Glavni Ulje

Sastav proteina uključuje ostatke

DIO A. Testirajte zadatke s izborom odgovora.
1. (2 boda). Sastav proteina uključuje ostatke:
A. a-amino kiseline. B. P-aminokiseline. B. 5-Aminokiseline. G. E-Aminokiseline.
2. (2 boda). Naziv tvari CH3-NHH-CH2-CH3
A. Dimetilamin. B. Dietilamin. V. Metiletilamin. G. Propilamin.
3. (2 boda). Bojenje lakmusa u otopini tvari čija je formula C3H7NH2:
A. Crvena. B. Plava. V. Violet.
4. (2 boda). Tvar koja ne reagira s etilaminom:
A. Natrijev hidroksid. B. Kisik. B. Siva kiselina. G. Klorovodik.
5. (2 boda). Kemijska veza koja formira sekundarnu strukturu proteina:
A. Vodik. B. Jonska. B. Peptid. G. Kovalentni nepolarni.
6. (2 boda). Produkt reakcije interakcije anilina s klorovodikom pripada klasi spojeva:
A.Kislot. B. Razlozi. V. Soleil. G. Složeni esteri.
7. (2 boda). Za karakterističnu reakciju proteina:
A. Hidracija. B. Hidrogenacija. B. Hidroliza. G. Dehidracija.

DIO B. Zadaci s besplatnim odgovorom.
8. (6 bodova). Za tvar čija je formula CH3-CH2-CH2-CH2-NH2, napravite strukturne formule za dva izomera i dva homologa. Navedite imena svih tvari.
9. (6 bodova). S kojim od sljedećih tvari: kalijev hidroksid, voda, etanol - reagira li 2-aminopropanojska kiselina? Potvrdite odgovor tako da zapišete moguće jednadžbe reakcije.
10. (6 bodova). Koja se masa anilina može dobiti smanjivanjem 12,3 g nitrobenzena?
11. (2 boda). Kako kemijski razlikovati otopinu proteina od otopine glicerina? Dajte razuman odgovor.

http://znanija.com/task/2237508

Predavanje broj 3. Struktura i funkcija proteina. enzimi

Struktura proteina

Proteini su visokomolekularni organski spojevi koji se sastoje od α-aminokiselinskih ostataka.

Proteini uključuju ugljik, vodik, dušik, kisik, sumpor. Neki proteini tvore komplekse s drugim molekulama koje sadrže fosfor, željezo, cink i bakar.

Proteini imaju visoku molekularnu masu: albumin jajeta - 36.000, hemoglobin - 152.000, miozin - 500.000, za usporedbu: molekularna težina alkohola je 46, octena kiselina 60, benzen 78.

Aminokiselinski sastav proteina

Proteini su neperiodični polimeri čiji su monomeri a-amino kiseline. Obično se 20 vrsta a-aminokiselina naziva monomeri proteina, iako ih se preko 170 nalazi u stanicama i tkivima.

Ovisno o tome mogu li se aminokiseline sintetizirati u tijelu ljudi i drugih životinja, mogu se razlikovati kao: zamjenjive aminokiseline mogu se sintetizirati; esencijalne aminokiseline - ne mogu se sintetizirati. Bitne aminokiseline moraju se unositi hranom. Biljke sintetiziraju sve vrste aminokiselina.

Ovisno o sastavu aminokiselina, proteini su: potpuni - sadrže cijeli skup aminokiselina; inferior - neke aminokiseline u njihovom sastavu nedostaju. Ako se proteini sastoje samo od amino kiselina, nazivaju se jednostavni. Ako proteini sadrže, osim aminokiselina, ne-aminokiselinsku komponentu (protetsku skupinu), nazivaju se kompleksni. Protetsku skupinu mogu predstavljati metali (metaloproteini), ugljikohidrati (glikoproteini), lipidi (lipoproteini), nukleinske kiseline (nukleoproteini).

Sve aminokiseline sadrže: 1) karboksilnu skupinu (-COOH), 2) amino skupinu (-NH23) radikal ili R-skupina (ostatak molekule). Struktura radikala u različitim tipovima aminokiselina je različita. Ovisno o broju amino skupina i karboksilnih skupina koje čine aminokiseline, postoje: neutralne aminokiseline koje imaju jednu karboksilnu skupinu i jednu amino skupinu; bazične aminokiseline koje imaju više od jedne amino skupine; kisele aminokiseline koje imaju više od jedne karboksilne skupine.

Aminokiseline su amfoterni spojevi, jer u otopini mogu djelovati i kao kiseline i kao baze. U vodenim otopinama aminokiseline postoje u različitim ionskim oblicima.

Peptidna veza

Peptidi su organske tvari koje se sastoje od aminokiselinskih ostataka povezanih peptidnom vezom.

Nastajanje peptida nastaje kao rezultat reakcije kondenzacije aminokiselina. Interakcija amino skupine jedne aminokiseline s karboksilnom skupinom drugog uzrokuje kovalentnu vezu dušik-ugljik između njih, koja se naziva peptidna veza. Ovisno o broju aminokiselinskih ostataka koji čine peptid, razlikuju se dipeptidi, tripeptidi, tetrapeptidi itd. Stvaranje peptidne veze može se ponoviti mnogo puta. To dovodi do stvaranja polipeptida. Na jednom kraju peptida postoji slobodna amino skupina (naziva se N-terminus), a na drugom kraju je slobodna karboksilna skupina (naziva se C-kraj).

Prostorna organizacija molekula proteina

Ispunjavanje određenih specifičnih funkcija proteina ovisi o prostornoj konfiguraciji njihovih molekula, a energetski je neprofitabilno da stanica drži proteine ​​u rasklopljenom obliku, u lancu, pa polipeptidni lanci polažu određenu trodimenzionalnu strukturu ili konformaciju. Postoje 4 razine prostorne organizacije proteina.

Primarna struktura proteina je slijed rasporeda aminokiselinskih ostataka u polipeptidnom lancu koji čini proteinsku molekulu. Veza između aminokiselina je peptid.

Ako se molekula proteina sastoji samo od 10 aminokiselinskih ostataka, tada je broj teoretski mogućih varijanti molekula proteina, koje se razlikuju po redoslijedu izmjene aminokiselina, 10 20. Imajući 20 aminokiselina, moguće je od njih napraviti još veći broj različitih kombinacija. Otkriveno je oko deset tisuća različitih proteina u ljudskom tijelu, koji se međusobno razlikuju i od proteina drugih organizama.

Primarna struktura proteinske molekule određuje svojstva proteinskih molekula i njihovu prostornu konfiguraciju. Zamjena samo jedne aminokiseline s drugom u polipeptidnom lancu dovodi do promjene u svojstvima i funkcijama proteina. Na primjer, zamjena šeste glutaminske aminokiseline valinom u β-podjedinici hemoglobina dovodi do činjenice da molekula hemoglobina kao cjelina ne može obavljati svoju glavnu funkciju - transport kisika; u takvim slučajevima osoba razvija bolest - anemiju srpastih stanica.

Sekundarna struktura je uredno sklapanje polipeptidnog lanca u spiralu (izgleda kao rastegnuta opruga). Svici zavojnice ojačani su vodikovim vezama koje nastaju između karboksilnih skupina i amino skupina. Praktično sve CO- i NH-skupine sudjeluju u stvaranju vodikovih veza. Oni su slabiji od peptidnih, ali, ponavljajući mnogo puta, daju stabilnost i krutost toj konfiguraciji. Na razini sekundarne strukture postoje bjelančevine: fibroin (svila, paučina), keratin (kosa, nokti), kolagen (tetive).

Tercijarna struktura je preklapanje polipeptidnih lanaca u globule nastale pojavom kemijskih veza (vodik, ionski, disulfid) i uspostavljanje hidrofobnih interakcija između radikala aminokiselinskih ostataka. Glavnu ulogu u formiranju tercijarne strukture imaju hidrofilno-hidrofobne interakcije. U vodenim otopinama hidrofobni radikali skrivaju se od vode, grupiraju se unutar globule, dok hidrofilni radikali, kao rezultat hidratacije (interakcija s vodenim dipolima), imaju tendenciju da budu na površini molekule. U nekim proteinima tercijarna struktura se stabilizira disulfidnim kovalentnim vezama koje nastaju između atoma sumpora dvaju cisteinskih ostataka. Na razini tercijarne strukture postoje enzimi, antitijela, neki hormoni.

Kvartarna struktura je karakteristična za kompleksne proteine ​​čije molekule formiraju dvije ili više globula. Podjedinice su zadržane u molekuli zbog ionskih, hidrofobnih i elektrostatskih interakcija. Ponekad, kada se formira kvaterna struktura, između podjedinica se pojavljuju disulfidne veze. Najviše proučavan protein s kvaternom strukturom je hemoglobin. Formira ga dvije α-podjedinice (141 aminokiselinski ostatak) i dvije β-podjedinice (146 aminokiselinskih ostataka). Molekula hema koja sadrži željezo povezana je sa svakom podjedinicom.

Ako iz nekog razloga prostorna konformacija proteina odstupa od normale, protein ne može obavljati svoje funkcije. Primjerice, uzrok "bolesti kravljeg ludila" (spongiformna encefalopatija) je abnormalna konformacija priona - površinskih proteina živčanih stanica.

Svojstva proteina

Kupite posao potvrde
u biologiji

Aminokiselinski sastav, struktura proteinske molekule određuju njegova svojstva. Proteini kombiniraju osnovna i kisela svojstva određena aminokiselinskim radikalima: što je više kiselih aminokiselina u proteinu, to su izraženija njegova kiselinska svojstva. Sposobnost davanja i vezivanja H + određuje svojstva pufera za proteine; Jedan od najsnažnijih pufera je hemoglobin u crvenim krvnim stanicama, koji održava pH na konstantnoj razini. Postoje topivi proteini (fibrinogen), postoje netopljivi, obavljaju mehaničke funkcije (fibroin, keratin, kolagen). Postoje kemijski aktivni proteini (enzimi), koji su kemijski neaktivni, otporni na djelovanje različitih uvjeta okoliša i izuzetno nestabilni.

Vanjski čimbenici (grijanje, ultraljubičasto zračenje, teški metali i njihove soli, promjene pH, zračenje, dehidracija)

može uzrokovati kršenje strukturne organizacije proteinske molekule. Proces gubitka trodimenzionalne konformacije svojstvene danoj molekuli proteina naziva se denaturacija. Razlog denaturacije je razbijanje veza koje stabiliziraju određenu strukturu proteina. U početku su najslabije veze prekinute, a uz jače uvjete jače. Dakle, isprva se gubi kvartar, zatim tercijarna i sekundarna struktura. Promjena prostorne konfiguracije dovodi do promjene u svojstvima proteina i, kao rezultat toga, onemogućava da protein djeluje na svoje karakteristične biološke funkcije. Ako denaturacija nije popraćena uništenjem primarne strukture, tada ona može biti reverzibilna, u ovom slučaju dolazi do samoizlječenja u konformacijskom svojstvu proteina. Takve denaturacije su, na primjer, membranski receptorski proteini. Proces obnavljanja strukture proteina nakon denaturacije naziva se renaturacija. Ako je obnova prostorne konfiguracije proteina nemoguća, tada se denaturacija naziva ireverzibilna.

Proteinske funkcije

enzimi

Enzimi ili enzimi su posebna vrsta proteina koji su biološki katalizatori. Zahvaljujući enzimima, biokemijske reakcije odvijaju se velikom brzinom. Brzina enzimskih reakcija je desetak tisuća puta (a ponekad i milijun) veća od brzine reakcija koje uključuju anorganske katalizatore. Supstanca na koju enzim djeluje djeluje kao supstrat.

Enzimi - globularni proteini, prema strukturnim značajkama enzima, mogu se podijeliti u dvije skupine: jednostavne i složene. Jednostavni enzimi su jednostavni proteini, tj. sastoje se samo od amino kiselina. Kompleksni enzimi su kompleksni proteini, tj. Osim proteinskog dijela, oni uključuju i ne-proteinsku skupinu prirode - kofaktor. Za neke enzime vitamini djeluju kao kofaktori. U molekuli enzima emitira poseban dio, nazvan aktivni centar. Aktivni centar je mali dio enzima (od tri do dvanaest aminokiselinskih ostataka), gdje se vezanje supstrata ili supstrata događa s formiranjem kompleksa enzim-supstrat. Po završetku reakcije, kompleks enzima-supstrata dezintegrira se u enzim i produkt (produkte) reakcije. Neki enzimi imaju (osim aktivnih) alosterične centre - mjesta na koja se pridružuju regulatori brzine enzima (alosterični enzimi).

Reakcije enzimatske katalize karakteriziraju: 1) visoka učinkovitost, 2) stroga selektivnost i usmjerenost djelovanja, 3) specifičnost supstrata, 4) fino i precizno reguliranje. Specifičnost supstrata i reakcija reakcija enzimatske katalize objašnjena je hipotezama E. Fishera (1890) i D. Koshlanda (1959).

E. Fisher (hipoteza o ključnoj bravi) sugerira da prostorne konfiguracije aktivnog središta enzima i supstrata moraju točno odgovarati jedna drugoj. Supstrat se uspoređuje s "ključem", enzimom - s "bravom".

D. Koshland (hipoteza o rukavicama) sugerira da se prostorna podudarnost između strukture supstrata i aktivnog središta enzima stvara samo u trenutku njihove međusobne interakcije. Ova hipoteza se također naziva hipoteza inducirane korespondencije.

Brzina enzimskih reakcija ovisi o: 1) temperaturi, 2) koncentraciji enzima, 3) koncentraciji supstrata, 4) pH. Treba naglasiti da su enzimi proteini, a njihova je aktivnost najveća u fiziološki normalnim uvjetima.

Većina enzima može raditi samo na temperaturama od 0 do 40 ° C. Unutar ovih granica, brzina reakcije raste oko 2 puta s povećanjem temperature za svakih 10 ° C. Na temperaturama iznad 40 ° C, protein se podvrgava denaturaciji i aktivnost enzima se smanjuje. Na temperaturama blizu točke smrzavanja enzimi su inaktivirani.

Kako se količina supstrata povećava, brzina enzimske reakcije raste sve dok broj molekula supstrata ne postane jednak broju molekula enzima. S daljnjim povećanjem količine supstrata, brzina se neće povećati, budući da su aktivna mjesta enzima zasićena. Povećanje koncentracije enzima dovodi do povećanja katalitičke aktivnosti, budući da se veći broj molekula supstrata pretvara u jedinicu vremena.

Za svaki enzim postoji optimalna pH vrijednost pri kojoj pokazuje maksimalnu aktivnost (pepsin - 2.0, salivarna amilaza - 6.8, pankreasna lipaza - 9.0). Kod viših ili nižih pH vrijednosti, aktivnost enzima se smanjuje. Uz oštre promjene pH, enzim denaturira.

Brzina alosteričkih enzima regulirana je tvarima koje se pridružuju alosteričkim centrima. Ako te tvari ubrzavaju reakciju, one se nazivaju aktivatorima, ako inhibiraju inhibitore.

Klasifikacija enzima

Prema vrsti kataliziranih kemijskih transformacija, enzimi su podijeljeni u 6 klasa:

  1. reduktaza kisika (prijenos vodikovih atoma, kisika ili elektrona iz jedne tvari u drugu - dehidrogenaza),
  2. transferaza (prijenos metila, acila, fosfata ili amino skupina iz jedne tvari u drugu - transaminaza),
  3. hidrolize (reakcije hidrolize u kojima se dva produkta formiraju iz supstrata - amilaze, lipaze),
  4. LiAZ-ovi (ne-hidrolitičko vezanje skupine atoma na supstrat ili cijepanje iz njega, s razbijanjem dekarboksilaze C-C, C-N, C-O, C-S),
  5. izomeraza (intramolekularno pregrađivanje - izomeraza),
  6. ligaze (kombinacija dviju molekula kao posljedica stvaranja C-C, C-N, C-O, C-S veza) sintetaze.

Nastava se, s druge strane, dijeli na podrazrede i potklase. U trenutnoj međunarodnoj klasifikaciji, svaki enzim ima specifičnu šifru koja se sastoji od četiri broja odvojena točkama. Prvi broj je razred, drugi je podrazred, treći je podrazred, četvrti je broj sekvence enzima u ovom podrazredu, na primjer, arginazna šifra je 3.5.3.1.

Idi na predavanje broj 2 "Struktura i funkcija ugljikohidrata i lipida"

Idi na predavanje №4 "Struktura i funkcije ATP nukleinskih kiselina"

Pregledajte sadržaj (predavanja №1-25)

http://licey.net/free/6-biologiya/21-lekcii_po_obschei_biologii/stages/257-lekciya_%203_stro

Sastav proteina uključuje ostatke a) a-aminokiseline b) β-aminokiseline c) y-aminokiseline d) δ-aminokiseline

Uštedite vrijeme i ne gledajte oglase uz Knowledge Plus

Uštedite vrijeme i ne gledajte oglase uz Knowledge Plus

Odgovor

Povežite Knowledge Plus da biste pristupili svim odgovorima. Brzo, bez reklama i prekida!

Ne propustite važno - povežite Knowledge Plus da biste odmah vidjeli odgovor.

Pogledajte videozapis da biste pristupili odgovoru

Oh ne!
Pogledi odgovora su gotovi

Povežite Knowledge Plus da biste pristupili svim odgovorima. Brzo, bez reklama i prekida!

Ne propustite važno - povežite Knowledge Plus da biste odmah vidjeli odgovor.

http://znanija.com/task/12585134

Struktura proteina. Strukture proteina: primarne, sekundarne, tercijarne i kvartarne. Jednostavni i složeni proteini

Struktura proteina. Strukture proteina: primarne, sekundarne, tercijarne i kvartarne. Jednostavni i složeni proteini

Ime "proteini" dolazi od sposobnosti mnogih od njih da postanu bijeli kada se zagriju. Ime "proteini" dolazi od grčke riječi "prvi", što ukazuje na njihovu važnost u tijelu. Što je viša razina organizacije živih bića, to je raznolikiji sastav proteina.

Proteini se formiraju od aminokiselina koje su međusobno povezane kovalentno-peptidnom vezom: između karboksilne skupine jedne aminokiseline i amino skupine druge. U interakciji dviju aminokiselina nastaje dipeptid (od ostataka dvije aminokiseline, od grčkih peptosa - zavarenih). Zamjena, isključivanje ili preraspodjela aminokiselina u polipeptidnom lancu uzrokuje nastanak novih proteina. Primjerice, kod zamjene samo jedne aminokiseline (glutamina do valina) javlja se ozbiljna bolest - srpasto-anemija, kada eritrociti imaju drugačiji oblik i ne mogu obavljati svoje osnovne funkcije (prijenos kisika). Kada se formira peptidna veza, molekula vode se odvaja. Ovisno o broju aminokiselinskih ostataka:

oligopeptidi (di-, tri-, tetrapeptidi, itd.) - sadrže do 20 aminokiselinskih ostataka;

polipeptidi - od 20 do 50 aminokiselinskih ostataka;

- proteini - preko 50, ponekad tisuće aminokiselinskih ostataka

Prema fizikalno-kemijskim svojstvima, proteini su hidrofilni i hidrofobni.

Postoje četiri razine organizacije proteinskih molekula - ekvivalentne prostorne strukture (konfiguracije, konformacije) proteina: primarne, sekundarne, tercijarne i kvartarne.

Primarna struktura proteina

Primarna struktura proteina je najjednostavnija. Ima oblik polipeptidnog lanca, gdje su aminokiseline međusobno povezane jakom peptidnom vezom. Određuje se kvalitativnim i kvantitativnim sastavom aminokiselina i njihovim slijedom.

Struktura sekundarnih proteina

Sekundarnu strukturu formiraju pretežno vodikove veze, koje nastaju između vodikovih atoma NH skupine jednog spiralnog lokna i kisika CO grupe druge i usmjerene su uzduž spirale ili između paralelnih nabora proteinske molekule. Molekula proteina je djelomično ili potpuno uvrnuta u a-heliks ili oblikuje β-presavijenu strukturu. Na primjer, keratin proteini tvore a-heliks. Oni su dio kopita, rogova, kose, perja, noktiju, kandži. β-presavijeni imaju proteine ​​koji su dio svile. Aminokiselinski radikali (R-skupine) ostaju izvan spirale. Vodikove veze mnogo su slabije od kovalentnih veza, ali sa značajnom količinom formiraju prilično čvrstu strukturu.

Funkcioniranje u obliku uvijene spirale karakteristično je za neke fibrilarne proteine ​​- miozin, aktin, fibrinogen, kolagen itd.

Tercijarna struktura proteina

Tercijarna struktura proteina. Ova struktura je konstantna i jedinstvena za svaki protein. Određuje se veličinom, polaritetom R-skupina, oblikom i slijedom aminokiselinskih ostataka. Polipeptidni heliks se uvrće i uklapa na određeni način. Formiranje tercijarne strukture proteina dovodi do formiranja posebne konfiguracije proteina - globule (od latinskog. Globulus - lopta). Njeno formiranje je uzrokovano različitim vrstama nekovalentnih interakcija: hidrofobnih, vodikovih, ionskih. Disulfidni mostovi javljaju se između aminokiselinskih ostataka cisteina.

Hidrofobne veze su slabe veze između nepolarnih bočnih lanaca koje su rezultat međusobnog odbijanja molekula otapala. U ovom slučaju, protein je upleten tako da su hidrofobni bočni lanci uronjeni duboko u molekulu i štite ga od interakcije s vodom, a bočni hidrofilni lanci su smješteni vani.

Većina proteina ima tercijarnu strukturu - globuline, albumin itd.

Kvartarna struktura proteina

Kvartarna struktura proteina. Nastaje kao rezultat kombiniranja pojedinačnih polipeptidnih lanaca. Oni zajedno čine funkcionalnu cjelinu. Vrste veza su različite: hidrofobne, vodikove, elektrostatske, ionske.

Elektrostatičke veze nastaju između elektronegativnih i elektropozitivnih radikala aminokiselinskih ostataka.

Za neke proteine ​​karakterističan je globularni položaj podjedinica - to su globularni proteini. Kuglasti proteini se lako otapaju u vodi ili solnim otopinama. Više od 1000 poznatih enzima pripadaju globularnim proteinima. Kuglasti proteini uključuju neke hormone, antitijela, transportne proteine. Na primjer, kompleksna molekula hemoglobina (protein crvenih krvnih stanica) je globularni protein i sastoji se od četiri makromolekule globina: dva α-lanca i dva β-lanca, od kojih je svaki povezan s željezom koja sadrži heme.

Ostale bjelančevine karakterizira koalescencija u spiralnim strukturama - to su fibrilarni (od lat. Fibrilla - vlaknasti) proteini. Nekoliko (od 3 do 7) α - helika spaja se zajedno, poput vlakana u kabelu. Vlaknasti proteini su netopljivi u vodi.

Proteini se dijele na jednostavne i složene.

Jednostavni proteini (proteini)

Jednostavni proteini (proteini) sastoje se samo od aminokiselinskih ostataka. Jednostavni proteini uključuju globuline, albumin, gluteline, prolamine, protamine, kape. Albumin (na primjer, serumski albumin) je topiv u vodi, globulini (na primjer, antitijela) su netopljivi u vodi, ali su topljivi u vodenim otopinama određenih soli (natrijev klorid, itd.).

Složeni proteini (proteidi)

Kompleksni proteini (proteidi) uključuju, osim aminokiselinskih ostataka, i spojeve različite prirode, koji se nazivaju protetska skupina. Na primjer, metaloproteini su proteini koji sadrže ne-heme željezo ili su vezani metalnim atomima (većina enzima), nukleoproteini su proteini koji su povezani s nukleinskim kiselinama (kromosomi, itd.), Fosfoproteini su proteini koji sadrže ostatke fosforne kiseline (bjelančevine jaja) žumanjka, itd., glikoproteini - proteini zajedno s ugljikohidratima (neki hormoni, antitijela itd.), kromoproteini - proteini koji sadrže pigmente (mioglobin, itd.), lipoproteini - proteini koji sadrže lipide (uključeni u sastavu membrana).

http: //xn----9sbecybtxb6o.xn--p1ai/obshchaya-biologiya/stroenie-belkov-struktury-belkov-pervichnaya-vtorichnaya-tretichnaya-i-chetvertichnaya-prostye-i-slozhnye-belki/

Koji su elementi dio proteina i koja svojstva posjeduju?

Što je protein i što funkcionira u tijelu? Koji su elementi uključeni u njegov sastav i koja je posebnost ove tvari.

Proteini su glavni građevni materijal u ljudskom tijelu. Ako razmotrimo kao cjelinu, onda te tvari čine peti dio našeg tijela. U prirodi je poznata skupina podvrsta - samo ljudsko tijelo sadrži pet milijuna različitih varijanti. Uz njegovo sudjelovanje, formiraju se stanice koje se smatraju glavnom komponentom živog tkiva tijela. Koji su elementi dio proteina i koja je značajka tvari?

Suptilnosti sastava

Proteinske molekule u ljudskom tijelu razlikuju se po strukturi i preuzimaju određene funkcije. Dakle, glavni kontraktilni protein je miozin, koji oblikuje mišiće i jamči kretanje tijela. Osigurava funkcioniranje crijeva i kretanje krvi kroz krvne žile osobe. Kreatin je jednako važna supstanca u tijelu. Funkcija tvari je zaštititi kožu od negativnih djelovanja - zračenja, temperature, mehaničkih i drugih. Također kreatin štiti od primanja mikroba izvana.

Sastav proteina uključuje aminokiseline. U isto vrijeme, prvi od njih otkriven je početkom 19. stoljeća, a cijeli aminokiselinski sastav znanstvenicima je poznat od tridesetih godina 20. stoljeća. Zanimljivo, od dvjesto aminokiselina koje su danas otvorene, samo dvadesetak formira milijune različitih proteina u strukturi.

Glavna razlika strukture je prisutnost radikala različite prirode. Osim toga, aminokiseline se često klasificiraju na temelju električnog naboja. Svaka od razmatranih komponenti ima zajedničke karakteristike - sposobnost reagiranja s alkalijama i kiselinama, topljivost u vodi i tako dalje. Gotovo svi predstavnici skupine aminokiselina uključeni su u metaboličke procese.

S obzirom na sastav proteina, potrebno je razlikovati dvije kategorije aminokiselina - esencijalne i neophodne. Razlikuju se u sposobnosti da se sintetiziraju u tijelu. Prvi se proizvode u organima, što jamči barem djelomično pokrivanje tekućeg deficita, a drugo - samo s hranom. Ako se količina bilo koje od aminokiselina smanji, to dovodi do kršenja, a ponekad i do smrti.

Protein, u kojem postoji kompletan skup aminokiselina, naziva se "biološki potpun". Takve tvari su dio hrane za životinje. Neki predstavnici biljaka također se smatraju korisnim iznimkama - na primjer, grah, grašak i soja. Glavni parametar kojim se ocjenjuje korisnost proizvoda je biološka vrijednost. Ako se mlijeko smatra osnovom (100%), onda će za ribu ili meso ovaj parametar biti jednak 95, za rižu - 58, kruh (samo raž) - 74, i tako dalje.

Esencijalne aminokiseline koje sačinjavaju protein su uključene u sintezu novih stanica i enzima, tj. One pokrivaju plastične potrebe i koriste se kao glavni izvori energije. Sastav proteina uključuje elemente koji su sposobni za transformacije, to jest, postupke dekarboksilacije i transaminacije. Dvije skupine aminokiselina (karboksil i amin) uključene su u gornje reakcije.

Protein jaja smatra se najvrjednijim i korisnijim za tijelo, njegova struktura i svojstva su savršeno uravnoteženi. Stoga se postotak aminokiselina u ovom proizvodu gotovo uvijek uzima kao osnova pri usporedbi.

Gore je spomenuto da su proteini sastavljeni od aminokiselina, a neovisni predstavnici imaju glavnu ulogu. Evo nekih od njih:

  • Histidin je element koji je dobiven 1911. Njegova je funkcija usmjerena na normalizaciju uvjetovanog refleksnog rada. Histidin ima ulogu izvora za formiranje histamina - ključnog posrednika središnjeg živčanog sustava, koji sudjeluje u prijenosu signala u različite dijelove tijela. Ako se ostatak ove aminokiseline smanji ispod normale, onda se proizvodnja hemoglobina u ljudskoj koštanoj srži potisne.
  • Valine je supstanca otkrivena 1879. godine, ali je konačno dešifrirana tek nakon 27 godina. U slučaju poremećaja koordinacije, koža postaje osjetljiva na vanjske podražaje.
  • Tirozin (1846). Proteini se sastoje od mnogih aminokiselina, ali to igra jednu od ključnih funkcija. Tirozin se smatra glavnim prekursorom sljedećih spojeva - fenola, tiramina, štitne žlijezde i drugih.
  • Metionin je sintetiziran tek krajem dvadesetih godina prošlog stoljeća. Tvar pomaže u sintezi kolina, štiti jetru od prekomjernog stvaranja masti, ima lipotropni učinak. Dokazano je da takvi elementi igraju ključnu ulogu u borbi protiv ateroskleroze i regulacije razine kolesterola. Kemijska značajka metionina iu tome što sudjeluje u razvoju adrenalina ulazi u interakciju s vitaminom B.
  • Cistin je tvar čija je struktura uspostavljena tek 1903. Njegove funkcije usmjerene su na sudjelovanje u kemijskim reakcijama, metaboličkim procesima metionina. Cistin također reagira sa supstancama koje sadrže sumpor (enzimi).
  • Triptofan - esencijalna aminokiselina koja je dio proteina. Do 1907. mogla je sintetizirati. Tvar je uključena u metabolizam proteina, osigurava optimalnu ravnotežu dušika u ljudskom tijelu. Triptofan sudjeluje u razvoju proteina u krvi i hemoglobina.
  • Leucin je jedna od "najranijih" aminokiselina poznatih od početka 19. stoljeća. Njezino djelovanje je da pomogne tijelu da raste. Nedostatak elementa dovodi do kvara bubrega i štitnjače.
  • Izoleucin je ključni element u ravnoteži dušika. Znanstvenici su otkrili amino kiselinu tek 1890. godine.
  • Fenilalanin je sintetiziran početkom 90-ih godina XIX stoljeća. Tvar se smatra osnovom za stvaranje nadbubrežnih hormona i štitnjače. Nedostatak elemenata je glavni uzrok hormonalnih poremećaja.
  • Lizin je dobiven tek početkom 20. stoljeća. Nedostatak tvari dovodi do nakupljanja kalcija u koštanom tkivu, smanjenja volumena mišića u tijelu, razvoja anemije i tako dalje.

Potrebno je razlikovati kemijski sastav proteina. To ne iznenađuje, jer se radi o kemijskim spojevima.

  • ugljik - 50-55%;
  • kisik - 22-23%;
  • dušik - 16-17%;
  • vodik - 6-7%;
  • sumpor - 0,4-2,5%.

Osim gore navedenih, u sastav proteina uključeni su i sljedeći elementi (ovisno o vrsti):

Kemijski sadržaj različitih proteina je različit. Jedina iznimka je dušik, čiji je sadržaj uvijek 16-17%. Zbog toga se sadržaj tvari određuje upravo postotkom dušika. Proračun je sljedeći. Znanstvenici znaju da 6,25 grama proteina sadrži jedan gram dušika. Za određivanje volumena proteina dovoljno je umnožiti trenutnu količinu dušika za 6,25.

Suptilnosti strukture

Kada se razmatra pitanje od čega se sastoje proteini, vrijedi proučiti strukturu ove tvari. razlikuju se:

  • Primarna struktura. Osnova je izmjena aminokiselina u sastavu. Ako se uključi barem jedan element ili "ispadne", stvara se nova molekula. Zahvaljujući ovoj značajki, ukupan broj potonjih dostiže astronomski lik.
  • Sekundarna struktura Osobitost molekula u sastavu proteina je takva da nisu u rastegnutom stanju, već imaju različite (ponekad složene) konfiguracije. Zbog toga je aktivnost stanica pojednostavljena. Sekundarna struktura ima oblik spirale formirane od jednolikih zavoja. Istodobno, susjedni okreti razlikuju se bliskom vodikovom vezom. U slučaju višestrukih ponavljanja, otpor se povećava.
  • Tercijarna struktura se formira zbog sposobnosti spomenute spirale da stane u kuglicu. Važno je znati da sastav i struktura proteina uvelike ovisi o primarnoj strukturi. Tercijarna baza zauzvrat osigurava zadržavanje kvalitetnih veza između aminokiselina s različitim nabojem.
  • Kvartarna struktura je karakteristična za neke proteine ​​(hemoglobin). Potonji ne čine jedan, nego nekoliko lanaca, koji se razlikuju po svojoj primarnoj strukturi.

Tajna proteinskih molekula je općenito. Što je viša strukturna razina, to su kemijske veze koje su nastale još gore. Tako su sekundarne, tercijarne i kvartarne strukture izložene zračenju, visokim temperaturama i drugim uvjetima okoline. Rezultat je često kršenje strukture (denaturacija). U ovom slučaju, jednostavan protein u slučaju promjene strukture može brzo oporaviti. Ako je tvar podvrgnuta negativnom temperaturnom učinku ili utjecaju drugih čimbenika, proces denaturacije je nepovratan, a sama se tvar ne može obnoviti.

nekretnine

Iznad, razmatramo koje su proteine, definiciju tih elemenata, strukturu i druga važna pitanja. No, informacije će biti nepotpune ako glavna svojstva tvari (fizička i kemijska) nisu identificirana.

Molekularna težina proteina je od 10 tisuća do milijun (ovdje mnogo ovisi o tipu). Osim toga, oni su topljivi u vodi.

Odvojeno, potrebno je istaknuti zajedničke značajke proteina s otopinama kalloida:

  • Sposobnost nadutosti. Što je veća viskoznost sastava, to je veća molekularna težina.
  • Spora difuzija.
  • Sposobnost dijalize, tj. Podjela aminokiselinskih skupina na druge elemente pomoću polupropusnih membrana. Glavna razlika između ispitivanih tvari je njihova nemogućnost prolaska kroz membrane.
  • Dvofaktorska otpornost. To znači da je protein hidrofilan u strukturi. Naboj tvari izravno ovisi o tome što se sastoji od proteina, broju aminokiselina i njihovim svojstvima.
  • Veličina svake od čestica je 1-100 nm.

Također, proteini imaju određene sličnosti s istinskim rješenjima. Glavna stvar je sposobnost stvaranja homogenih sustava. Proces formiranja je spontan i ne zahtijeva dodatni stabilizator. Osim toga, proteinske otopine imaju termodinamičku stabilnost.

Znanstvenici izlučuju posebna amorfna svojstva ispitivanih tvari. To se objašnjava prisutnošću amino skupine. Ako je protein prikazan u obliku vodene otopine, onda su u njemu jednako različite smjese - kationski, bipolarni ioni, kao i anionski oblik.

Također, u svojstva proteina treba uključiti:

  • Sposobnost da igra ulogu pufera, tj. Reagira na sličan način kao slaba kiselina ili baza. Dakle, u ljudskom tijelu postoje dvije vrste tamponskih sustava - protein i hemoglobin, uključeni u normalizaciju homeostaze.
  • Kretanje u električnom polju. Ovisno o količini aminokiselina u proteinu, njihovoj masi i naboju, brzina kretanja molekula također se mijenja. Ova funkcija se koristi za razdvajanje elektroforezom.
  • Isušivanje (obrnuta sedimentacija). Ako se u otopinu proteina dodaju amonijevi ioni, zemnoalkalni metali i alkalne soli, te molekule i ioni konkuriraju za vodu. Na toj pozadini uklanja se hidratacijska membrana, a proteini prestaju biti stabilni. Kao rezultat, precipitiraju se. Ako dodate određenu količinu vode, moguće je vratiti hidratacijsku ljusku.
  • Osjetljivost na vanjsku izloženost. Važno je napomenuti da se u slučaju negativnog vanjskog utjecaja uništavaju proteini, što dovodi do gubitka mnogih kemijskih i fizikalnih svojstava. Osim toga, denaturacija uzrokuje rupturu glavnih veza, stabilizirajući sve razine proteinske strukture (osim primarne).

Uzroci denaturacije su mnogi - negativni učinak organskih kiselina, djelovanje alkalija ili iona teških metala, negativni učinak uree i raznih redukcijskih sredstava, što dovodi do uništenja disulfidnih mostova.

  • Prisutnost reakcija u boji s različitim kemijskim elementima (ovisno o sastavu aminokiseline). Ovo svojstvo se koristi u laboratorijskim uvjetima kada je potrebno odrediti ukupnu količinu proteina.

rezultati

Proteini - ključni element stanice, osiguravajući normalan razvoj i rast živog organizma. No, unatoč činjenici da su znanstvenici proučavali tu tvar, pred nama su još mnoga otkrića, što nam omogućuje da naučimo više o tajni ljudskog tijela i njegove strukture. U međuvremenu, svatko od nas bi trebao znati gdje se oblikuju proteini, koje su njihove osobine i za koje svrhe su potrebne.

http://proteinfo.ru/voprosy-pitaniya/pitatelnye-elementy/sostav-belkov/

proteini

Sastav i struktura

Kemijska i fizikalna svojstva.

Popis korištene literature.

Proteini su visoke molekularne dušične organske tvari izgrađene od aminokiselina koje igraju temeljnu ulogu u strukturi i funkcioniranju organizama. Proteini su glavna i neophodna komponenta svih organizama. Upravo su bjelančevine koje razmjenjuju materije i energetske transformacije, koje su nerazdvojno povezane s aktivnim biološkim funkcijama. Suha tvar većine organa i tkiva ljudi i životinja, kao i većina mikroorganizama uglavnom se sastoji od bjelančevina (40-50%), a biljni svijet karakterizira odstupanje od ove prosječne vrijednosti prema dolje, a povećanje životinja. Mikroorganizmi su obično bogatiji proteinima (neki virusi su gotovo čisti proteini). Tako se u prosjeku može pretpostaviti da 10% biomase na Zemlji predstavlja protein, odnosno da se njegova količina mjeri vrijednošću reda veličine 10 12 - 10 13 tona. Proteinske tvari su temelj najvažnijih vitalnih procesa. Primjerice, metabolički procesi (probava, disanje, izlučivanje i drugi) osigurani su djelovanjem enzima koji su po svojoj prirodi proteini. Proteini također uključuju kontraktilne strukture na kojima se temelji kretanje, na primjer, mišićni kontrakcijski protein (actomyosin), potporna tkiva u tijelu (kolagen kostiju, hrskavica, tetiva), intgumenti tijela (koža, kosa, nokti, itd.), Koji se sastoji uglavnom iz kolagena, elastina, keratina, kao i toksina, antigena i antitijela, mnogih hormona i drugih biološki važnih tvari. Uloga proteina u živom organizmu već je naglašena samim imenom "proteini" (prevedeni iz grčkog protosa - prvi, primarni), koje je 1840. predložio nizozemski kemičar G. Mulder, koji je otkrio da tkiva životinja i biljaka sadrže tvari koje sliče bjelanjak. Postupno je utvrđeno da su proteini opsežna klasa raznih tvari, izgrađenih na istom planu. Uočavajući najveću važnost proteina za vitalne procese, Engels je utvrdio da je život način postojanja proteinskih tijela, koji se sastoji u stalnom samoobnavljanju kemijskih sastojaka tih tijela.

Zbog relativno velike veličine molekula proteina, složenosti njihove strukture i nedostatka dovoljno točnih podataka o strukturi većine bjelančevina, još uvijek ne postoji racionalna kemijska klasifikacija proteina. Postojeća klasifikacija je u velikoj mjeri uvjetna i izgrađena je uglavnom na temelju fizičko-kemijskih svojstava proteina, izvora njihove proizvodnje, biološke aktivnosti i drugih, često slučajnih, znakova. Prema tome, prema njihovim fizičko-kemijskim svojstvima, proteini se dijele na fibrilarne i globularne, hidrofilne (topljive) i hidrofobne (netopljive), itd. Prema izvoru proizvodnje, proteini se dijele na životinje, biljke i bakterije; na mišićne proteine, živčano tkivo, krvni serum itd.; na biološku aktivnost - na enzimske proteine, hormonske proteine, strukturne proteine, kontraktilne proteine, antitijela itd. Međutim, treba imati na umu da zbog nesavršenosti same klasifikacije, a također i zbog izuzetne raznolikosti proteina, mnogi od pojedinačnih proteina ne mogu se pripisati nijednoj od ovdje opisanih skupina.

Svi proteini mogu se podijeliti na jednostavne proteine, ili proteine, i kompleksne proteine, ili proteide (kompleksi proteina s ne-proteinskim spojevima), jednostavni proteini su polimeri samo aminokiselina; kompleksa, osim aminokiselinskih ostataka, također sadrže ne-proteinske, tzv. protetske skupine.

Oni imaju relativno nisku molekularnu težinu (12-13 tisuća), s prevladavanjem alkalnih svojstava. Lokalizira se uglavnom u jezgrama stanica. Topiv u slabim kiselinama, taloži se amonijakom i alkoholom. Oni imaju samo tercijarnu strukturu. In vivo, oni su snažno povezani s DNA i dio su nukleoproteina. Glavna funkcija je regulacija prijenosa genetskih informacija iz DNA i RNA (moguće je blokiranje prijenosa).

Najniža molekularna težina (do 12 tisuća). Prikazuje izražena osnovna svojstva. Dobro topljiv u vodi i slabim kiselinama. Sadrži se u zametnim stanicama i čini najveći dio proteina kromatina. Kao i histoni koji tvore kompleks s DNA, funkcija daje DNA kemijsku otpornost.

Bjelančevine sadržane u glutenskom sjemenu žitarica i neke druge u zelenim dijelovima biljaka. Netopljivi u vodi, otopine soli i etanola, ali dobro topljivi u slabim otopinama alkalija. Sadrže sve esencijalne aminokiseline, kompletnu hranu.

Bjelančevinski proteini. Sadrži se u glutenu biljke žitarica. Topiv je samo u 70% -tnom alkoholu (to je zbog visokog sadržaja prolina i nepolarnih aminokiselina).

Tkiva za potporu proteina (kosti, hrskavice, ligamenti, tetive, nokti, kosa). Netopljivi ili slabo topljivi u vodi, soli i vodeno-alkoholnim smjesama proteina s visokim sadržajem sumpora. Proteinoidi uključuju keratin, kolagen, fibroin.

Niska molekularna težina (15-17 tisuća). Karakteriziraju ih kisela svojstva. Topiv u vodi i otopinama s niskim sadržajem soli. Istaloži se s neutralnim solima pri 100% zasićenju. Oni sudjeluju u održavanju osmotskog tlaka krvi, transportiraju različite tvari krvlju. Sadržano u serumu, mlijeku, bjelanjku.

Molekularna težina je do 100 tisuća, u vodi, netopiva, ali topiva u slabim otopinama soli i taloži se u manje koncentriranim otopinama (već pri 50% zasićenja). Sadržano u sjemenu biljaka, osobito u mahunarkama i pašnjacima; u krvnoj plazmi i nekim drugim biološkim tekućinama. Izvršavajući funkciju imunološke zaštite, organizmu osiguravamo otpornost na virusne zarazne bolesti.

Složeni proteini su podijeljeni u nekoliko klasa ovisno o prirodi protetske skupine.

Imaju kao ne-proteinsku komponentu fosfornu kiselinu. Predstavnici ovih proteina su kazeinogeno mlijeko, vitelin (protein žumanjka jajeta). Takva lokalizacija fosfoproteina ukazuje na njihovu važnost za organizam u razvoju. U odraslim oblicima ti su proteini prisutni u tkivima kostiju i živaca.

Složeni proteini čija se protetska skupina formira lipidima. Struktura je malih (150-200 nm) sferičnih čestica, čija je vanjska ljuska formirana proteinima (koji im omogućuju kretanje kroz krv), a unutarnji dio - lipidima i njihovim derivatima. Glavna funkcija lipoproteina je prijenos lipidne krvi. Ovisno o količini proteina i lipida, lipoproteini se dijele na hilomikrone, lipoproteine ​​niske gustoće (LDL) i lipoproteine ​​visoke gustoće (HDL), koji se ponekad nazivaju - i -lipoproteini.

Sadrže katione jednog ili više metala. Najčešće je to - željezo, bakar, cink, molibden, rjeđe mangan, nikal. Proteinska komponenta vezana je za metal koordinacijskom vezom.

Protetska skupina je predstavljena ugljikohidratima i njihovim derivatima. Na temelju kemijske strukture ugljikohidratne komponente, postoje 2 skupine:

Istina - kao ugljikohidratna komponenta, monosaharidi su najčešći. Proteoglikani su izgrađeni od velikog broja ponavljajućih jedinica koje imaju disaharidni karakter (hijaluronska kiselina, hiperin, hondroitin, karoten sulfati).

Funkcije: strukturno-mehaničke (dostupne u koži, hrskavici, tetivama); katalitički (enzimi); zaštita; sudjelovanje u regulaciji stanične diobe.

Izvodi niz funkcija: sudjelovanje u procesu fotosinteze i redoks reakcija, transport C i CO2. To su kompleksni proteini čija je protetska skupina predstavljena obojenim spojevima.

Uloga zaštitne skupine je DNA ili RNA. Proteinski dio je zastupljen uglavnom histonima i protaminima. Takvi kompleksi DNA s protaminima nalaze se u spermatozoidima, a sa histonima - u somatskim stanicama, gdje je molekula DNA "ranjena" oko molekula proteina histona. Nukleoproteini su po svojoj prirodi virusi izvan stanice - to su kompleksi virusne nukleinske kiseline i kapsidnog proteinskog sloja.

Proteini su nepravilni polimeri izgrađeni od α-aminokiselinskih ostataka, a opća formula u kojoj se u vodenoj otopini pri pH vrijednosti blizu neutralnog može zapisati kao NH3 + CHRCOO -. Aminokiselinski ostaci u proteinima povezani su amidnom vezom između a-amino i -karboksilnih skupina. Veza između dva a-aminokiselinska ostatka obično se naziva peptidna veza, a polimeri sastavljeni od a-aminokiselinskih ostataka povezanih peptidnim vezama nazivaju se polipeptidi. Protein kao biološki značajna struktura može biti ili jedan polipeptid ili nekoliko polipeptida koji tvore jedan kompleks kao rezultat nekovalentnih interakcija.

Svi atomi u peptidnoj vezi nalaze se u istoj ravnini (ravninska konfiguracija).

Udaljenost između C i N atoma (u -CO-NH-vezama) je 0.1325 nm, tj. Manje od normalne udaljenosti između atoma ugljika i N atoma istog lanca, izraženo kao 0.146 nm. Istodobno prelazi udaljenost između C i N atoma povezanih dvostrukom vezom (0.127 nm). Dakle, veza C i N u grupiranju -CO-NH može se smatrati međufazom između jednostavnog i dvostrukog, zbog konjugacije π-elektrona karbonilne skupine s slobodnim elektronima dušikovog atoma. To ima određen učinak na svojstva polipeptida i proteina: umjesto peptidnih veza lako se provodi tautomerno pregrađivanje, što dovodi do stvaranja enolnog oblika peptidne veze, koji je karakteriziran povećanom reaktivnošću.

Elementarni sastav proteina

Proteini sadrže u prosjeku oko 1 6% dušika, 50-55% ugljika, 21-23% kisika, 15-17% dušika, 6-7% vodika, 0.3-2.5% sumpora. Fosfor, jod, željezo, bakar i neki drugi makro i mikroelementi, u raznim, često vrlo malim količinama, također se nalaze u sastavu pojedinih proteina.

Sadržaj osnovnih kemijskih elemenata u proteinima može varirati, s iznimkom dušika, čija je koncentracija obilježena najvećom postojanošću.

Za proučavanje aminokiselinskog sastava proteina uglavnom se koristi metoda hidrolize, tj. Zagrijavanje bjelančevine klorovodičnom kiselinom od 6-10 mol / l pri temperaturi od 100-110 ° C. Za kvantitativnu analizu ove smjese trenutno se koriste ionska izmjena i papirna kromatografija. Osmišljeni su specijalni automatizirani analizatori aminokiselina.

Također su razvijeni enzimski postupci za postupno cijepanje proteina. Neki enzimi specifično cijepaju makromolekule proteina - samo na mjestima određene aminokiseline. Tako se dobivaju proizvodi postepenog cijepanja - peptoni i peptidi, čija naknadna analiza utvrđuje njihov aminokiselinski ostatak.

Kao rezultat hidrolize različitih proteina, izolirano je više od 30 a-amino kiselina. Dvadeset ih je češće.

U formiranju proteinske molekule ili polipeptida, a-amino kiseline mogu se kombinirati u različitim sekvencama. Možda veliki broj različitih kombinacija, na primjer, iz 20-amino kiselina može tvoriti više od 10 18 kombinacija. Postojanje različitih tipova polipeptida je praktički neograničeno.

Sekvenca aminokiselina u određenom proteinu određena je postupnim cijepanjem ili difrakcijom X-zraka.

Identificirati proteine ​​i polipeptide koristeći specifične reakcije na proteine. Na primjer:

a) reakcija ksantoproteina (pojavljivanje žute boje u interakciji s koncentriranom dušičnom kiselinom, koja postaje narančasta u prisutnosti amonijaka; reakcija je povezana s nitriranjem fenilalanina i tirozinskih ostataka);

b) reakcija biureta na peptidne veze - učinak razrijeđenog sulfata bakra (II) na slabo alkalnu otopinu proteina popraćenu pojavom ljubičasto-plave boje otopine, koja nastaje zbog formiranja kompleksa između bakra i polipeptida.

c) Millonova reakcija (stvaranje žuto-smeđe boje nakon interakcije s Hg (NO.)3)2 + HNO3 + HNO2;

Proteini su visokomolekularni spojevi. To su polimeri koji se sastoje od stotina i tisuća aminokiselinskih ostataka - monomera. Prema tome, molekularna masa proteina je u rasponu od 10,000-1,000,000. Dakle, ribonukleaza (enzim koji razgrađuje RNA) sadrži 124 aminokiselinskih ostataka i njegova molekularna težina je oko 14 000. Mioglobin (mišićni protein), koji se sastoji od 153 aminokiselinskih ostataka, ima molekulsku masu od 17.000, a hemoglobin - 64.500 (574 aminokiselinskih ostataka). Molekularne mase drugih proteina su veće: -globulin (tvori antitijela) sastoji se od 1.250 aminokiselina i ima molekulsku masu od oko 150.000, a molekularna težina proteina virusa influence je 320.000.000.

Trenutno je do 200 različitih aminokiselina pronađeno u različitim objektima divljih životinja. Na primjer, kod ljudi ih je oko 60. Međutim, samo je 20 aminokiselina uključeno u sastav proteina, koje se ponekad nazivaju i prirodnim.

Aminokiseline su organske kiseline u kojima je vodikov atom ugljikovog atoma zamijenjen s amino skupinom -NH2. Formula pokazuje da sastav svih aminokiselina uključuje sljedeće opće skupine: -C–, -NH2, -COOH. Bočni lanci (radikali -R) aminokiselina razlikuju se. Priroda radikala je raznolika: od vodikovog atoma do cikličkih spojeva. Upravo radikali određuju strukturne i funkcionalne karakteristike aminokiselina.

Sve aminokiseline, osim najjednostavnije aminoacetatne kiseline - glicina (NH3 + CH2COO) imaju kiralni atom - C * - i mogu postojati kao dva enantiomera (optički izomeri): L-izomer i D-izomer.

Sastav svih trenutno proučavanih proteina uključuje samo aminokiseline iz L-serije, u kojima, ako uzmemo u obzir kiralni atom iz H-atoma, skupine NH3 +, COO i -R su u smjeru kazaljke na satu. Očigledna je potreba za izgradnjom biološki značajne polimerne molekule za izgradnju iz strogo definiranog enantiomera - nevjerojatno složena smjesa dijastereoizomera bila bi dobivena iz racemične smjese dvaju enantiomera. Pitanje zašto se život na Zemlji temelji na proteinima izgrađenim upravo od L-, a ne D-aminokiselina i dalje ostaje intrigantna tajna. Treba napomenuti da su D-aminokiseline prilično široko rasprostranjene u divljim životinjama i, štoviše, dio su biološki značajnih oligopeptida.

Kemijska i fizikalna svojstva

Unatoč vanjskoj različitosti, različiti predstavnici proteina imaju neka zajednička svojstva.

Dakle, budući da su svi proteini koloidne čestice (veličina molekula se nalazi unutar 1 μm do 1 nm), one tvore koloidne otopine u vodi. Ove otopine karakterizira visoka viskoznost, sposobnost raspršivanja zraka vidljive svjetlosti, ne prolazi kroz polupropusne membrane.

Viskoznost otopine ovisi o molekularnoj težini i koncentraciji otopljene tvari. Što je veća molekularna težina, to je viskoznija otopina. Proteini kao visoko-molekularni spojevi tvore viskozne otopine. Na primjer, otopina bjelancevine u vodi.

Koloidne čestice ne prolaze kroz polupropusne membrane (celofan, koloidni film), jer su njihove pore manje od koloidnih čestica. Protein-tight su sve biološke membrane. Ovo svojstvo proteinskih otopina naširoko se koristi u medicini i kemiji za pročišćavanje proteinskih pripravaka iz nečistoća. Ovaj proces odvajanja naziva se dijalizom. Fenomen dijalize podupire aparat "umjetnog bubrega" koji se široko koristi u medicini za liječenje akutnog zatajenja bubrega.

Proteini su sposobni za bubrenje, koje karakterizira optička aktivnost i pokretljivost u električnom polju, a neke su topljive u vodi. Proteini imaju izoelektričnu točku.

Najvažnije svojstvo proteina je njihova sposobnost pokazivanja kiselih i osnovnih svojstava, odnosno djelovanja kao amfoternih elektrolita. To je osigurano raznim disocijacijskim skupinama koje čine radikale amino kiselina. Na primjer, karboksilne skupine aspartinskih i glutaminskih amino kiselina daju kiselinska svojstva proteinu, a radikali arginina, lizina i histidina daju alkalna svojstva. Što je više proteina dikarboksilnih aminokiselina, to su izraženija njegova kiselinska svojstva i obratno.

Iste skupine imaju električne naboje koji tvore ukupni naboj proteinske molekule. U proteinima, gdje prevladavaju aspartinske i glutaminske aminokiseline, naboj proteina će biti negativan, višak osnovnih aminokiselina daje pozitivan naboj molekuli proteina. Kao rezultat toga, u električnom polju, proteini će se premjestiti na katodu ili anodu, ovisno o veličini njihovog ukupnog naboja. Tako, u alkalnom mediju (pH 7–14), protein odaje proton i negativno se puni (kretanje prema anodi), dok je u kiselom mediju (pH 1-7) potisnut disocijacija kiselinskih skupina i protein postaje kation.

Stoga je čimbenik koji određuje ponašanje proteina kao kationa ili aniona reakcija medija, koja se određuje koncentracijom vodikovih iona i izražava se pH vrijednošću. Međutim, pri određenim pH vrijednostima, broj pozitivnih i negativnih naboja je izjednačen i molekula postaje električno neutralna, tj. Neće se kretati u električnom polju. Ova pH vrijednost je definirana kao izoelektrična točka proteina. U isto vrijeme, protein je u najmanje stabilnom stanju i sa blagim promjenama pH u kiseloj ili alkalnoj strani lako se taloži. Za većinu prirodnih proteina, izoelektrična točka je u slabo kiselom mediju (pH 4,8-5,4), što ukazuje na prevlast dikarboksilnih aminokiselina u njihovom sastavu.

Amfoterna svojstva su temelj pufernih svojstava proteina i njihovo sudjelovanje u regulaciji pH krvi. PH vrijednost krvi osobe je konzistentna i nalazi se unutar 7,36–7,4, unatoč raznim kiselinama ili osnovnim prirodama, koje redovito dolaze iz hrane ili se formiraju u metaboličkim procesima, stoga postoje posebni mehanizmi za reguliranje acidobazne ravnoteže unutarnjeg okoliša tijela,

Proteini aktivno ulaze u kemijske reakcije. Ovo svojstvo je posljedica činjenice da aminokiseline koje sačinjavaju proteine ​​sadrže različite funkcionalne skupine koje mogu reagirati s drugim tvarima. Važno je da se takve interakcije odvijaju unutar proteinske molekule, kao rezultat toga nastaju peptidni, vodikov, disulfidni i drugi tipovi veza. Različiti spojevi i ioni mogu se pridružiti radikalima aminokiselina, pa se stoga i proteini mogu pridružiti.

Proteini imaju visok afinitet za vodu, to jest, oni su hidrofilni. To znači da proteinske molekule, poput nabijenih čestica, privlače vodene dipole u sebe, koji se nalaze oko molekule proteina i tvore vodenu ili hidratiziranu školjku. Ova ljuska sprječava lijepljenje i taloženje molekula proteina. Veličina hidratacijske ljuske ovisi o strukturi proteina. Na primjer, albumin se lakše veže na molekule vode i ima relativno veliku vodenu ljusku, dok globulini, fibrinogen pogoršavaju vodu, a hidratacijska ljuska je manja. Dakle, stabilnost vodene otopine proteina određena je s dva faktora: prisutnošću naboja proteinske molekule i vodene ljuske koja se nalazi oko nje. Kada se ti faktori uklone, protein se taloži. Ovaj proces može biti reverzibilan i nepovratan.

Funkcije proteina su izuzetno različite. Svaki dani protein kao tvar s određenom kemijskom strukturom obavlja jednu visoko specijaliziranu funkciju i samo u nekoliko odvojenih slučajeva je nekoliko međusobno povezanih. Primjerice, hormon hormona adrenalina, koji ulazi u krv, povećava potrošnju kisika i krvni tlak, šećer u krvi, stimulira metabolizam i posreduje u živčanom sustavu kod hladnokrvnih životinja.

Brojne biokemijske reakcije u živim organizmima odvijaju se u blagim uvjetima pri temperaturama blizu 40 ° C i pH vrijednosti blizu neutralnog. Pod tim uvjetima brzina većine reakcija je zanemariva, tako da za njihovu prihvatljivu primjenu potrebni su posebni biološki katalizatori - enzimi. Čak i tako jednostavna reakcija, kao što je dehidracija ugljične kiseline:

kataliziran enzimom karbonske anhidraze. Općenito, sve reakcije, osim reakcije fotolize vode 2H2O4H + + 4e - + O2, u živim organizmima kataliziraju ih enzimi (reakcije sinteze, koje se provode pomoću sintetaznih enzima, reakcija hidrolize - korištenjem hidrolaza, oksidacija pomoću oksidaza, redukcija s dodatkom - upotrebom hidrogenaza, itd.). U pravilu, enzimi su ili proteini ili kompleksi proteina s bilo kojim kofaktorom - metalni ion ili posebna organska molekula. Enzimi imaju visoku, ponekad jedinstvenu, selektivnost djelovanja. Na primjer, enzimi koji kataliziraju dodavanje a-amino kiselina odgovarajućem t-RNA tijekom biosinteze proteina, kataliziraju dodavanje samo L-amino kiselina i ne kataliziraju dodavanje D-amino kiselina.

Funkcija prijenosa proteina

Unutar ćelije moraju se pojaviti brojne tvari koje mu osiguravaju građevni materijal i energiju. Istodobno, sve biološke membrane izgrađene su po jednom principu - dvostrukom sloju lipida, u koje su uronjeni različiti proteini, a hidrofilne regije makromolekula su koncentrirane na površini membrana, a hidrofobni "repovi" su u debljini membrane. Ova struktura je nepropusna za važne komponente kao što su šećeri, aminokiseline, ioni alkalijskih metala. Njihovo prodiranje u stanicu provodi se pomoću posebnih transportnih proteina ugrađenih u staničnu membranu. Na primjer, bakterije imaju poseban protein koji osigurava prijenos mliječnog šećera - laktoze kroz vanjsku membranu. Laktoza u međunarodnoj nomenklaturi označava -galatkozid, stoga se transportni protein naziva -galaktozid permeaza.

Važan primjer transporta tvari kroz biološke membrane protiv gradijenta koncentracije je K / Na pumpa. Tijekom rada tri pozitivna iona Na + prenose se iz ćelije za svaka dva pozitivna K + iona u stanicu. Ovaj rad prati nakupljanje razlike električnog potencijala na staničnoj membrani. Kada to razbije ATP, daje energiju. Nedavno je otkrivena molekularna osnova natrijeve kalijeve pumpe, a ispostavilo se da je to enzim koji razgrađuje ATP - kalij-natrij-ovisan ATP-as.

U višestaničnim organizmima postoji sustav transporta tvari iz jednog organa u drugi. Prije svega to je hemoglobin. Osim toga, u krvnoj plazmi konstantno se nalazi prijenosni protein serumskog albumina. Ovaj protein ima jedinstvenu sposobnost stvaranja jakih kompleksa s masnim kiselinama nastalim tijekom probave masti, s nekim hidrofobnim aminokiselinama sa steroidnim hormonima, kao is mnogim lijekovima, kao što su aspirin, sulfonamidi, neki penicilini.

Od velike važnosti, posebno za funkcioniranje višestaničnih organizama, su receptorski proteini koji se ubacuju u plazmatsku membranu stanica i služe za opažanje i transformiranje različitih signala koji ulaze u stanicu, iz okoline i iz drugih stanica. Kao najistraživaniji mogu se navesti acetilkolinski receptori koji se nalaze na staničnoj membrani u brojnim interneuronskim kontaktima, uključujući u moždanoj kori i neuromuskularnim spojevima. Ti proteini međusobno djeluju s acetilkolinom CH3C (O) - OCH2CH2N + (CH3)3 i odgovara prijenosom signala unutar ćelije. Nakon primanja i pretvaranja signala, neurotransmiter se mora ukloniti tako da se stanica može pripremiti za percepciju sljedećeg signala. U tu svrhu poseban enzim, acetilkolinesteraza, katalizira hidrolizu acetilkolina u acetat i kolin.

Mnogi hormoni ne prodiru u ciljne stanice, već se vežu na specifične receptore na površini tih stanica. Takvo vezanje je signal koji aktivira fiziološke procese u stanici.

Imunološki sustav ima sposobnost reagiranja na pojavu stranih čestica produkcijom velikog broja limfocita koji mogu specifično oštetiti te određene čestice, koje mogu biti strane stanice, kao što su patogene bakterije, stanice raka, supramolekularne čestice kao što su virusi, makromolekule, uključujući strane proteine. Jedna od skupina limfocita, B-limfocita, proizvodi posebne proteine ​​koji se luče u krvotok, koji prepoznaju strane čestice, formirajući visoko specifičan kompleks u ovoj fazi uništenja. Ovi proteini nazivaju se imunoglobulini. Strane tvari koje uzrokuju imunološki odgovor nazivaju se antigeni, a odgovarajući imunoglobulini nazivaju se antitijela.

http://studfiles.net/preview/5623569/

Pročitajte Više O Korisnim Biljem