Jednostavni i složeni proteini. Svi proteini su podijeljeni u dvije velike skupine: jednostavne i složene. Jednostavni proteini izgrađeni su samo od aminokiselina, a osim amino kiselina, kompleksni proteini sadrže atome metala ili druge složene ne-proteinske tvari.

Jednostavni proteini razlikuju se međusobno topljivošću u vodi i drugim otapalima. Proteini koji se mogu otopiti u čistoj destiliranoj vodi nazivaju se albumini. Primjer albumina je bjelancevina, kao i bjelančevine pšenice i graška. Proteini koji se mogu otopiti u slaboj otopini soli, nazivaju se globulini. Predstavnici globulina mogu se nazvati krvnim proteinima i mnogim biljnim proteinima. Stanice živih organizama također sadrže bjelančevine koje su topljive u alkoholima i slabim alkalnim otopinama.

Složeni proteini. Ovisno o prirodi ne-proteinske prirode spojeva koji čine proteine, oni su podijeljeni na nukleoproteine, kromoproteine, lipoproteine, itd.

Kromoproteini - obojeni proteini - široko su rasprostranjeni u živim organizmima. Dakle, krvni hemoglobin je kromoprotein i sadrži atome željeza. Nukleobroteine ​​su kompleksni spojevi koji nastaju kombinacijom proteina i nukleinskih kiselina. Nalaze se u svim živim organizmima i sastavni su dio jezgre i citoplazme.

http://biologylife.ru/belkov/prostye-i-slozhnye-belki.html

Jednostavni i složeni proteini

Ovisno o kemijskom sastavu, opsežna skupina proteina podijeljena je na jednostavne proteine ​​(proteine) i kompleksne proteine ​​(proteide).

Jednostavni proteini, ili proteini, izgrađeni su od aminokiselina i, kada se hidroliziraju, razgrađuju se u amino kiseline. Složeni proteini, ili proteidi, su dvokomponentni proteini koji se sastoje od nekog jednostavnog proteina i ne-proteinske komponente, nazvane protetska skupina. U hidrolizi kompleksnih proteina, uz slobodne aminokiseline, oslobađaju se ne-proteinski dio ili njegovi produkti razgradnje.

Jednostavni proteini, s druge strane, podijeljeni su na temelju određenih uvjetno odabranih kriterija u nekoliko podskupina: protamini, histoni, albumini, globulini, prolamini, glutelini, proteinoidi itd.

Klasifikacija kompleksnih proteina temelji se na kemijskoj prirodi njihove ne-proteinske komponente:

• 1) glikoproteini (sadrže ugljikohidrate);
• 2) lipoproteini (sadrže lipide);
• 3) fosfoproteini (sadrže fosfornu kiselinu);
• 4) kromoproteini (sadrže obojenu protetsku skupinu);
• 5) metaloproteini (sadrže ione različitih metala);
• 6) nukleoproteini (sadrže nukleinske kiseline).
• 1. Glikoproteini. Protetske skupine su predstavljene ugljikohidratima i njihovim derivatima (1–30%), koje su povezane s proteinskim dijelom kovalentnom glikozidnom vezom preko OH skupina (serin, treonin) ili NH skupina (lizin, asparagin, glutamin).

Sastav protetičke skupine glikoproteina:

• - monosaharidi (aldoze, ketoze);
• - oligosaharidi (disaharidi, trisaharidi, itd.);
• - polisaharidi (homopolisaharidi, heteropolisaharidi).

H homopolisaharidi sadrže monosaharide samo jedne vrste, heteropolisaharidi sadrže različite monomerne jedinice. Homopolisaharidi se dijele na strukturne i rezervne.

Škrob - rezervni biljni homopolisaharid. Konstruirana je od ostataka a-glukoze, povezanih a-glikozidnim vezama.

Glikogen je glavni rezervni homopolisaharid ljudi i viših životinja. Izrađeni su njihovi ostaci α-glukoze. Sadrži se u svim organima i tkivima, najviše u jetri i mišićima.

• - receptore stanične membrane;
• - interferoni;
• - proteini plazme (osim albumina);
• - imunoglobulini;
• - skupina krvnih tvari;
• - fibrinogen, protrombin;
• - haptoglobin, transferin;
• - ceruloplazmin;
• - membranski enzimi;
• - hormoni (gonadotropin, kortikotropin).

Proteoglikani (glikozaminoglikani) su linearni, nerazgranati polimeri konstruirani iz ponavljajućih disaharidnih jedinica. Ugljikohidrati su heteropolisaharidi velike molekularne težine i čine 95% molekule. Ugljikohidrati i proteini povezani su glikozidnim vezama preko OH skupina (serin, treonin) i NH2 (lizin, asparagin i glutamin).

Obilje funkcionalnih ioniziranih skupina osigurava visok stupanj hidratacije, kao i elastičnost, rastezljivost i sluznost proteoglikana. Proteoglikani su heparin, hijaluronska i hondroitska kiselina.

• 2. Lipoproteini - sadrže lipide nekoliko klasa kao protetsku skupinu, povezanu s lipidima i kolesterolom zbog različitih nekovalentnih sila.
• 3. Fosfoproteini - kompleksni proteini. Protetska skupina je predstavljena fosfornom kiselinom. Fosforni ostaci povezani su s proteinskim dijelom molekule esterskim vezama preko hidroksi skupina aminokiselina serina i treonina.

Uključite zadak - proteine ​​mlijeka, vitele - bjelančevine žumanjka, ovalbumin - protein pilećeg jajeta. Velika količina je sadržana u središnjem živčanom sustavu. Mnogi važni stanični enzimi aktivni su samo u fosforiliranom obliku. Fosfoprotein - izvor energije i plastičnog materijala.

4. Kromoproteini (CP) su kompleksni proteini, kojima protetska skupina daje boju.

Hemoproteini - protetska skupina, ima hemeensku strukturu. Flavoproteini - protetska skupina - FAD ili FMN.

5. Metaloproteini - sadrže ione jednog ili više metala povezanih koordinacijskim vezama s funkcionalnim skupinama proteina. Često su enzimi.

Sadržaj metala u metaloproteinima:

• - feritin, transferin - Fe;
• - alkohol dehidrogenaza - Zn;
• - citokrom oksidaza - Cu;
• - proteinaze - Mg, K;
• - ATP-aza - Na, K, Ca, Mg.

Funkcije metalnih iona:

• - su aktivni centar enzima;
• - služe kao most između aktivnog središta enzima i supstrata, spaja ih;
• - služe kao akceptori elektrona u određenom stupnju enzimske reakcije
• 6. Nukleoproteini - kompleksni proteini, u kojima se ne proteinska komponenta
• - nukleinske kiseline - DNA ili RNA povezane su brojnim ionskim vezama s proteinskim komponentama pozitivno nabijenih aminokiselina - argininom i lizinom. Prema tome, nukleoproteini su polikationi (histoni). Proteinske komponente se razmjenjuju kao jednostavni proteini.

http://studref.com/439263/matematika_himiya_fizik/prostye_slozhnye_belki

8 Jednostavni i složeni proteini

Jednostavne vjeverice izgrađene su od ostataka. aminokiseline i na hidroliza shodno tome, slobodno se podijelite aminokiseline.

Kompleksni proteini su dvokomponentni. proteini, koji se sastoje od nekih jednostavnih protein i ne-proteinska komponenta nazvana pro-estetska skupina. u hidroliza kompleks proteini, osim besplatno aminokiseline, oslobađa se ne-proteinski dio ili njegovi produkti raspadanja.

jednostavan proteini zauzvrat su podijeljeni na temelju nekih uvjetno odabranih kriterija u nekoliko podskupina: protamin, histoni, albumin, globulina, prolamins, glutelini i drugi klasifikacija kompleks proteini (vidi 2. poglavlje) temelji se na kemijskoj prirodi ne-proteinskog sastojka. U skladu s tim razlikuju se fosfoproteini (sadrže fosfornu kiselinu), kromoproteini (u njih su uključeni pigmenti), nukleoproteini (sadrže nukleinske kiseline), glikoproteini (sadrže ugljikohidrate)lipoproteini (sadrže lipide) i metaloproteine ​​(sadrže metale).

Protamin (protamin) - Glavni nuklearni protein niske molekularne mase (4-12 kD). Kod mnogih životinja, protamin u redoslijedu sigona nalazi se u permatozoidima, a kod nekih životinja (npr. U ribi) histoni su potpuno zamijenjeni. Prisutnost protamina štiti DNA djelovanja jezgre i daje kompaktni oblik kromatina.

HISTONES (iz grčkog. Histos-tkanina), skupina jako bazičnih jednostavnih proteina (p / 9,5–12,0), sadržana u zrnu životinjskih i biljnih stanica. Pretpostavlja se da je G. uključen u prijevod vrlo dugačkihmolekulekromosomskeDNAu obliku prikladnom za prostore. odvajanje pojedincakromosomii premjestiti ih tijekompodjelaćelija. Također se vjeruje da su G. uključeni u mehanizmetranskripcijaiodgovor.

ALBUMINI (od latinskog. Albumen, rod. Slučaj albuminis proteina), vodotopljivi globularni proteini koji su dio seruma, citoplazma živih stanica i biljaka i mlijeko. Naib. Sirutka i jaje A. su poznati, kao i laktalbumin (glavne komponente odgovarajućeg seruma, ovidoproteini i mlijeko).

Globulin (globulin) - Globulini - obitelj globularnih proteina, topljivi u otopinama soli, kiselina i lužina (polipeptidni lanci su presavijeni u sferne ili elipsoidne strukture - globule). Globulini su uključeni u imuni odgovor (imunoglobulini), u zgrušavanje krvi (protrombin, fibrinogen), itd.

PROLAMINI, rezervni proteini sjemena žitarica (u pšenici se ti proteini nazivaju piatalin, u kukuruznim zeinima, u ječmenim hordeinima, u raži-secalinama, u zobi-avsnini). P. su podijeljene u dvije skupine - sumporne (S-bogate) i sumporne (S-slabe). Svi ovi proteini kodirani su obiteljima srodnih gena koji imaju zajednički prekursor. Glutenini (glutelini ili HMW) često su povezani s P. Sve ove skupine proteina razlikuju se u aminokiselinskom sastavu, sadrže mnogo ostataka glutamina i prolina, nekoliko ostataka bazičnih aminokiselina (vidi tablicu).

GLYKOPROTEINY (glikoproteini), Comm., U molekulama, oligo- ili polisaharidni ostaci su povezani (O- ili N-glikozidne veze) s polipeptidnim lancima proteina. G. široko rasprostranjen u prirodi. To uključuje važne sastojke krvnog seruma (imunoglobuline, transferin, itd.), Krvne tvari skupine koje određuju krvnu skupinu ljudi i životinja, antigenske viruse (gripa, ospice, encefalitis, itd.), Nekroformone, lektine, enzime,

IPOPROTEINY (lipoproteini), kompleksi koji se sastoje od izdanaka (apoliprotein; u skraćenom obliku - apo-L.) Ili pidov, komunikacija između to-rymi provodi se hidrofobnim i elektrostatičkim. interakcije. L. podijeljen na slobodno ili p-unosivo (L. plazma krvi, mlijeka, žumanjak i sl.) I netopivo, takozvano. strukturna (L.Membrankleki, mijelinska ovojnica živčanih vlakana, kloroplasti). Nekovalentna veza u inter-proteinima ili lipidima L. ima važan biol. vrijednost Određuje mogućnost slobodnog. razmijenjena s modulacijom St. u L. u organizmu. Među besplatnim. L. (zauzimaju ključno mjesto u transportu imetabolizma lipida) naib. Proučava se krvna plazma L. koja se klasificira prema njihovoj gustoći.

http://studfiles.net/preview/3290191/

Jednostavni i složeni proteini

Nazivaju se jednostavni proteini koji se, kada se hidroliziraju, razgrađuju samo u aminokiseline. Ime je prilično proizvoljno, budući da je većina tzv. Jednostavnih proteina u stanicama povezana s drugim ne-proteinskim molekulama.

Ipak, tradicionalno se razlikuju sljedeće skupine jednostavnih proteina:

1. Histoni - glavni proteini male molekularne težine, koji su uključeni u pakiranje DNA stanica, visoko su konzervativni proteini, mutacije u njima su fatalne. Razlikuju se pet histonskih frakcija: Hl frakcija je bogata lizinom, frakcije H2A i H2b su umjereno bogate lizinom, a frakcije H3 i H4 bogate su argininom. Aminokiselinska sekvenca histona malo se promijenila tijekom evolucije, histoni sisavaca, biljaka i kvasca su vrlo slični. Na primjer, ljudski i pšenični H4 razlikuju se samo u nekoliko aminokiselina, osim što su veličina proteinske molekule i njezin polaritet prilično konstantni. Iz toga možemo zaključiti da su histoni optimizirani u doba zajedničkog prekursora životinja, biljaka i gljiva (prije više od 700 milijuna godina). Iako se od tada dogodilo bezbroj točkastih mutacija u histonskim genima, sve su to očigledno dovele do izumiranja mutantnih organizama.

2. Protamini - skupina najjednostavnijih proteina niske molekularne težine, imaju izražena bazična svojstva zbog sadržaja arginina od 60-85%, dobro su topljivi u vodi, analozi histona, ali pakiraju DNK bliže spermatozoidima kralježnjaka kako bi se izbjegle praznine u staničnoj diobi.

Prolamini su proteini žitarica, sadrže 20-25% glutaminske kiseline i 10-15% prolina, topivi u 60-80% alkohola, dok se u tim uvjetima talože drugi proteini. U prolaminima gotovo da i nema lizina, što značajno smanjuje nutritivnu vrijednost biljnih proteina.

4. Gluteini - također proteini biljnog podrijetla, čine glavninu glutena iz žitarica.

5. Albumini - krvni proteini, koji čine više od polovice krvnih proteina, su globularni proteini, topivi u vodi i slabe otopine soli, precipitiraju se u zasićenoj otopini (NH).₄)₂SO₄, Izoelektrična točka - 4.7, ima visoki negativni naboj na pH krvi. Albumin ljudske krvi sastoji se od jednog polipeptidnog lanca, koji sadrži 584 aminokiselinska ostatka s visokim sadržajem aspartinske i glutaminske kiseline. Molekula ima tri ponavljajuće homologne domene, od kojih svaka sadrži šest disulfidnih mostova. Može se pretpostaviti da se tijekom evolucije gen koji određuje ovaj protein duplicira dva puta. Albumin uzrokuje glavni osmotski tlak krvi (naziva se oncotic) i ima sposobnost vezanja lipofilnih tvari, zbog čega može prenositi masne kiseline, bilirubin, ljekovite tvari, neke steroidne hormone, vitamine, ione kalcija i magnezija. Albumini postoje u biljnim stanicama, gdje ih karakterizira visok sadržaj metionina i triptofana.

6. Globulini - globularni proteini plazme, otapaju se samo u slaboj otopini NaCl, u nezasićenoj otopini (NH₄)₂SO₄ taloži se, a time se mogu odvojiti od albumina. Omjer albumina i globulina važna je biokemijska značajka krvi koja se održava na konstantnoj razini. Tijekom elektroforeze globulini su podijeljeni u nekoliko frakcija:

α₁ - antitripsin, antikimotripsin, protrombin, kortikosteroidi transcortin, transporter progesterona, globulin koji prenosi tiroksin;

α₂ - antitrombin, kolinesteraza, plazminogen, makroglobulin, vezne proteinaze i transportiranje cinkovih iona, proteina koji transportira retinol, proteina koji transportira vitamin D;

β - sadrži transferin, nosač željeza, ceruloplazmin, prijenos bakra, fibrinogen, globulin koji nosi spolne hormone, transkobalamin, nošenje vitamina B₁₂, C-reaktivni protein koji aktivira sustav komplementa;

Postoje i biljni globulini, koji se odlikuju visokim sadržajem arginina, asparagina i glutamina i sastoje se od dvije frakcije.

7. Skleroproteini - proteini koji su netopljivi ili djelomično topljivi u vodi, vodene otopine neutralnih soli, etanola i smjese etanola s vodom. To su fibrilarni proteini (keratini, kolagen, fibroin, itd.), Visoko su otporni na kemijske reagense, djelovanje proteolitičkih enzima i obavljaju strukturnu funkciju u tijelu.

8. Toksični proteini - toksini zmijskog otrova, škorpiona, pčela. Karakterizira ih vrlo mala molekularna težina.

Kompleksni proteini su proteini koji se raspadaju u aminokiseline i ne-proteinske tvari tijekom hidrolize. Ako je ne-proteinska tvar snažno povezana s proteinskom komponentom, tada se naziva protetska skupina.

Složeni proteini se dijele na tipove ovisno o ne-proteinskoj komponenti.

Kromoproteini - sadrže obojenu tvar kao protetsku skupinu.

Podijeljeni u tri skupine:

a) hemoproteini (željezni porfirini) - hemoglobin, mioglobin, citokromi, katalaza, peroksidaza,

c) flavoproteini - FAD i FMN, koji su dio oksidoreduktaze.

Metaloproteini - osim proteina, sadrže ione jednog ili više metala. To uključuje proteine ​​koji sadrže nehemeinsko željezo, kao i proteine ​​koordinirane na atome metala u kompleksnim enzimskim proteinima:

a) feritin - kompleksni protein visoke molekulske topljivosti, koji sadrži oko 20% željeza, koncentriran u slezeni, jetri, koštanoj srži, djeluje kao depo željeza u tijelu. Željezo u feritinu je u oksidiranom obliku (FeO · OH)₈· (FeO · PO₃H₂), a atomi željeza su koordinirano vezani na dušikov atom atoma peptidnih skupina;

b) transferin - dio β-globulinske frakcije, sadrži 0,13% željeza, je nosač željeza u tijelu. Atom željeza kombinira se s proteinom koordinacijskim vezama za hidroksilne skupine tirozina.

Fosfoproteini - proteini koji sadrže fosfornu kiselinu, vezani esterskom vezom na hidroksilne radikale serin i treonin. Sadržaj fosforne kiseline u fosfoproteinima doseže 1%. Izvršite nutritivnu funkciju, skladištite fosfor za izgradnju kostiju i živčanog tkiva.

Predstavnici fosfoproteina su:

a) vitelin - žumanjka jajeta bijela;

b) ihtulin - fosfoprotein riblje ikre.

c) kazeinogen, fosfoprotein mlijeka, postoji u obliku topljive soli sa Ca2 +, kada koagulira mlijeko, Ca2 + odvaja i kazein istaloži;

Lipoproteini - proteini koji sadrže neutralne masti, slobodne masne kiseline, fosfolipide, kolesteride kao protetsku skupinu. Lipoproteini su dio citoplazmatske membrane i unutarstaničnih membrana jezgre, mitohondrija, endoplazmatskog retikuluma, a prisutni su iu slobodnom stanju (uglavnom u krvnoj plazmi). Lipoproteini se stabiliziraju nekovalentnim vezama različite prirode.

Lipoproteini plazme imaju karakterističnu strukturu: unutra se nalazi kapljica masti (jezgra) koja sadrži nepolarne lipide (triacilgliceride, esterificirani kolesterol); kapljica masti je okružena ljuskom, koja sadrži fosfolipide i slobodni kolesterol, čije su polarne grupe pretvorene u vodu, a hidrofobne su uronjene u jezgru; proteinski dio je predstavljen proteinima koji se nazivaju apoproteini. Apoproteini igraju ključnu ulogu u funkcioniranju lipoproteina: služe kao molekule prepoznavanja membranskih receptora i esencijalnih partnera za enzime i proteine ​​koji su uključeni u metabolizam i metabolizam lipida.

Lipoproteini plazme podijeljeni su u nekoliko skupina:

- hilomikroni (CM), transport lipida iz crijevnih stanica u jetru i tkivo;

- pre-β-lipoproteini (lipoproteini vrlo niske gustoće - VLDL) transportni lipidi sintetizirani u jetri;

- β-lipoproteini (lipoproteini niske gustoće - LDL), transportiraju kolesterol u tkivo;

- a-lipoproteini (lipoproteini visoke gustoće - HDL) prenose kolesterol iz tkiva u jetru, uklanjaju višak kolesterola iz stanica, doniraju apoproteine ​​za preostale lipoproteine.

Što je veća lipidna jezgra, odnosno veći dio nepolarnih lipida, to je manja gustoća lipoproteinskog kompleksa. Hilomikroni ne mogu prodrijeti u vaskularni zid zbog svoje velike veličine, a HDL, LDL i djelomično VLDL mogu. Međutim, HDL se zbog svoje male veličine lakše uklanja iz zida kroz limfni sustav, štoviše, oni imaju veći postotak proteina i fosfolipida i brže se metaboliziraju od onih koji su bogati kolesterolom i triacilgliceridima LDL i VLDL.

Glikoproteini - sadrže ugljikohidrate i njihove derivate, koji su snažno povezani s proteinskim dijelom molekule. Ugljikohidratne komponente, osim informativne (imunološke) funkcije, značajno povećavaju stabilnost molekula na različite vrste kemijskih, fizikalnih učinaka i štite ih od djelovanja proteaza.

Glikozilirani proteini su najčešće na vanjskoj strani citoplazmatske membrane i izlučuju se iz staničnih proteina. Veza između ugljikohidratne komponente i proteinskog dijela u različitim glikoproteinima provodi se putem komunikacije kroz jednu od tri aminokiseline: asparagin, serin ili treonin.

Glikoproteini uključuju sve proteine ​​plazme, osim albumina, glikoproteina citoplazmatske membrane, neke enzime, neke hormone, glikoproteine ​​sluznice, krvne antifrize antarktičkih riba.

Primjer glikoproteina su imunoglobulini - obitelj glikoproteina u obliku slova Y, u kojima oba pika mogu vezati antigen. Imunoglobulini u tijelu su u obliku membranskih proteina na površini limfocita iu slobodnom obliku u krvnoj plazmi (antitijela). IgG molekula je veliki tetramer od dva identična teška lanca (H-lanac) i dva identična laka lanca (L-lanci). U oba H lanca postoji kovalentno vezani oligosaharid. IgG teški lanci sastoje se od četiri globularne domene V, C₁, C₂, C₃, laki lanci - iz dvaju kuglastih domena V i C. Slovo C označava konstantne regije, V - varijablu. Oba teška lanca, kao i laki lanac s lakim lancem, povezani su disulfidnim mostovima. Unutarnje domene također su stabilizirane pomoću disulfidnih mostova.

Domene imaju dužinu od oko 110 aminokiselinskih ostataka i imaju međusobnu homologiju. Takva struktura, očito, nastala je zbog dupliciranja gena. U središnjem dijelu molekule imunoglobulina nalazi se zglobna regija, koja daje protutijelo intramolekularnu pokretljivost. Imunoglobulini se razgrađuju enzimom papain u dva F_ab i jedan f_c-fragment. Oba f_ab-fragmenti se sastoje od jednog L-lanca i N-terminalnog dijela H-lanca i zadržavaju sposobnost vezanja antigena. F_c-fragment se sastoji od C-terminalne polovice oba H-lanca. Ovaj dio IgG obavlja funkcije vezanja na staničnu površinu, u interakciji sa sustavom komplementa i sudjeluje u prijenosu imunoglobulina pomoću stanica.

Glikohorin, glikoprotein eritrocitne membrane, sadrži oko 50% ugljikohidrata u obliku dugog polisaharidnog lanca, kovalentno vezanog za jedan od krajeva polipeptidnog lanca. Lanac ugljikohidrata izlazi iz vanjske strane membrane, sadrži antigenske determinante koje određuju krvnu grupu, a osim toga postoje područja na kojima se vežu neki patogeni virusi. Polipeptidni lanac je uronjen u membranu, smješten u sredini molekule glikoforina, a hidrofobna regija peptida prolazi kroz lipidni dvosloj, a polarni kraj s negativno nabijenim glutamatom i aspartatom ostaje potopljen u citoplazmu.

Proteoglikani - razlikuju se od glikoproteina omjerom ugljikohidratnih i proteinskih dijelova. U glikoproteinima, velika molekula proteina na nekim mjestima je glikozilirana s ostacima ugljikohidrata, proteoglikani se sastoje od dugih ugljikohidratnih lanaca (95%), povezanih s malom količinom proteina (5%). Proteoglikani su glavna supstanca ekstracelularnog matriksa vezivnog tkiva, a nazivaju se i glikozaminoglikani, mukopolisaharidi. Ugljikohidratni dio je predstavljen linearnim nerazgranatim polimerima konstruiranim iz ponavljajućih disaharidnih jedinica, oni uvijek sadrže ostatke monomernog glukozamina ili galaktozamina i D- ili L-iduronske kiseline.

Sastav proteoglikana obuhvaća 0,04% silicija, odnosno 130-280 ponavljajućih jedinica životinjskih proteoglikana čine jedan atom tog elementa, a među predstavnicima biljnog svijeta sadržaj silicija u pektinima je oko pet puta veći. Vjeruje se da je ortosilikatna kiselina Si (OH)₄ reagira s hidroksilnim skupinama ugljikohidrata, što rezultira stvaranjem eterskih veza, koje mogu igrati ulogu mostova između lanaca:

Neki predstavnici proteoglikana:

1. Hijaluronska kiselina je vrlo raširena proteoglikan. Prisutan je u vezivnom tkivu životinja, staklastom tijelu oka, u sinovijalnoj tekućini zglobova. Osim toga, sintetiziraju ga razne bakterije. Glavne funkcije hijaluronske kiseline su vezanje vode u međustaničnom prostoru, zadržavanje stanica u želatinastom matriksu, mazivost i sposobnost omekšavanja šokova, sudjelovanje u regulaciji propusnosti tkiva. Udio proteina je 1-2%.

Jedinica disaharida sastoji se od ostatka glukuronske kiseline i ostatka N-acetilglukozamina, koji su povezani s β (1 → 3) glikozidnom vezom, a disaharidne jedinice su povezane β (1 → 4) glikozidnom vezom. Zbog prisutnosti β (1 → 3) veza, molekula hijaluronske kiseline, koja broji nekoliko tisuća monosaharidnih ostataka, usvaja konformaciju spirale. Postoje tri disaharidna bloka po zavoju spirale. Hidrofilne karboksilne skupine ostataka glukuronske kiseline locirane na vanjskoj strani spirale mogu vezati Ca2 + ione. Zbog jake hidratacije tih skupina, hijaluronska kiselina i drugi proteoglikani u formiranju gelova vežu 10.000 puta veći volumen vode.

ostatak glukuronske kiseline + ostatak N-acetilglukozamina

2. Hondroitin sulfati - razlikuju se od hijaluronske kiseline time što umjesto N-acetilglukozamina sadrži N-acetilgalaktozamin-4 (ili 6) -sulfat. Hondroitin-4-sulfat je lokaliziran prvenstveno u hrskavice, kosti, rožnice i embrijske hrskavice. Hondroitin-6-sulfat - u koži, tetivama, ligamentima, pupčanoj vrpci, srčanim zaliscima.

3. Heparin je antikoagulant krvi i limfe sisavaca, sintetiziran mastocitima, koji su element vezivnog tkiva. Ujedinjuje se s proteoglikanima po kemijskoj strukturi - disaharidna jedinica se sastoji od ostatka glukuronata-2-sulfata i ostatka N-acetil-glukozamin-6-sulfata. Postoji nekoliko tipova heparina, koji se malo razlikuju u strukturi. Heparin je jako vezan na protein. Ugljikohidratni lanac heparina i hondroitin sulfata vezan je na protein preko O-glikozidne veze koja povezuje konačni ugljikohidratni ostatak i serinski ostatak proteinske molekule.

4. Murein - glavni strukturni polisaharid bakterijskih staničnih stijenki. U mureinu, rezidue dvaju različitih monosaharida povezanih u položaju β (1 → 4): naizmjenično su N-acetilglukozamin i N-acetilmuramska kiselina. Potonji je jednostavan ester mliječne kiseline s N-acetilglukozaminom. U staničnoj stijenci karboksilna skupina mliječne kiseline je povezana amidnom vezom s penta-peptidom, koji povezuje pojedinačne lance mureina u trodimenzionalnu mrežnu strukturu.

Nukleoproteini su kompleksni proteini u kojima nukleinske kiseline djeluju kao ne-proteinski dijelovi.

Unatoč raznolikosti proteina koji postoje u stanicama, priroda zapravo nije razvrstala sve moguće kombinacije aminokiselina. Većina proteina dolazi iz ograničenog broja predaka.

Nazivaju se homologni proteini koji obavljaju iste funkcije u različitim vrstama, na primjer, hemoglobin u svim kralježnjacima prenosi kisik, a citokrom c u svim stanicama sudjeluje u biološkim procesima oksidacije.

Homologni proteini većine vrsta:

a) imaju istu ili vrlo blisku molekulsku masu;

b) u mnogim položajima sadrže iste aminokiseline, nazvane invarijantnim ostacima;

c) u nekim položajima postoje značajne razlike u aminokiselinskom slijedu, tzv. varijabilnim regijama;

d) sadrže homologne sekvence - skup sličnih značajki u aminokiselinskoj sekvenci uspoređenih proteina; pored identičnih aminokiselina, te sekvence sadrže aminokiselinske radikale, iako su različiti po svojim fizičko-kemijskim svojstvima.

Usporedba aminokiselinske sekvence homolognih proteina pokazala je:

1) konzervativni, invarijantni aminokiselinski ostaci važni su za formiranje jedinstvene prostorne strukture i biološke funkcije ovih proteina;

2) prisutnost homolognih proteina ukazuje na zajedničko evolucijsko podrijetlo vrste;

3) broj varijabilnih aminokiselinskih ostataka u homolognim proteinima je proporcionalan filogenetskim razlikama između usporedivih vrsta;

4) u nekim slučajevima čak i male promjene u aminokiselinskom slijedu mogu uzrokovati poremećaje u svojstvima i funkcijama proteina;

5) međutim, nisu sve promjene u sekvenci aminokiselina uzrokovale poremećaje u biološkim funkcijama proteina;

6) najveće povrede strukture i funkcije proteina javljaju se prilikom zamjene aminokiselina u jezgri nabiranja proteina, koje su dio aktivnog središta, na sjecištu polipeptidnog lanca tijekom formiranja tercijarne strukture.

Proteini koji imaju homologne regije polipeptidnog lanca, sličnu konformaciju i srodne funkcije izolirani su u obitelji proteina. Na primjer, serinske proteinaze su obitelj proteina koji djeluju kao proteolitički enzimi. Neke supstitucije aminokiselina dovele su do promjene u supstratnoj specifičnosti ovih proteina i do pojave funkcionalne raznolikosti unutar obitelji.

194.48.155.252 © studopedia.ru nije autor objavljenih materijala. No, pruža mogućnost besplatnog korištenja. Postoji li kršenje autorskih prava? Pišite nam | Kontaktirajte nas.

Onemogući oglasni blok!
i osvježite stranicu (F5)
vrlo je potrebno

http://studopedia.ru/1_120804_prostie-i-slozhnie-belki.html

Struktura proteina. Strukture proteina: primarne, sekundarne, tercijarne i kvartarne. Jednostavni i složeni proteini

Struktura proteina. Strukture proteina: primarne, sekundarne, tercijarne i kvartarne. Jednostavni i složeni proteini

Ime "proteini" dolazi od sposobnosti mnogih od njih da postanu bijeli kada se zagriju. Ime "proteini" dolazi od grčke riječi "prvi", što ukazuje na njihovu važnost u tijelu. Što je viša razina organizacije živih bića, to je raznolikiji sastav proteina.

Proteini se formiraju od aminokiselina koje su međusobno povezane kovalentno-peptidnom vezom: između karboksilne skupine jedne aminokiseline i amino skupine druge. U interakciji dviju aminokiselina nastaje dipeptid (od ostataka dvije aminokiseline, od grčkih peptosa - zavarenih). Zamjena, isključivanje ili preraspodjela aminokiselina u polipeptidnom lancu uzrokuje nastanak novih proteina. Primjerice, kod zamjene samo jedne aminokiseline (glutamina do valina) javlja se ozbiljna bolest - srpasto-anemija, kada eritrociti imaju drugačiji oblik i ne mogu obavljati svoje osnovne funkcije (prijenos kisika). Kada se formira peptidna veza, molekula vode se odvaja. Ovisno o broju aminokiselinskih ostataka:

oligopeptidi (di-, tri-, tetrapeptidi, itd.) - sadrže do 20 aminokiselinskih ostataka;

polipeptidi - od 20 do 50 aminokiselinskih ostataka;

- proteini - preko 50, ponekad tisuće aminokiselinskih ostataka

Prema fizikalno-kemijskim svojstvima, proteini su hidrofilni i hidrofobni.

Postoje četiri razine organizacije proteinskih molekula - ekvivalentne prostorne strukture (konfiguracije, konformacije) proteina: primarne, sekundarne, tercijarne i kvartarne.

Primarna struktura proteina

Primarna struktura proteina je najjednostavnija. Ima oblik polipeptidnog lanca, gdje su aminokiseline međusobno povezane jakom peptidnom vezom. Određuje se kvalitativnim i kvantitativnim sastavom aminokiselina i njihovim slijedom.

Struktura sekundarnih proteina

Sekundarnu strukturu formiraju pretežno vodikove veze, koje nastaju između vodikovih atoma NH skupine jednog spiralnog lokna i kisika CO grupe druge i usmjerene su uzduž spirale ili između paralelnih nabora proteinske molekule. Molekula proteina je djelomično ili potpuno uvrnuta u a-heliks ili oblikuje β-presavijenu strukturu. Na primjer, keratin proteini tvore a-heliks. Oni su dio kopita, rogova, kose, perja, noktiju, kandži. β-presavijeni imaju proteine ​​koji su dio svile. Aminokiselinski radikali (R-skupine) ostaju izvan spirale. Vodikove veze mnogo su slabije od kovalentnih veza, ali sa značajnom količinom formiraju prilično čvrstu strukturu.

Funkcioniranje u obliku uvijene spirale karakteristično je za neke fibrilarne proteine ​​- miozin, aktin, fibrinogen, kolagen itd.

Tercijarna struktura proteina

Tercijarna struktura proteina. Ova struktura je konstantna i jedinstvena za svaki protein. Određuje se veličinom, polaritetom R-skupina, oblikom i slijedom aminokiselinskih ostataka. Polipeptidni heliks se uvrće i uklapa na određeni način. Formiranje tercijarne strukture proteina dovodi do formiranja posebne konfiguracije proteina - globule (od latinskog. Globulus - lopta). Njeno formiranje je uzrokovano različitim vrstama nekovalentnih interakcija: hidrofobnih, vodikovih, ionskih. Disulfidni mostovi javljaju se između aminokiselinskih ostataka cisteina.

Hidrofobne veze su slabe veze između nepolarnih bočnih lanaca koje su rezultat međusobnog odbijanja molekula otapala. U ovom slučaju, protein je upleten tako da su hidrofobni bočni lanci uronjeni duboko u molekulu i štite ga od interakcije s vodom, a bočni hidrofilni lanci su smješteni vani.

Većina proteina ima tercijarnu strukturu - globuline, albumin itd.

Kvartarna struktura proteina

Kvartarna struktura proteina. Nastaje kao rezultat kombiniranja pojedinačnih polipeptidnih lanaca. Oni zajedno čine funkcionalnu cjelinu. Vrste veza su različite: hidrofobne, vodikove, elektrostatske, ionske.

Elektrostatičke veze nastaju između elektronegativnih i elektropozitivnih radikala aminokiselinskih ostataka.

Za neke proteine ​​karakterističan je globularni položaj podjedinica - to su globularni proteini. Kuglasti proteini se lako otapaju u vodi ili solnim otopinama. Više od 1000 poznatih enzima pripadaju globularnim proteinima. Kuglasti proteini uključuju neke hormone, antitijela, transportne proteine. Na primjer, kompleksna molekula hemoglobina (protein crvenih krvnih stanica) je globularni protein i sastoji se od četiri makromolekule globina: dva α-lanca i dva β-lanca, od kojih je svaki povezan s željezom koja sadrži heme.

Ostale bjelančevine karakterizira koalescencija u spiralnim strukturama - to su fibrilarni (od lat. Fibrilla - vlaknasti) proteini. Nekoliko (od 3 do 7) α - helika spaja se zajedno, poput vlakana u kabelu. Vlaknasti proteini su netopljivi u vodi.

Proteini se dijele na jednostavne i složene.

Jednostavni proteini (proteini)

Jednostavni proteini (proteini) sastoje se samo od aminokiselinskih ostataka. Jednostavni proteini uključuju globuline, albumin, gluteline, prolamine, protamine, kape. Albumin (na primjer, serumski albumin) je topiv u vodi, globulini (na primjer, antitijela) su netopljivi u vodi, ali su topljivi u vodenim otopinama određenih soli (natrijev klorid, itd.).

Složeni proteini (proteidi)

Kompleksni proteini (proteidi) uključuju, osim aminokiselinskih ostataka, i spojeve različite prirode, koji se nazivaju protetska skupina. Na primjer, metaloproteini su proteini koji sadrže ne-heme željezo ili su vezani metalnim atomima (većina enzima), nukleoproteini su proteini koji su povezani s nukleinskim kiselinama (kromosomi, itd.), Fosfoproteini su proteini koji sadrže ostatke fosforne kiseline (bjelančevine jaja) žumanjka, itd., glikoproteini - proteini zajedno s ugljikohidratima (neki hormoni, antitijela itd.), kromoproteini - proteini koji sadrže pigmente (mioglobin, itd.), lipoproteini - proteini koji sadrže lipide (uključeni u sastavu membrana).

http: //xn----9sbecybtxb6o.xn--p1ai/obshchaya-biologiya/stroenie-belkov-struktury-belkov-pervichnaya-vtorichnaya-tretichnaya-i-chetvertichnaya-prostye-i-slozhnye-belki/

Od čega se sastoji protein? Primjeri jednostavnih i složenih proteina. Primjeri jednostavnih proteina

Od čega se sastoji protein? Primjeri jednostavnih i složenih proteina

Da bismo zamislili važnost proteina, dovoljno je podsjetiti se na dobro poznatu frazu Friedricha Engelsa: "Život je način postojanja proteinskih tijela". Zapravo, na Zemlji, ove tvari, zajedno s nukleinskim kiselinama, uzrokuju sve manifestacije žive tvari. U ovom radu utvrđujemo od čega se bjelančevina sastoji, ispitujemo koju funkciju obavlja, a također i određujemo strukturne značajke različitih vrsta.

Peptidi - visoko organizirani polimeri

Doista, u živoj stanici i biljnih i životinjskih, proteini kvantitativno prevladavaju nad drugim organskim tvarima, a također obavljaju i najveći broj različitih funkcija. Oni su uključeni u različite vrlo važne stanične procese, kao što su kretanje, zaštita, signaliziranje i tako dalje. Na primjer, u životinjskom i ljudskom mišićnom tkivu, peptidi čine do 85% težine suhe tvari, te u kostima i dermi, od 15-50%.

Svi stanični i tkivni proteini sastavljeni su od aminokiselina (20 vrsta). Njihov broj u živim organizmima je uvijek jednak dvadeset vrsta. Različite kombinacije peptidnih monomera tvore različite proteine ​​u prirodi. Izračunava se astronomskim brojem od 2x1018 mogućih vrsta. U biokemiji se polipeptidi nazivaju biološki polimeri visoke molekularne mase - makromolekule.

Aminokiseline - Monomeri proteina

Svih 20 tipova ovih kemijskih spojeva su strukturne jedinice proteina i imaju opću formulu Nh3-R-COOH. To su amfoterne organske tvari koje mogu pokazati kako bazična tako i kiselinska svojstva. Ne samo jednostavni proteini, već i kompleksni sadrže takozvane esencijalne aminokiseline. Ali neophodni monomeri, na primjer, kao što su valin, lizin, metionin, mogu se naći samo u nekim vrstama proteina, koji se nazivaju potpunim.

Stoga, kada se karakterizira polimer, uzima se u obzir ne samo koliko je aminokiselina sastavljeno od proteina, već koji monomeri su povezani peptidnim vezama u makromolekulu. Također dodamo da se zamjenjive aminokiseline, kao što su asparagin, glutaminska kiselina, cistein, mogu neovisno sintetizirati u ljudskim i životinjskim stanicama. U stanicama bakterija, biljaka i gljivica nastaju nezamjenjivi monomeri proteina. U heterotrofne organizme ulaze samo s hranom.

Kako se oblikuje polipeptid?

Kao što znate, 20 različitih aminokiselina može se kombinirati u različite proteinske molekule. Kako vezanje monomera između sebe? Ispada da karboksilne i aminske skupine obližnjih aminokiselina međusobno djeluju. Formiraju se takozvane peptidne veze, a molekule vode se oslobađaju kao nusprodukt reakcije polikondenzacije. Dobivene molekule proteina sastoje se od aminokiselinskih ostataka i ponavljajućih peptidnih veza. Stoga se nazivaju i polipeptidi.

Često proteini mogu sadržavati ne jedan, nego nekoliko polipeptidnih lanaca odjednom i sastoje se od više tisuća aminokiselinskih ostataka. Štoviše, jednostavni proteini, kao i proteidi, mogu zakomplicirati njihovu prostornu konfiguraciju. To stvara ne samo primarnu, već i sekundarnu, tercijarnu, pa čak i kvartarnu strukturu. Razmotrite ovaj proces detaljnije. Nastavljajući proučavati pitanje od čega se sastoji protein, saznat ćemo kakvu konfiguraciju ta makromolekula ima. Iznad smo otkrili da polipeptidni lanac sadrži mnoge kovalentne kemijske veze. Takva se struktura naziva primarna.

On igra važnu ulogu kvantitativnog i kvalitativnog sastava aminokiselina, kao i slijed njihovih spojeva. Sekundarna struktura se javlja u vrijeme formiranja spirale. Stabilizira ga mnoštvo novih vodikovih veza.

Više razine organizacije proteina

Tercijarna struktura se pojavljuje kao rezultat pakiranja spirale u obliku lopte - globule, na primjer, mišićni protein mioglobin ima upravo takvu prostornu strukturu. Podržan je i novonastalim vodikovim vezama i disulfidnim mostovima (ako postoji nekoliko cisteinskih ostataka u molekuli proteina). Kvartarni oblik rezultat je kombiniranja nekoliko proteinskih globula u jednu strukturu odjednom kroz nove tipove interakcija, na primjer, hidrofobnu ili elektrostatičku. Zajedno s peptidima, ne-proteinski dijelovi su također uključeni u kvaternu strukturu. Oni mogu biti ioni magnezija, željeza, bakra ili ostataka ortofosfata ili nukleinskih kiselina, kao i lipida.

Značajke biosinteze proteina

Prije smo saznali što je protein. Izgrađena je iz niza aminokiselina. Njihovo sastavljanje u polipeptidni lanac događa se u ribozomima - ne-membranskim organelama biljnih i životinjskih stanica. U procesu biosinteze sudjeluju i informacijske i transportne molekule RNA. Prvi su matrica za sastavljanje proteina, a potonji prenose različite aminokiseline. U procesu stanične biosinteze javlja se dilema: protein se sastoji od nukleotida ili aminokiselina? Odgovor je nedvosmislen - i jednostavni i složeni polipeptidi se sastoje od amfoternih organskih spojeva - aminokiselina. U životnom ciklusu stanice postoje razdoblja njegovog djelovanja, kada je sinteza proteina posebno aktivna. To su takozvani međufazni stupnjevi J1 i J2. U ovom trenutku, stanica aktivno raste i treba veliku količinu građevinskog materijala, koji je protein. Osim toga, kao posljedica mitoze koja završava stvaranjem dvije stanice kćeri, svaka od njih treba veliku količinu organskih tvari, pa se na kanalima glatkog endoplazmatskog retikuluma aktivna sinteza lipida i ugljikohidrata, a na granuliranom EPS-u postoji biosinteza proteina.

Proteinske funkcije

Znajući od čega se sastoji protein, moguće je objasniti i veliku raznolikost njihovih vrsta i jedinstvena svojstva svojstvena tim supstancama. Proteini obavljaju različite funkcije u stanici, na primjer, konstrukciju, jer su dio membrana svih stanica i organoida: mitohondrija, kloroplasta, lizosoma, Golgijev kompleks i tako dalje. Peptidi kao što su gamoglobulini ili antitijela su primjeri jednostavnih proteina koji obavljaju zaštitnu funkciju. Drugim riječima, stanična imunost je rezultat djelovanja tih tvari. Kompleksni protein, hemocianin, zajedno s hemoglobinom, obavlja transportnu funkciju kod životinja, tj. Prenosi kisik u krvi. Signalni proteini koji čine stanične membrane informiraju samu stanicu o supstancama koje pokušavaju ući u njegovu citoplazmu. Peptidni albumin je odgovoran za osnovne krvne parametre, na primjer, za sposobnost zgrušavanja. Ovalbumin protein piletine jaja je pohranjen u ćeliji i služi kao glavni izvor hranjivih tvari.

Proteini - temeljni stanični citoskelet

Jedna od važnih funkcija peptida je potpora. Vrlo je važno sačuvati oblik i volumen živih stanica. Takozvane submembranske strukture - mikrotubule i mikroniti koji se isprepliću čine unutarnji kostur stanice. Proteini uključeni u njihov sastav, na primjer, tubulin, lako se mogu stezati i rastezati. To pomaže stanici da zadrži svoj oblik tijekom različitih mehaničkih deformacija.

U biljnim stanicama, zajedno s proteinima hijaloplazme, niti citoplazme, plazmodeme, također izvode podupiruću funkciju. Prolazeći kroz pore u staničnoj stijenki, oni određuju odnos između susjednih staničnih struktura koje tvore biljno tkivo.

Enzimi - tvari proteinske prirode

Jedno od najvažnijih svojstava proteina je njihov učinak na brzinu kemijskih reakcija. Glavni proteini sposobni su za djelomičnu denaturaciju - proces odmotavanja makromolekule u tercijarnoj ili kvartarnoj strukturi. Sam polipeptidni lanac nije uništen. Djelomična denaturacija podupire i signalne i katalitičke funkcije proteina. Ovo posljednje svojstvo je sposobnost enzima da utječu na brzinu biokemijskih reakcija u jezgri i citoplazmi stanice. Peptidi, koji, naprotiv, smanjuju brzinu kemijskih procesa, nazivaju se ne enzimima, već inhibitorima. Na primjer, jednostavan protein katalaze je enzim koji ubrzava proces cijepanja toksične tvari vodikovog peroksida. Nastaje kao krajnji proizvod mnogih kemijskih reakcija. Katalaza ubrzava uporabu u neutralne tvari: vodu i kisik.

Svojstva proteina

Peptidi su klasificirani na mnogo načina. Na primjer, u odnosu na vodu, mogu se podijeliti na hidrofilne i hidrofobne. Temperatura također utječe na strukturu i svojstva proteinskih molekula na različite načine. Na primjer, keratin protein - sastavni dio noktiju i kose može izdržati i niske i visoke temperature, to jest, to je toplinski-labilan. No, protein ovalbumina, koji je već ranije spomenut, potpuno je uništen pri zagrijavanju na 80-100 ° C. To znači da je njegova primarna struktura podijeljena u aminokiselinske ostatke. Takav se proces naziva uništenjem. Bez obzira na uvjete koje stvorimo, protein se ne može vratiti u svoj izvorni oblik. Motorni proteini - aktin i milosin prisutni su u mišićnim vlaknima. Njihovo naizmjenično stezanje i opuštanje temelj su rada mišićnog tkiva.

1.10.1. Jednostavni proteini (proteini)

Proteini (jednostavni proteini) uključuju proteine ​​koji se sastoje samo od amino kiselina.

Oni su, pak, podijeljeni u skupine ovisno o fizikalno-kemijskim svojstvima i karakteristikama aminokiselinskog sastava. Razlikuju se sljedeće skupine jednostavnih proteina:

Albumini su rasprostranjena skupina proteina u tkivima ljudskog tijela.

Oni imaju relativno nisku molekularnu težinu od 50 do 70 tisuća d. Albumini u fiziološkom rasponu pH ima negativan naboj, jer su zbog visokog sadržaja glutaminske kiseline u njihovom sastavu u izoelektričnom stanju pri pH 4,7. Imajući nisku molekularnu težinu i naglašeni naboj, albumin se tijekom elektroforeze kreće dovoljno visokom brzinom. Aminokiselinski sastav albumina je raznolik, oni sadrže cijeli skup esencijalnih aminokiselina. Albumini su visoko hidrofilni proteini. Topljivi su u destiliranoj vodi. Oko molekule albumina formira se snažna hidratacijska ljuska, stoga je potrebna visoka koncentracija amonij sulfata od 100% za njihovo soljenje iz otopine. Albumini obavljaju strukturnu, transportnu funkciju u tijelu, sudjeluju u održavanju fizikalno-kemijskih konstanti krvi.

Globulini su rasprostranjena heterogena skupina proteina, obično povezana s albuminom. Oni imaju veću molekularnu masu od albumina - do 200 tisuća ili više, pa se tijekom elektroforeze kreću sporije. Izoelektrična točka globulina je na pH 6,3 - 7. Razlikuju se u raznolikom skupu aminokiselina. Globulini nisu topljivi u destiliranoj vodi, nego su topljivi u slanim otopinama KCl, NaCl 5-10%. Globulini su manje hidratizirani od albumina i stoga su soljeni iz otopina već pri 50% zasićenju amonijevim sulfatom. Globulini u tijelu obavljaju uglavnom strukturne, zaštitne, transportne funkcije.

Histoni imaju malu molekularnu težinu (11-24 tisuće in.). Bogati su alkalnim aminokiselinama lizinom i argininom, stoga su u izoelektričnom stanju u visoko alkalnom mediju pri pH 9,5 - 12. U fiziološkim uvjetima, histoni imaju pozitivan naboj. Kod različitih tipova histona sadržaj arginina i lizina varira, pa su stoga podijeljeni u 5 klasa. Histoni N1 i H2 su bogati lizinom, histoni H3 su arginini. Molekule histona su polarne, vrlo hidrofilne, tako da jedva da su se solile iz otopina. U stanicama su pozitivno nabijeni histoni obično povezani s negativno nabijenom DNA u sastavu kromatina. Histoni u kromatinu tvore jezgru na kojoj je rana DNA molekula. Glavne funkcije histona su strukturne i regulatorne.

Protamin - alkalni proteini niske molekulske mase. Njihova molekularna masa je 4-12 tisuća d. Protamini sadrže do 80% arginina i lizina. Oni se nalaze u sastavu takvih nukleoproteina mlijeka iz riba kao što su crupein (haringa), skuša (skuša).

Prolamini, glutelini su biljni proteini bogati glutaminskom kiselinom (do 43%) i hidrofobnim aminokiselinama, osobito prolinom (do 10-15%). Zbog osobitosti aminokiselinskog sastava, prolamini i glutelini nisu topljivi u vodi i slanim otopinama, nego su topljivi u 70% etanolu. Prolamini i glutelini su prehrambeni proteini žitarica, koji čine takozvane glutenske proteine. Proteini glutena uključuju sekalin (raž), gliadin (pšenicu), hordein (ječam), avenin (zob). U djetinjstvu može postojati netolerancija na glutenske proteine, do kojih se stvaraju antitijela u limfoidnim stanicama crijeva. Razvija se glutenska enteropatija, smanjuje se aktivnost crijevnih enzima. U tom smislu, djeci se preporuča uvođenje ukusa od žitarica nakon 4 mjeseca starosti. Nemojte sadržavati proteine ​​glutena rižu i kukuruz.

Proteinoidi (proteinski) - fibrilarni, netopljivi u vodi potpornih tkiva (kosti, hrskavice, tetive, ligamenti). Predstavljeni su kolagenom, elastinom, keratinom, fibroinom.

Kolagen (ljepilo za rađanje) - protein koji je široko rasprostranjen u tijelu, čini oko trećine svih tjelesnih proteina. Uključeno u kosti, hrskavicu, zube, tetive i druge vrste vezivnog tkiva.

Karakteristike aminokiselinskog sastava kolagena uključuju, iznad svega, visok sadržaj glicina (1/3 svih aminokiselina), prolina (1/4 svih aminokiselina) i leucina. Sastav kolagena sadrži rijetke aminokiseline hidroksiprolin i hidroksilizin, ali ne postoje cikličke amino kiseline.

Kolagenski polipeptidni lanci sadrže oko 1000 aminokiselina. Postoji nekoliko vrsta kolagena, ovisno o kombinaciji različitih tipova polipeptidnih lanaca. Tipovi koji tvore kolagenske fibrile uključuju kolagen prvog tipa (prevladava u koži), kolagen drugog tipa (prevladava u hrskavici) i kolagen trećeg tipa (prevladava u krvnim žilama). Kod novorođenčadi najveći dio kolagena predstavlja tip III, u odraslih, tip II i I.

Sekundarna struktura kolagena je posebna "slomljena" alfa-heliks, u svitku od koje pristaju 3,3 aminokiseline. Visina heliksa je 0,29 nm.

Tri polipeptidna lanca kolagena polažu se u obliku trostruko uvijenog užeta fiksiranog vodikovim vezama i oblikuju strukturnu jedinicu kolagenskih vlakana - tropokolagena. Strukture tropokolagena raspoređene su paralelno, pomaknute u duljinu u redovima, fiksirane kovalentnim vezama i oblikuju kolagensko vlakno. Kalcij se taloži u koštanom tkivu u razmacima između tropokolagena. Kolagenska vlakna sadrže ugljikohidrate koji stabiliziraju kolagenske snopove.

Keratini - proteini kose, nokti. Oni nisu topljivi u otopinama soli, kiselina, lužina. U sastavu keratina nalazi se frakcija koja sadrži veliku količinu serosodorizirajućih aminokiselina (do 7-12%), formirajući disulfidne mostove, dajući tim proteinima visoku čvrstoću. Molekularna težina keratina je vrlo visoka i dostiže 2.000.000 d. Keratini mogu imati a-strukturu i β-strukturu. U α - keratinima, tri α - heliksa su spojene u superkoil, tvoreći protofibrile. Protofibrile se kombiniraju u profibrile, zatim u makrofibrile. Primjer β-keratina je fibroin svila.

Elastin je protein elastičnih vlakana, ligamenata, tetiva. Elastin nije topiv u vodi, nije sposoban za bubrenje. U elastinu je visok udio glicina, valina, leucina (do 25 - 30%). Elastin se može rastegnuti pod djelovanjem tereta i vratiti svoju veličinu nakon uklanjanja tereta. Elastičnost je povezana s prisutnošću velikog broja međuproizvoda u elastinu uz sudjelovanje aminokiseline lizina. Dva lanca tvore vezu lizil - norleucin, četiri lanca tvore vezu - desmozin.

proteini u kemiji

PROTEINI su organske tvari visoke molekularne težine koje sadrže dušik s kompleksom

sastav i struktura molekula.

Protein se može smatrati složenim polimerom aminokiselina.

Proteini su dio svih živih organizama, ali igraju posebno važnu ulogu

u životinjskim organizmima koji se sastoje od određenih oblika proteina (mišića,

tkiva, unutarnjih organa, hrskavice, krvi).

Biljke sintetiziraju proteine ​​(i njihove sastavne dijelove a-amino kiseline) iz ugljičnog dioksida.

CO2 plin i voda H2O zbog fotosinteze, asimilacije

ostali proteinski elementi (dušik N, fosfor P, sumpor S, željezo Fe, magnezij Mg) iz

topljive soli koje se nalaze u tlu.

Životinjski organizmi uglavnom dobivaju gotove aminokiseline iz hrane i na njihovim

bazne proteine ​​u tijelu. Broj aminokiselina (esencijalnih aminokiselina)

mogu se sintetizirati izravno životinjskim organizmima.

Karakteristična značajka proteina je njihova raznolikost

broj, svojstva i metode povezivanja uključene u njihovu molekulu

aminokiseline. Proteini obavljaju funkciju biokatalizatora - enzima,

reguliranje brzine i smjera kemijskih reakcija u tijelu.

kompleks s nukleinskim kiselinama osigurava funkcije rasta i prijenos

nasljedne osobine su strukturna osnova mišića i tjelovježba

Proteinske molekule sadrže ponavljajuće C (O) -NH amidne veze, koje se nazivaju

peptid (teorija ruskog biokemičara A.Y. Danilevsky).

Prema tome, protein je polipeptid koji sadrži stotine ili

http://rinnipool.ru/raznoe/prostye-belki-primery.html