipidi, kolesterol i trigliceridi.
• Metaloproteini: skupina se sastoji od metala.
• Kromoproteini: to su proteini konjugirani s kromofornom skupinom (obojena tvar koja sadrži metal).
• Glikoproteini: skupina se sastoji od ugljikohidrata.
• Fosfoproteini: proteini konjugirani s radikalom koji sadrži fosfat koji nije nukleinska kiselina ili fosfolipid.

Izvori proteina

Izvori biljnih proteina, kao što su mahunarke, slabije su kvalitete od životinjskih proteina, jer su manje važne aminokiseline, što se kompenzira prikladnom mješavinom oba.

Odrasla osoba bi trebala konzumirati bjelančevine u skladu sa stilom života, to jest, što je više tjelesne aktivnosti, to će biti više proteinskih izvora nego sjedeći.

U starijoj dobi, još uvijek kontroverzna, nema potrebe za manjim unosom proteina, ali se preporuča povećati njihov broj, jer je u ovoj fazi vrlo važno regenerirati tkivo. Osim toga, moramo uzeti u obzir moguću pojavu kroničnih bolesti koje mogu razgraditi proteine.

Ovdje ćemo vam reći koje su namirnice najbolji izvor proteina:

Proizvodi životinjskog proteina

• Jaja: Ovo je dobar izvor proteina jer sadrži albumin vrhunske kvalitete, jer sadrži veliku količinu esencijalnih aminokiselina.
• Riba (losos, haringa, tuna, bakalar, pastrva...).
• Mlijeko.
• Mliječni proizvodi, sir ili jogurt.
• Crveno meso, puretina, djetelina i piletina.

Ovi proizvodi sadrže bjelančevine s velikim brojem esencijalnih aminokiselina (one koje tijelo ne može sintetizirati, stoga moraju doći s hranom).

Proizvodi s proteinima biljnog podrijetla

• Mahunarke (leća, grah, slanutak, grašak...) treba nadopuniti drugim proizvodima, kao što su krumpir ili riža.
• Zeleno lisnato povrće (kupus, špinat...).
• Orašasti plodovi, kao što su pistacije ili bademi (pod uvjetom da nisu prženi ili soljeni).
• Seitan, quinoa, soja, morska trava.

Probava proteina

Probava proteina se obično inicira u želucu kada se pepsinogen pretvori u pepsin djelovanjem klorovodične kiseline i nastavi djelovanje tripsina i kimotripsina u crijevu.

Dijetetski proteini degradiraju se na sve manje peptide i na aminokiseline i njihove derivate, koje apsorbira gastrointestinalni epitel. Brzina apsorpcije pojedinačnih aminokiselina jako ovisi o izvoru proteina. Na primjer, probavljivost mnogih aminokiselina kod ljudi razlikuje se između proteina soje i proteina mlijeka te između pojedinih mliječnih proteina, kao što su beta-laktoglobulin i kazein.

Za mliječne bjelančevine, oko 50% konzumiranog proteina se probavlja u želucu ili tankom crijevu, a 90% se već probavlja kada se hrana unese u ileum.
Osim njihove uloge u sintezi proteina, aminokiseline su također važan izvor prehrane dušika. Proteini, poput ugljikohidrata, sadrže četiri kilokalorije po gramu, dok lipidi sadrže devet kalorija. Alkoholi - sedam kalorija. Aminokiseline se mogu pretvoriti u glukozu kroz proces koji se naziva glukoneogeneza.

http://tagweb.ru/2017/11/08/tipy-belkov-klassifikacija-opredelenie-i-primery/

Proteini (tvari)

Proteini (proteini, polipeptidi [1]) su organske tvari visoke molekularne težine koje se sastoje od lančanih peptidnih alfa-amino kiselina. U živim organizmima aminokiselinski sastav proteina određen je genetskim kodom, dok sinteza u većini slučajeva koristi 20 standardnih aminokiselina. Mnoge njihove kombinacije pružaju širok raspon svojstava proteinskih molekula. Osim toga, aminokiseline u sastavu proteina često su podvrgnute post-translacijskim modifikacijama koje se mogu pojaviti prije nego što protein počne obavljati svoju funkciju, te tijekom "rada" u stanici. Često u živim organizmima, nekoliko molekula proteina formira kompleksne komplekse, na primjer, fotosintetski kompleks.

Funkcije proteina u stanicama živih organizama su raznovrsnije od funkcija drugih biopolimera - polisaharida i DNA. Stoga, enzimski proteini kataliziraju tijek biokemijskih reakcija i igraju važnu ulogu u metabolizmu. Neki proteini imaju strukturnu ili mehaničku funkciju, formirajući citoskelet koji podržava oblik stanica. Također, proteini igraju važnu ulogu u staničnim signalnim sustavima, u imunološkim odgovorima iu staničnom ciklusu.

Proteini su važan dio prehrane životinja i ljudi, jer se sve potrebne aminokiseline ne mogu sintetizirati u njihovim tijelima, a neke od njih dolaze iz proteinske hrane. U procesu probave enzimi uništavaju konzumirane proteine ​​u aminokiseline, koje se koriste u biosintezi tjelesnih proteina ili prolaze daljnju dezintegraciju energije.

Određivanjem aminokiselinske sekvence prvog proteina, inzulina, pomoću sekvencioniranja proteina, 1959. dodijeljena je Nobelova nagrada za kemiju Fredericku Sengeru. Prve trodimenzionalne strukture proteina hemoglobina i mioglobina dobivene su rendgenskom difrakcijom, odnosno Maxom Perutzom i Johnom Kendruom 1958. [2] [3], za koje su 1962. dobile Nobelovu nagradu za kemiju.

Sadržaj

Proteini su u 18. stoljeću razdvojeni u zasebnu klasu bioloških molekula kao rezultat rada francuskog kemičara Antoina Furcroya i drugih znanstvenika, u kojima je zabilježeno svojstvo proteina da koaguliraju (denaturiraju) pod utjecajem topline ili kiselina. U to su vrijeme ispitivani proteini kao što su albumin (bjelance), fibrin (protein iz krvi) i gluten iz pšenice. Nizozemski kemičar Gerrit Mulder analizirao je sastav proteina i pretpostavio da gotovo svi proteini imaju sličnu empirijsku formulu. Izraz "protein" koji se odnosi na takve molekule predložio je 1838. švedski kemičar Jacob Berzelius [4]. Mulder je također odredio produkte razgradnje proteina - aminokiselina, a za jednu od njih (leucin), uz mali udio pogreške, određena je molekularna težina - 131 daltona. Godine 1836. Mulder je predložio prvi model kemijske strukture proteina. Na temelju teorije radikala formulirao je koncept minimalne strukturne jedinice proteina, C₁₆H₂₄N₄O₅, koja se zvala "protein", a teorija - "teorija proteina" [5]. Akumulacijom novih podataka o proteinima, teorija se počela više puta kritizirati, ali sve do kraja 1850-ih, unatoč kritikama, ona je još uvijek bila široko priznata.

Do kraja 19. stoljeća proučavana je većina aminokiselina koje su dio proteina. Godine 1894. njemački fiziolog Albrecht Kossel dao je teoriju da su aminokiseline osnovni strukturni elementi proteina [6]. Početkom 20. stoljeća, njemački kemičar Emil Fischer eksperimentalno je dokazao da se proteini sastoje od aminokiselinskih ostataka povezanih peptidnim vezama. Također je proveo prvu analizu aminokiselinske sekvence proteina i objasnio fenomen proteolize.

Međutim, središnja uloga proteina u organizmima nije prepoznata sve do 1926. godine, kada je američki kemičar James Sumner (kasnije dobitnik Nobelove nagrade) pokazao da je enzim ureaza protein [7].

Teškoća u izoliranju čistih proteina otežavala je njihovo proučavanje. Stoga su prva istraživanja provedena korištenjem polipeptida koji se mogu pročistiti u velikim količinama, to jest krvnih proteina, kokošjih jaja, raznih toksina, kao i probavnih / metaboličkih enzima koji se luče nakon klanja stoke. Krajem 1950-ih, Armor Hot Dog Co. bio je u mogućnosti očistiti kilogram ribonukleaze goveđe gušterače A, koja je postala eksperimentalni objekt za mnoge znanstvenike.

Ideja da je sekundarna struktura proteina rezultat stvaranja vodikovih veza između aminokiselina predložio je William Astbury 1933., ali Linus Pauling se smatra prvim znanstvenikom koji je uspio predvidjeti sekundarnu strukturu proteina. Kasnije, Walter Cauzman, oslanjajući se na rad Kai Linderstrom-Lang, dao je značajan doprinos u razumijevanju zakona formiranja tercijarne strukture proteina i uloge hidrofobnih interakcija u tom procesu. Godine 1949. Fred Sanger definirao je aminokiselinsku sekvencu inzulina demonstrirajući tako da su proteini linearni polimeri aminokiselina, a ne njihovi razgranati (poput nekih šećera) lanci, koloidi ili cikloli. Prve strukture proteina na temelju difrakcije x-zraka na razini pojedinačnih atoma dobivene su 1960-ih i korištenjem NMR 1980-ih. Proteinska banka podataka je 2006. godine sadržavala oko 40.000 proteinskih struktura.

U 21. stoljeću proučavanje proteina pomaknuto je na kvalitativno novu razinu, kada se istražuju ne samo pojedinačni pročišćeni proteini, nego i istodobna promjena broja i post-translacijskih modifikacija velikog broja proteina pojedinačnih stanica, tkiva ili organizama. Ovo područje biokemije naziva se proteomika. Koristeći bioinformatičke metode, postalo je moguće ne samo obraditi rendgenske strukturne podatke, nego i predvidjeti strukturu proteina, na temelju njegove aminokiselinske sekvence. Trenutno, krioelektronska mikroskopija velikih kompleksa proteina i predviđanje malih proteina i domena velikih proteina pomoću računalnih programa u točnosti pristupa rezoluciji struktura na atomskoj razini.

Veličina proteina može se mjeriti u broju aminokiselina ili u daltonima (molekulska masa), češće zbog relativno velike veličine molekule u izvedenim jedinicama, kilodaltona (kDa). Proteini kvasca u prosjeku se sastoje od 466 aminokiselina i imaju molekulsku masu od 53 kDa. Najveći protein koji je trenutno poznat - titin - sastavni je dio mišićnih saremoresa; molekularna masa raznih izoformi varira u rasponu od 3000 do 3700 kDa, sastoji se od 38.138 aminokiselina (u ljudskom mišiću solius [8]).

Proteini su amfoterni polielektroliti (poliamfoliti), dok su skupine sposobne za ionizaciju u otopini karboksilni ostaci bočnih lanaca kiselih aminokiselina (aspartinska i glutaminska kiselina) i skupine bočnih lanaca bazičnih aminokiselina (prvenstveno co-amino skupina lizina i amidinski ostatak CNH) (NH₂a) arginin, u nešto manjoj mjeri, imidazolni histidinski ostatak). Proteine ​​kao poliamfolite karakterizira izoelektrična točka (pI) - kiselost pH okruženja u kojoj molekule ovog proteina ne nose električni naboj i, prema tome, ne kreću se u električnom polju (npr. Tijekom elektroforeze). Vrijednost pl određena je omjerom kiselih i bazičnih aminokiselinskih ostataka u proteinu: povećanje broja ostataka bazičnih aminokiselina u danom proteinu dovodi do povećanja pl; povećanje broja kiselih aminokiselinskih ostataka dovodi do smanjenja pl vrijednosti.

Vrijednost izoelektrične točke je karakteristična konstanta proteina. Proteini s pl manje od 7 nazivaju se kiseli, a proteini s pl većim od 7 nazivaju se bazični. Općenito, pl proteina ovisi o funkciji koju obavlja: izoelektrična točka većine bjelančevina u tkivima kralježnjaka kreće se od 5,5 do 7,0, ali u nekim slučajevima vrijednosti leže u ekstremnim područjima: na primjer, za pepsin, proteolitički enzim vrlo kiselog želučanog t sok pI

1 [9], a za salmin - protaminski protein, lososovo mlijeko, čija je značajka izuzetno visok sadržaj arginina, pl.

12. Proteini koji se vežu za nukleinske kiseline elektrostatičkom interakcijom s fosfatnim ostacima nukleinskih kiselina, često su glavni proteini. Primjer takvih proteina su histoni i protamini.

Proteini se razlikuju po stupnju topljivosti u vodi, ali se većina proteina u njemu otopi. Netopljivi su, na primjer, keratin (protein koji čini kosu, kosa sisavaca, perje ptica itd.) I fibroin, koji je dio svile i paučine. Proteini se također dijele na hidrofilne i hidrofobne. Većina proteina citoplazme, jezgre i međustanične tvari, uključujući netopljivi keratin i fibroin, su hidrofilni. Većina proteina koji čine integralne membranske proteine ​​bioloških membrana, koji interagiraju s hidrofobnim membranskim lipidima [10], smatraju se hidrofobnim (ovi proteini obično imaju male hidrofilne regije).

Denaturacija Uredi

U pravilu, proteini zadržavaju svoju strukturu, a time i fizikalno-kemijska svojstva, primjerice topljivost u uvjetima kao što su temperatura i pH, kojima je taj organizam prilagođen [7]. Oštre promjene u tim uvjetima, kao što su zagrijavanje ili tretiranje proteina kiselinom ili lužinama, dovode do gubitka kvaternarnih, tercijarnih i sekundarnih proteinskih struktura zvanih denaturacija. Najpoznatiji slučaj denaturacije bjelančevina u svakodnevnom životu je priprema kokošjih jaja, kada pod utjecajem visoke temperature, vodotopivi prozirni protein ovalbumin postane gust, nerastvorljiv i neproziran. Denaturacija je u nekim slučajevima reverzibilna, kao u slučaju precipitacije (taloženja) vodotopivih proteina amonijevim solima, te se koristi kao metoda za njihovo pročišćavanje [11].

Jednostavni i složeni proteini Edit

Osim peptidnih lanaca, mnogi proteini sadrže i ne-aminokiselinske fragmente, a prema ovom kriteriju proteini su podijeljeni u dvije velike skupine - jednostavne i kompleksne proteine ​​(proteide). Jednostavni proteini sadrže samo lance aminokiselina, kompleksni proteini također sadrže fragmente koji nisu aminokiseline. Ti fragmenti neproteinske prirode u sastavu kompleksnih proteina nazivaju se "protetskim skupinama". Ovisno o kemijskoj prirodi protetskih skupina, sljedeće se klase razlikuju od kompleksnih proteina:

Glikoproteini koji sadrže, kao protetsku skupinu, kovalentno vezane ostatke ugljikohidrata i njihovu podklasu su proteoglikani, s protetičkim skupinama mukopolisaharida. Hidroksi skupine serina ili treonina obično su uključene u vezanje s ostacima ugljikohidrata. Većina ekstracelularnih proteina, posebice, imunoglobulini su glikoproteini. U proteoglikanima je dio ugljikohidrata

95%, oni su glavna komponenta izvanstaničnog matriksa.

Lipoproteini koji sadrže nekovalentno vezane lipide kao protetski dio. Lipoproteini nastali apolipoprotein proteinima, lipidi se vežu za njih, obavljaju funkciju transporta lipida.

Metaloproteini koji sadrže metale koji nisu koordinirani za heme. Među metaloproteinima postoje proteini koji obavljaju depozitne i transportne funkcije (na primjer, feritin i transferin koji sadrže željezo) i enzime (na primjer, ugljična anhidraza koja sadrži cink i razne superoksid dismutaze koje sadrže bakar, mangan, željezo i druge metale kao aktivna mjesta).

Nukleoproteini koji sadrže nekovalentno vezanu DNA ili RNA, posebno, kromatin čiji su kromosomi sastavljeni, je nukleoprotein.

Fosfoproteini koji sadrže kovalentno vezane ostatke fosforne kiseline kao protetsku skupinu. Stvaranje esterskih veza s fosfatom uključuje hidroksilne skupine serina ili treonina, fosfoproteini su, posebno, kazein iz mlijeka.

Kromoproteini su skupni naziv kompleksnih proteina s obojenim protetskim skupinama različite kemijske prirode. Tu spadaju različiti proteini s metalnom porfirinskom protetskom skupinom koja obavlja različite funkcije - hemoproteini (proteini koji sadrže heme - hemoglobin, citokromi itd.) Kao protetička skupina, klorofili; flavoproteini s flavin grupom, itd.

Proteinske molekule su linearni polimeri koji se sastoje od a-L-aminokiselina (koje su monomeri) i, u nekim slučajevima, modificiranih bazičnih aminokiselina (iako, modifikacije se događaju već nakon sinteze proteina na ribosomu). Za označavanje aminokiselina u znanstvenoj literaturi koriste se jedno-ili troslovne kratice. Iako se na prvi pogled može činiti da upotreba "ukupno" 20 vrsta aminokiselina u većini proteina ograničava raznolikost proteinskih struktura, zapravo je broj opcija teško precijeniti: za lanac od samo 5 aminokiselina, on je već više od 3 milijuna, a lanac od 100 aminokiselina ( mali protein) može biti zastupljen u više od 10,130 varijanti. Proteini u dužini od 2 do nekoliko desetaka aminokiselinskih ostataka često se nazivaju peptidi, s većim stupnjem polimerizacije - proteini, iako je ta podjela prilično proizvoljna.

U formiranju proteina kao posljedice interakcije a-amino skupine (-NH₂) jedna amino kiselina s a-karboksilnom skupinom (-COOH) druge aminokiseline, formiraju se peptidne veze. Krajevi proteina nazivaju se C- i N-krajevi (ovisno o tome koje su terminalne aminokiselinske skupine slobodne: -COOH ili -NH)₂, respektivno). Tijekom sinteze proteina na ribozomu, nove aminokiseline su vezane na C-terminus, stoga je ime peptida ili proteina dano popisivanjem aminokiselinskih ostataka počevši od N-terminusa.

Slijed aminokiselina u proteinu odgovara informacijama sadržanim u genu danog proteina. Ova informacija je predstavljena u obliku sekvence nukleotida, s jednom aminokiselinom koja odgovara DNA sekvenci od tri nukleotida - takozvanom tripletu ili kodonu. Koja aminokiselina odgovara danom kodonu u mRNA određena je genetskim kodom, koji može biti malo drugačiji u različitim organizmima. Sinteza proteina na ribosomima odvija se, u pravilu, iz 20 aminokiselina, zvanih standard [12]. Tripleti koji kodiraju aminokiseline u DNA u različitim organizmima od 61 do 63 (to jest, iz broja mogućih trojki (4³ = 64), broj zaustavnih kodona (1-3) je odbačen. Stoga je moguće da većina aminokiselina može biti kodirana različitim trojkama. To jest, genetski kod može biti suvišan ili na drugi način degeneriran. To je konačno dokazano u eksperimentu u analizi mutacija [13]. Genetski kod koji kodira razne aminokiseline ima različite stupnjeve degeneracije (kodirane od 1 do 6 kodona), što ovisi o učestalosti pojavljivanja ove aminokiseline u proteinima, s izuzetkom arginina [13]. Često baza u trećem položaju nije bitna za specifičnost, tj. Jedna aminokiselina može biti predstavljena s četiri kodona, koji se razlikuju samo u trećoj bazi. Ponekad je razlika u prednostima purin-pirimidina. To se naziva degeneracijom treće baze.

Takav kod s tri čahure pojavio se evolucijski rano. No, postojanje razlika u nekim organizmima koji se pojavljuju u različitim evolucijskim fazama ukazuje da to nije uvijek bilo tako.

Prema nekim modelima, u početku je kod postojao u primitivnom obliku, kada je mali broj kodona ukazivao na relativno mali broj aminokiselina. Točnije vrijednosti kodona i više amino kiselina mogu se uvesti kasnije. Isprva, samo prve dvije od tri baze mogle bi se koristiti za prepoznavanje [što ovisi o strukturi tRNA].

- B. Lewin. Genes, M: 1987, str. 62.

Homologni proteini (koji vjerojatno imaju zajednički evolucijski izvor i često imaju istu funkciju), na primjer, hemoglobini različitih organizama, imaju identične, konzervativne aminokiselinske ostatke na mnogim mjestima u lancu. Na drugim mjestima postoje različiti aminokiselinski ostaci koji se nazivaju varijabilni. Prema stupnju homologije (sličnost aminokiselinskog slijeda) moguće je procijeniti evolucijsku udaljenost između svojti kojima pripadaju usporedivi organizmi.

Organizacijske razine Uredi

Osim aminokiselinske sekvence polipeptida (primarne strukture), tercijarna struktura proteina, koja se formira tijekom postupka savijanja (od preklapanja, savijanja), je izuzetno važna. Tercijarna struktura nastaje kao posljedica interakcije struktura nižih razina. Postoje četiri razine strukture proteina [14]:

• Primarna struktura je aminokiselinska sekvenca u polipeptidnom lancu. Važne značajke primarne strukture su konzervativni motivi - kombinacije aminokiselina koje igraju ključnu ulogu u proteinskim funkcijama. Konzervativni motivi su sačuvani u procesu evolucije vrsta, često je moguće predvidjeti njihovu funkciju.
• Sekundarna struktura je lokalno uređenje fragmenta polipeptidnog lanca, stabiliziranog vodikovim vezama. Sljedeće su najčešće vrste sekundarne strukture proteina:
  • a-heliksom - uske zavojnice oko duge osi molekule, jedna zavojnica je 3,6 aminokiselinskih ostataka, a heliksni korak je 0,54 nm [15] (tako da ima 0,15 nm po aminokiselinskom ostatku), helix se stabilizira vodikovim vezama između H i O peptidne skupine, razmaknute jedna od druge za 4 veze. Heliks je u cijelosti izgrađen od jednog tipa stereoizomera amino kiselina (L). Iako može biti ljevak ili desno upletena, u proteinima prevladava desno zavrtanje. Spirala je poremećena elektrostatičkim interakcijama glutaminske kiseline, lizina, arginina. Ostaci asparagina, serina, treonina i leucina smješteni blizu jedan drugome mogu sterički ometati stvaranje spirale, prolinski ostaci uzrokuju savijanje lanca i također narušavaju a-heliks.
  • P-listovi (presavijeni slojevi) su nekoliko cik-cak polipeptidnih lanaca u kojima se formiraju vodikove veze između relativno udaljenih jedna od druge (0,347 nm po aminokiselinskom ostatku [15]) u primarnoj strukturi, aminokiselinama ili različitim proteinskim lancima, umjesto blisko razmaknutim kao mjesto u α-heliksu. Ovi lanci su obično usmjereni s N-krajevima u suprotnim smjerovima (anti-paralelna orijentacija). Za formiranje β-listova važne su male veličine bočnih skupina aminokiselina, a prevladavaju glicin i alanin.
  • π-heliks;
  • 3₁₀-spirala;
  • neuređeni fragmenti.

• Tercijarna struktura - prostorna struktura polipeptidnog lanca (skup prostornih koordinata atoma koji čine protein). Strukturno se sastoji od elemenata sekundarne strukture, stabiliziranih raznim vrstama interakcija, u kojima hidrofobne interakcije igraju ključnu ulogu. Sudjelovati u stabilizaciji tercijarne strukture:
  • kovalentne veze (između dva cisteinska ostatka - disulfidni mostovi);
  • ionske veze između suprotno nabijenih bočnih skupina aminokiselinskih ostataka;
  • vodikove veze;
  • hidrofilne-hidrofobne interakcije. Kod interakcije s okolnim molekulama vode, molekula proteina "teži" da se preklopi tako da se nepolarne bočne skupine amino kiselina izoliraju iz vodene otopine; na površini molekule su polarne hidrofilne bočne skupine.

• Kvartarna struktura (ili podjedinica, domena) - međusobno raspoređivanje nekoliko polipeptidnih lanaca unutar jednog proteinskog kompleksa. Proteinske molekule koje su dio kvaternarnog proteina formiraju se na ribosomima odvojeno i tek nakon završetka sinteze tvore zajedničku supramolekularnu strukturu. Kvartarna struktura proteina može uključivati ​​i identične i različite polipeptidne lance. Iste vrste interakcija sudjeluju u stabilizaciji kvartarne strukture kao u stabilizaciji tercijarnog. Supramolekularni proteinski kompleksi mogu se sastojati od desetaka molekula.

Proteinski okoliš Uredi

Prema općoj strukturi, proteini se mogu podijeliti u tri skupine:

1. Fibrilarni proteini - oblikuju polimere, njihova struktura je obično vrlo regularna i podržana je uglavnom interakcijama između različitih lanaca. Oni tvore mikrofilamente, mikrotubule, fibrile, podržavaju strukturu stanica i tkiva. Fibrilarni proteini uključuju keratin i kolagen.
2. Kuglasti proteini su topljivi u vodi, ukupni oblik molekule je više ili manje sferičan. Od globularnih i fibrilarnih proteina razlikuju se podskupine. Primjerice, globularni protein prikazan na desnoj strani, trioza fosfat izomeraza, sastoji se od osam α-spirala smještenih na vanjskoj površini strukture i osam paralelnih β-slojeva unutar strukture. Proteini sa sličnom trodimenzionalnom strukturom nazivaju se αβ-bačve (iz engleskog. Barrel - barrel) [16].
3. Membranski proteini imaju domene koje prelaze staničnu membranu, ali njihovi dijelovi izlaze iz membrane u međustaničnu sredinu i citoplazmu stanice. Membranski proteini djeluju kao receptori, tj. Prenose signale, kao i osiguravaju transmembranski transport različitih tvari. Transporteri proteina su specifični, svaki od njih prolazi samo kroz određene molekule ili određenu vrstu signala kroz membranu.

Stvaranje i održavanje strukture proteina u živim organizmima Uredi

Sposobnost proteina za vraćanje ispravne trodimenzionalne strukture nakon denaturacije dopustila je hipotezu da su sve informacije o konačnoj strukturi proteina sadržane u njegovoj aminokiselinskoj sekvenci. Trenutno postoji opće prihvaćena teorija da, kao rezultat evolucije, stabilna konformacija proteina ima minimalnu slobodnu energiju u usporedbi s drugim mogućim konformacijama ovog polipeptida [17].

Međutim, u stanicama postoji skupina proteina čija je funkcija osigurati obnovu strukture proteina nakon oštećenja, kao i stvaranje i disocijaciju kompleksa proteina. Ovi proteini nazivaju se šaperonima. Koncentracija mnogih šaperoni u stanici raste s naglim porastom temperature okoline, tako da pripadaju Hsp skupini (proteini toplinskog šoka) [18]. Važnost normalnog rada pratilaca za funkcioniranje tijela može se ilustrirati primjerom chaperone α-crystallin, koji je dio objektiva ljudskog oka. Mutacije ovog proteina dovode do zamućenja leće zbog agregacije proteina i, kao rezultat, do katarakte [19].

Uredi kemijska sinteza

Kratki proteini mogu se kemijski sintetizirati koristeći skupinu metoda koje koriste organsku sintezu - na primjer, kemijska ligacija [20]. Većina metoda kemijske sinteze polazi od C-terminusa do N-terminusa, za razliku od biosinteze. Na taj se način može sintetizirati kratki imunogeni peptid (epitop), koji se koristi za proizvodnju protutijela injekcijom u životinje, ili pomoću proizvodnje hibrida; kemijska sinteza također se koristi za proizvodnju inhibitora određenih enzima [21]. Kemijska sinteza omogućuje uvođenje umjetnih aminokiselina, tj. Aminokiselina koje se ne nalaze u normalnim proteinima - na primjer, pridaju fluorescentne oznake na bočne lance aminokiselina. Međutim, metode kemijske sinteze su neučinkovite s dužinom proteina od više od 300 aminokiselina; Osim toga, umjetni proteini mogu imati nepravilnu tercijarnu strukturu i nema post-translacijskih modifikacija u amino kiselinama umjetnih proteina.

Uredi proteinsku biosintezu

Univerzalni način: sinteza ribosoma

Proteini su sintetizirani od strane živih organizama iz aminokiselina na temelju informacija kodiranih u genima. Svaki protein se sastoji od jedinstvene aminokiselinske sekvence, koja je određena nukleotidnom sekvencom gena koji kodira taj protein. Genetski kod je sastavljen od troslovnih riječi, koje se nazivaju kodoni; svaki kodon je odgovoran za vezanje pojedinačne aminokiseline na protein: na primjer, kombinacija AUG odgovara metioninu. Budući da se DNA sastoji od četiri tipa nukleotida, ukupan broj mogućih kodona je 64; i budući da proteini koriste 20 aminokiselina, mnoge aminokiseline su određene s više od jednog kodona. Geni koji kodiraju proteine ​​prvo se transkribiraju u nukleotidnu sekvencu RNA (mRNA) proteina RNA polimeraze.

U prokariotima, mRNA se može očitati ribosomima u aminokiselinskoj sekvenci proteina odmah nakon transkripcije, dok se kod eukariota transportira iz jezgre u citoplazmu, gdje se nalaze ribosomi. Brzina sinteze proteina veća je u prokariotima i može doseći 20 aminokiselina u sekundi [22].

Proces sinteze proteina baziran na molekuli mRNA naziva se translacija. Tijekom početne faze biosinteze proteina, inicijacije, metioninski kodon obično prepoznaje mala podjedinica ribosoma, na koju je metionin transportna RNA (tRNA) vezana pomoću faktora inicijacije proteina. Nakon što je prepoznat startni kodon, velika podjedinica se pridružuje maloj podjedinici i počinje druga faza prevođenja - izduženje. Sa svakim kretanjem ribosoma od 5 'do 3' kraja mRNA, jedan kodon se očitava formiranjem vodikovih veza između tri nukleotida (kodona) mRNA i njegovog komplementarnog antikodona transportne RNA na koju je vezana odgovarajuća amino kiselina. Sinteza peptidne veze katalizirana je ribosomskom RNA (rRNA), koja tvori centar peptidil transferaze ribosoma. Ribosomska RNA katalizira stvaranje peptidne veze između posljednje aminokiseline rastućeg peptida i aminokiseline koja je vezana za tRNA, pozicionirajući atome dušika i ugljika u položaju povoljnom za prolaz reakcije. Enzimi aminoacil-tRNA sintetaze vežu aminokiseline na njihovu tRNA. Treća i posljednja faza prevođenja, prestanka, događa se kada ribosom dosegne stop kodon, nakon čega čimbenici završetka proteina hidroliziraju posljednju tRNA iz proteina, zaustavljajući njegovu sintezu. Dakle, u ribosomima, proteini se uvijek sintetiziraju iz N-do C-kraja.

Urediti Neribosomalnu Sintezu

U nižim gljivama i nekim bakterijama postoji rjeđa metoda biosinteze proteina, koja ne zahtijeva sudjelovanje ribosoma. Sinteza peptida, obično sekundarnih metabolita, provodi se kompleksom proteina visoke molekularne težine, takozvanom HPC sintazom. HPC sintaza obično se sastoji od nekoliko domena ili pojedinačnih proteina koji provode izbor aminokiselina, formiranje peptidne veze, oslobađanje sintetiziranog peptida. Ponekad sadrži domenu koja je sposobna izomerizirati L-amino kiseline (normalni oblik) u D-oblik. [23] [24]

Proteini sintetizirani u citoplazmi na ribosomima moraju pasti u različite odjeljke stanice - jezgru, mitohondrije, EPR, Golgijev aparat, lizosome itd., A neki proteini moraju ući u izvanstaničnu okolinu. Da bi ušao u određeni odjeljak, protein mora imati specifičnu oznaku. U većini slučajeva, ova oznaka je dio aminokiselinske sekvence samog proteina (vodeći peptid, ili proteinska signalna sekvenca). U nekim slučajevima, oligosaharidi vezani za protein služe kao oznaka. Prijenos proteina u EPR događa se kako se sintetiziraju, budući da ribosomi, koji sintetiziraju proteine ​​sa signalnim slijedom za EPR, "sjede" na posebnim translokacijskim kompleksima na EPR membrani. Od EPR do Golgijevog aparata, a od tamo do lizosoma, do vanjske membrane ili do izvanstaničnog medija, proteini ulaze preko vezikularnog transporta. Proteini sa signalnim slijedom za jezgru ulaze u jezgru kroz nuklearne pore. Proteini s odgovarajućim signalnim sekvencama ulaze u mitohondrije i kloroplaste preko specifičnih translocatora pora proteina uz sudjelovanje pratitelja.

Nakon završetka translacije i oslobađanja proteina iz ribosoma, aminokiseline u polipeptidnom lancu prolaze različite kemijske modifikacije. Primjeri post-translacijske modifikacije su:

• dodavanje različitih funkcionalnih skupina (acetil, metil i fosfatne skupine);
• dodavanje lipida i ugljikovodika;
• promjena standardnih aminokiselina na nestandardne (stvaranje citrulin);
• formiranje strukturnih promjena (formiranje disulfidnih mostova između cisteina);
• uklanjanje dijela proteina na početku (signalni slijed) i, u nekim slučajevima, u sredini (inzulin);
• dodavanje malih proteina koji utječu na razgradnju proteina (sumoilacija i ubikvitinacija).

U ovom slučaju, tip modifikacije može biti ili univerzalan (dodavanje lanaca koji se sastoje od ubikvitinskih monomera služe kao signal za degradaciju ovog proteina proteazomom), a također i specifičan za taj protein [25]. Istovremeno, isti protein može biti podložan brojnim modifikacijama. Dakle, histoni (proteini koji su dio kromatina u eukariota) pod različitim uvjetima mogu proći do 150 različitih modifikacija [26].

Kao i druge biološke makromolekule (polisaharidi, lipidi) i nukleinske kiseline, proteini su neophodne komponente svih živih organizama, oni su uključeni u većinu vitalnih procesa u stanici. Proteini provode metabolizam i energetske transformacije. Proteini su dio stanične strukture - organele, izlučene u izvanstanični prostor za razmjenu signala između stanica, hidrolizu hrane i stvaranje međustanične tvari.

Valja napomenuti da je razvrstavanje proteina prema njihovoj funkciji prilično proizvoljno, jer kod eukariota isti protein može obavljati više funkcija. Dobro proučen primjer takve multifunkcionalnosti je lizil-tRNA-sintetaza, enzim iz klase aminoacil-tRNA sintetaza, koji ne samo da dodaje lizin u tRNA, već također regulira transkripciju nekoliko gena [27]. Mnoge funkcije proteina djeluju zbog njihove enzimske aktivnosti. Prema tome, enzimi su miozinski motorni protein, proteinski kinazni regulatorni proteini, transportni protein natrij-kalij adenozin trifosfataze, itd.

Katalitička funkcija Uredi

Najpoznatija uloga proteina u tijelu je kataliza različitih kemijskih reakcija. Enzimi - skupina proteina sa specifičnim katalitičkim svojstvima, tj. Svaki enzim katalizira jednu ili više sličnih reakcija. Enzimi kataliziraju reakcije cijepanja složenih molekula (katabolizam) i njihovu sintezu (anabolizam), kao i replikaciju i popravak DNA te sintezu RNA predloška. Poznato je nekoliko tisuća enzima; među njima, kao što je, na primjer, pepsin, razgrađuju proteine ​​u probavnom procesu. U procesu post-translacijske modifikacije, neki enzimi dodaju ili uklanjaju kemijske skupine na drugim proteinima. Poznato je oko 4000 reakcija koje kataliziraju proteini [28]. Ubrzanje reakcije kao rezultat enzimske katalize je ponekad ogromno: na primjer, reakcija katalizirana enzimom orotat karboksilaze odvija se brže od nekatalizirane (78 milijuna godina bez enzima, 18 milisekundi uz sudjelovanje enzima) [29]. Molekule koje se pridruže enzimu i koje se mijenjaju kao rezultat reakcije nazivaju se supstrati.

Iako se enzimi obično sastoje od stotina aminokiselina, samo mali dio njih interagira s supstratom, a još manje, u prosjeku 3-4 amino kiseline, često smještene daleko jedna od druge u primarnoj aminokiselinskoj sekvenci, izravno sudjeluju u katalizi [30]. Dio enzima koji veže supstrat i sadrži katalitičke aminokiseline naziva se aktivnim središtem enzima.

Strukturna funkcija Uredi

Strukturni proteini citoskeleta, kao vrsta pojačanja, daju oblik stanicama i mnogim organoidima i uključeni su u promjenu oblika stanica. Većina strukturnih proteina su vlaknasti proteini: na primjer, monomeri aktina i tubulina su globularni, topljivi proteini, ali nakon polimerizacije formiraju duge niti koje čine citoskelet, što omogućuje stanici da zadrži svoj oblik [31]. Kolagen i elastin su glavne komponente međustanične tvari vezivnog tkiva (na primjer, hrskavice), a kosa, nokti, perje ptica i neke školjke sastoje se od drugih keratin strukturnih proteina.

Zaštitna funkcija Uređivanje

Postoji nekoliko vrsta zaštitnih funkcija proteina:

1. Fizička zaštita. Kolagen sudjeluje u njemu - protein koji čini osnovu međustanične tvari vezivnog tkiva (uključujući kosti, hrskavice, tetive i duboke slojeve kože) dermisa); keratin, koji čini osnovu štitova roga, kose, perja, rogova i drugih derivata epidermisa. Obično se ti proteini smatraju proteinima sa strukturnom funkcijom. Primjeri ove skupine proteina su fibrinogen i trombin [32], uključeni u zgrušavanje krvi.
2. Kemijska zaštita. Vezanje toksina na molekule proteina može osigurati njihovu detoksikaciju. Enzimi jetre, koji razgrađuju otrove ili ih pretvaraju u topivi oblik, posebno su važni u detoksikaciji kod ljudi, što pridonosi njihovoj brzoj eliminaciji iz tijela [33].
3. Imunološka zaštita. Proteini koji čine krv i druge biološke tekućine uključeni su u obrambeni odgovor tijela na oštećenje i napad patogena. Proteini komplementarnog sustava i antitijela (imunoglobulini) pripadaju drugoj skupini proteina; neutraliziraju bakterije, viruse ili strane proteine. Protutijela koja čine adaptivni imunološki sustav spajaju se s antigenima koji su strani organizmu i time ih neutraliziraju, usmjeravajući ih na mjesta uništavanja. Antitijela se mogu izlučiti u izvanstanični prostor ili fiksirati u membranama specijaliziranih B-limfocita, koji se nazivaju plazma stanice [34]. Dok enzimi imaju ograničeni afinitet prema supstratu, budući da previše adherencije na supstrat može ometati kataliziranu reakciju, otpornost antitijela na antigen nije ograničena [35].

Regulatorna funkcija Uredi

Mnogi procesi unutar stanica regulirani su proteinskim molekulama, koje nisu niti izvor energije niti građevni materijal za stanicu. Ovi proteini reguliraju transkripciju, translaciju, spajanje, kao i aktivnost drugih proteina i drugih.Regulatorna funkcija proteina provodi se ili enzimskom aktivnošću (na primjer, protein kinaza), ili specifičnim vezanjem za druge molekule, u pravilu, utječući na interakciju s tim molekulama. enzimi.

Stoga se transkripcija gena određuje dodatkom transkripcijskih faktora - aktivatorskih proteina i represorskih proteina na genske regulatorne sekvence. Na razini prijevoda, čitanje mnogih mRNA također je regulirano dodavanjem proteinskih faktora [36], a razgradnja RNA i proteina također se provodi pomoću specijaliziranih proteinskih kompleksa [37]. Najvažniju ulogu u regulaciji intracelularnih procesa imaju proteinske kinaze - enzimi koji aktiviraju ili inhibiraju aktivnost drugih proteina vezivanjem na njih fosfatnih skupina.

Funkcija signala Uredi

Signalna funkcija proteina je sposobnost proteina da služe kao signalne supstance, koje prenose signale između stanica, tkiva, organa i različitih organizama. Često se signalna funkcija kombinira s regulatornom funkcijom, budući da mnogi intracelularni regulatorni proteini također prenose signale.

Signalnu funkciju obavljaju proteinski hormoni, citokini, faktori rasta itd.

Hormoni nose krv. Većina životinjskih hormona su proteini ili peptidi. Vezanje hormona na receptor je signal koji aktivira odgovor u stanici. Hormoni reguliraju koncentraciju tvari u krvi i stanicama, rast, reprodukciju i druge procese. Primjer takvih proteina je inzulin koji regulira koncentraciju glukoze u krvi.

Stanice međusobno djeluju pomoću signalnih proteina koji se prenose preko izvanstanične tvari. Takvi proteini uključuju, na primjer, citokine i faktore rasta.

Citokini su male peptidne informacijske molekule. Oni reguliraju interakcije između stanica, određuju njihov opstanak, stimuliraju ili inhibiraju rast, diferencijaciju, funkcionalnu aktivnost i apoptozu, te osiguravaju koordinaciju djelovanja imunološkog, endokrinog i živčanog sustava. Primjer citokina može poslužiti kao faktor nekroze tumora koji prenosi signale upale između stanica u tijelu [38].

Funkcija transporta Uredi

Topljivi proteini uključeni u transport malih molekula moraju imati visoki afinitet (afinitet) za supstrat kada je prisutan u visokoj koncentraciji, i lako ga je osloboditi na mjestima niske koncentracije supstrata. Primjer transportnih proteina je hemoglobin, koji prenosi kisik iz pluća u druga tkiva i ugljični dioksid iz tkiva u pluća, kao i bjelančevine homologne njemu, koje se nalaze u svim kraljevstvima živih organizama [39].

Neki membranski proteini su uključeni u transport malih molekula kroz staničnu membranu, mijenjajući njegovu propusnost. Lipidna komponenta membrane je vodootporna (hidrofobna), što sprječava difuziju polarnih ili nabijenih (iona) molekula. Membranski transportni proteini mogu se podijeliti na kanalne proteine ​​i proteine ​​nosače. Kanalski proteini sadrže unutarnje pore ispunjene vodom koje omogućuju kretanje iona (kroz ionske kanale) ili molekula vode (preko akvaporin proteina) kroz membranu. Mnogi ionski kanali su specijalizirani za transport samo jednog iona; na primjer, kalijevi i natrijevi kanali često razlikuju ove slične ione i prolaze samo jedan od njih [40]. Proteini nosači se, poput enzima, vežu za svaku molekulu ili ion koji se transportiraju i, za razliku od kanala, mogu provesti aktivni transport koristeći ATP energiju. "Stanična snaga" - ATP sintaza, koja provodi sintezu ATP-a preko gradijenta protona, također se može pripisati membranskim transportnim proteinima [41].

Rezervna (backup) funkcija proteina Uredi

Takvi proteini uključuju takozvane rezervne proteine, koji se pohranjuju kao izvor energije i tvari u sjemenkama biljaka i jaja životinja; Proteini tercijarnih ljuski jaja (ovalbumin) i glavni proteini mlijeka (kazein) također služe uglavnom nutritivnoj funkciji. Brojni drugi proteini koriste se u tijelu kao izvor aminokiselina, koje su pak prekursori biološki aktivnih tvari koje reguliraju metaboličke procese.

Funkcija fotoreceptora Uredi

Proteinski receptori mogu biti smješteni u citoplazmi ili biti integrirani u staničnu membranu. Jedan dio receptorske molekule opaža signal, koji se najčešće služi kemijskom tvari, au nekim slučajevima i svjetlosnim, mehaničkim djelovanjem (npr. Istezanjem) i drugim podražajima. Kada je signal izložen određenom dijelu molekule protein-receptor, događaju se njegove konformacijske promjene. Kao rezultat, mijenja se konformacija drugog dijela molekule, koji prenosi signal drugim staničnim komponentama. Postoji nekoliko mehanizama za prijenos signala. Neki receptori kataliziraju određenu kemijsku reakciju; drugi služe kao ionski kanali koji se otvaraju ili zatvaraju signalom; drugi specifično vežu intracelularne posredujuće molekule. Na membranskim receptorima, dio molekule koji se veže na signalnu molekulu nalazi se na površini stanice, a domena koja prenosi signal je unutar [42].

Funkcija u fotosintezi i vizualnim pigmentima Uredi

Opsini (G-proteini fotosinteze i vizualni fotopigmenti) su skupina fotoreceptorskih proteina iz obitelji retinolida s molekulskom masom od 35-55 kDa povezanom s membranom koja sadrži G protein (G protein-coupled). Pronađeno u membrani halobakterija, fotosenzitivne fotoreceptorske stanice beskralježnjaka i kralježnjaka u mrežnici, fotosintetizirajući organizmi, u fotosenzitivnom pigmentu melanofora kože vodozemaca, šarenice žaba itd.

Primjerice, opsini igraju važnu ulogu u vizualnoj, mirisnoj i vomeronazalnoj percepciji životinja, kao iu formiranju cirkadijanskih ritmova. Na primjer, melanopsin (Mig verzija) je fotopigment, jedan od opsina, izravno sudjeluje u vizualnom procesu, regulaciji cirkadijanskih ritmova; nalazi se u specijaliziranim fotosenzitivnim ganglialnim stanicama mrežnice, u koži i tkivu mozga životinja. Ta vizualna fotopigment otkrivena je u stanicama ganglijalnih fotoreceptora retine iPRGC, mrežnici sisavaca. [43]

Funkcija motora (motora) Uređivanje

Cijeli razred motornih proteina osigurava kretanje tijela (na primjer, kontrakcija mišića, uključujući kretanje (miozin), kretanje stanica unutar tijela (na primjer, amoeboidno kretanje leukocita), kretanje cilija i flagela, te aktivan i usmjeren unutarstanični transport (kinesin, dynein) Dyneini i kinezini transportiraju molekule duž mikrotubula koristeći ATP hidrolizu kao izvor energije.Dyneini prenose molekule i organoide iz perifernih dijelova stanice prema centrosomu Inhesins u suprotnom smjeru [44] [45].Dyneini su također odgovorni za kretanje cilija i flagelama eukariota.Citoplazmatske varijante miozina mogu sudjelovati u transportu molekula i organoida kroz mikrofilamente.

Većina mikroorganizama i biljaka može sintetizirati 20 standardnih aminokiselina, kao i dodatne (nestandardne) aminokiseline, na primjer, citrulin. Ali ako su aminokiseline u okolišu, čak i mikroorganizmi zadržavaju energiju transportirajući aminokiseline u stanice i isključujući svoje biosintetske putove [46].

Aminokiseline koje životinje ne mogu sintetizirati nazivaju se esencijalnim. Glavni enzimi u biosintetskim putevima, na primjer, aspartat kinaza, koja katalizira prvi korak u formiranju lizina, metionina i treonina iz aspartata, nisu prisutni kod životinja.

Životinje općenito primaju aminokiseline iz proteina sadržanih u hrani. Proteini se uništavaju u procesu probave, što obično započinje denaturacijom proteina stavljanjem u kiselo okruženje i hidrolizom pomoću enzima zvanih proteaze. Neke amino kiseline dobivene iz probave koriste se za sintezu tjelesnih proteina, a ostatak se pretvara u glukozu tijekom glukoneogeneze ili se koristi u Krebsovom ciklusu. Korištenje proteina kao izvora energije posebno je važno u uvjetima posta, kada vlastiti proteini tijela, posebno mišići, služe kao izvor energije [47]. Aminokiseline su također važan izvor dušika u prehrani tijela.

Ne postoje jedinstvene norme za potrošnju ljudskih proteina. Mikroflora debelog crijeva sintetizira aminokiseline, koje se ne razmatraju u pripremi proteinskih normi.

Sedimentacijska analiza (centrifugiranje) omogućuje podjelu bjelančevina prema veličini, razlikovanjem proteina od vrijednosti njihove konstante sedimentacije, izmjerene u žbicama i označene velikim slovom S

Kvantitativne metode proteina Uredi

Brojne se tehnike koriste za određivanje količine proteina u uzorku:

http://traditio.wiki/%D0%91%D0%B5%D0%BB%D0%BA%D0%B8_((D0%B2%D0%B5%D1% 89% D0BB% D1% 81% D1% 82% D0% B2% D0% B0)