Pomoć studentima i istraživačima
Zadatak s odgovorima: kemija. EGE - 2018
S popisa odaberite dvije izjave specifične za fenilalanin.
1) ima formulu
2) odnosi se na aromatske amine
3) formira estere s alkoholima
4) ne reagira s bazama
5) ne djeluje s dušičnom kiselinom
Zabilježite odabrane brojeve tvrdnji u polje odgovora.
Informacije o rješenju
Razmotrite svaku opciju.
1. Ima formulu - to je zapravo formula ovog spoja.
2. Odnosi se na aromatske amine - ne, to je aminokiselina.
3. S alkoholima tvori estere - da, kao i druge aminokiseline.
4. Ne reagira s bazama - nije istina.
5. Ne reagira s dušičnom kiselinom - nije točno.
Točan odgovor je 13.
Točan odgovor: 13 | 31
Fenilalanin ima formulu za aromatske amine.
22. veljače Mnoge besplatne online radionice na EGE-2019! Get spojeni!
25. prosinca Tečaj ruskog jezika Lyudmile Velikova objavljen je na našoj web stranici.
- Učitelj Dumbadze V. A.
iz škole 162 u Kirovskom okrugu St. Petersburg.
Naša grupa VKontakte
Mobilne aplikacije:
S popisa odaberite dvije izjave specifične za fenilalanin.
1) ima formulu
2) odnosi se na aromatske amine
3) u interakciji s alkoholima
4) ne reagira s alkalijama
5) ne djeluje s dušičnom kiselinom
Zabilježite odabrane brojeve tvrdnji u polje odgovora.
Ova tvar pripada klasi aminokiselina. Aminokiseline su organske amfoterne tvari, pa reagiraju s kiselinom i lužinama. Karakterizirani su reakcijama karboksilnih kiselina i amina. Kao što su karboksilne kiseline u stanju reagirati s alkoholom, s tvorbom estera, ući će u reakciju supstitucije vodika u karboksilnoj skupini na metalu u interakciji s metalima, metalnim oksidima, bazama, solima slabijih kiselina.
http://chem-ege.sdamgia.ru/problem?id=8000Fenilalanin ima formulu za aromatske amine.
"Veliki predak" važnih tvari
Fenilalanin je esencijalna aromatska a-amino kiselina.
Fenilalanin je jedna od glavnih 20 aminokiselina koja sudjeluje u biokemijskim procesima stvaranja proteina i kodirana je specifičnim DNA genom.
Fenilalanin - 2-amino-3-fenilpropanoična ili a-amino-P-fenilpropionska kiselina.
Fenilalanin (Phen, Phe, F) je esencijalna aminokiselina jer životinjska tkiva nemaju sposobnost sinteze benzenskog prstena. Kemijska formula C9H11NE2 (Ci6H5CH2CH (NH2) COOH).
Fenilalanin je prvi put izoliran iz sadnica lupine E. Schulze i I. Barbieri 1881. godine.
Fenilalanin je široko rasprostranjen u prirodi, nalazi se u svim organizmima u sastavu proteinskih molekula, osobito inzulina, proteina jajeta, hemoglobina, fibrina.
Dnevna potreba za fenilalaninom je 2-4 grama.
Fizička svojstva
Fenilalanin je bezbojna kristalna tvar koja se raspada tijekom taljenja (283 ° C). Veoma topljiv u vodi, slabo topljiv u etanolu.
Metabolizam fenilalanina u ljudi
U tijelu, fenilalanin se koristi samo u sintezi proteina. Sva neiskorištena količina aminokiselina pretvara se u tirozin. Konverzija fenilalanina u tirozin je prije svega neophodna
ukloniti višak fenilalanina jer su njegove visoke koncentracije toksične za stanice.
Stvaranje tirozina nije bitno, budući da ga praktički nema u stanicama. Tirozin je potpuno zamjenjiv s dovoljnim unosom fenilalanina s hranom.
Fenilalanin se kontinuirano formira u tijelu tijekom razgradnje proteina hrane i proteina tkiva. Potreba za fenilalaninom povećava se u odsutnosti aminokiseline hrane tirozina.
Biološka uloga fenilalanina vrlo je važna za ljude.
Fenilalanin je sirovina za sintezu druge aminokiseline - tirozina, koja je, pak, prekursor adrenalina, norepinefrina i dopamina, kao i pigment melanin kože.
Fenilalanin nastaje u tijelu tijekom razgradnje sintetskog sladila - aspartama, koji se aktivno koristi u prehrambenoj industriji.
Fenilalanin mozgu osigurava potrebnu količinu tvari za biokemijske procese, koji se aktiviraju u slučaju povećanja opterećenja. Postoji automatska stimulacija mentalnih aktivnosti, povećavanje ljudskog učenja.
Fenilalanin je povezan s funkcijom štitne žlijezde i nadbubrežne žlijezde, sudjeluje u formiranju tiroksina - glavnog hormona štitnjače. Ovaj hormon regulira metabolizam, na primjer, ubrzava "spaljivanje" hranjivih tvari koje su u izobilju. Fenilalanin normalizira štitnjaču.
Fenilalanin ima značajnu ulogu u sintezi proteina kao što je inzulin, papain i melanin, te također potiče izlučivanje metaboličkih proizvoda putem bubrega i jetre.
Pomaže poboljšati sekretornu funkciju gušterače i jetre.
Fenilalanin je uključen u sintezu tvari čije djelovanje je slično adrenalinu.
Fenilalanin je dio proteina, obavlja funkciju izgradnje blokova proteina i važna je "opeka" u "konstrukciji" tijela.
Fenilalanin je dio tjelesnih proteina, koji čine mišiće, tetive, ligamente i druge organe. Osim toga, to je dio masnoće plamenika.
To je važno za one koji žele steći mišićnu masu. Prije svega to se tiče bodybuildera. Kod nedostatka fenilalanina nemoguće je postići dobre rezultate u bodybuildingu.
Stoga, mnogi dodaci prehrani u sportskoj prehrani, stvoreni da povećaju intenzitet i maksimiziraju obnovu energije, sadrže fenilalanin.
U tijelu, fenilalanin se može pretvoriti u drugu aminokiselinu, tirozin, iz koje se sintetiziraju dva glavna neurotransmitera: dopamin i noradrenalin, koji su izravno uključeni u prijenos živčanih impulsa.
Stoga ova amino kiselina utječe na raspoloženje, smanjuje bol, poboljšava pamćenje i sposobnost učenja, povećava seksualnu želju.
Fenilalanin stimulira proizvodnju melanina, stoga sudjeluje u regulaciji boje kože.
Poremećaj normalnog puta za konverziju fenilalanina dovodi do razvoja bolesti fenilketonurije.
Prirodni izvori
Prirodni izvori fenilalanina su meso (svinjetina, janjetina i govedina), piletina i jaja, kavijar, riba i plodovi mora, orašasti plodovi, bademi, kikiriki, sjemenke soje i druge mahunarke, tvrdi sirevi, sir, svježi sir, mlijeko i mliječni proizvodi, u velikoj količini.
Apsorpcija fenilalanina povećava vitamin C, B6, željezo, bakar i niacin (nikotinska kiselina, vitamin B)3, vitamina pp).
Bolesti povezane s poremećenim metabolizmom fenilalanina
depresija
Fenilalanin je najvažniji "građevni materijal" za neurotransmitore, doprinoseći snazi, dobrom raspoloženju, pozitivnoj percepciji svijeta, pa čak i oslobađanju od boli, depresije, apatije, letargije.
Fenilalanin je osnova za sintezu endorfina, koji se nazivaju "hormoni sreće".
Ti hormoni i neurotransmiteri uzrokuju pozitivnu aktivaciju psihe, jasnoću i oštrinu mišljenja, visoki duh, optimističan pogled na svijet i vlastitu osobnost. Osoba doživljava osjećaj radosti, blagostanja i mira.
Štoviše, endorfini ublažavaju kronične i akutne bolove, potiču brži oporavak od raznih bolesti.
Fenilalanin je jedina supstanca iz koje se može sintetizirati feniletilamin, koji se nalazi u čokoladi i ima blagi stimulirajući učinak, a istovremeno ima smirujući učinak na psihu.
Dnevni unos fenilalanina u kombinaciji s vitaminom B6 dovelo do brzog poboljšanja.
Kronična bol
Fenilalanin ima analgetski učinak na artritis, bol u leđima i bolnu menstruaciju.
Fenilalanin smanjuje upalu i može poboljšati učinak lijekova protiv bolova.
vitiligo
Fenilalanin može pomoći u vraćanju pigmentacije kože i smanjenju obojenosti vitiliga. U ovoj bolesti fenilalanin je gotovo jednako učinkovit kao tirozin.
Dobro dokazane kreme s fenilalaninom, ali da bi se postigao najbolji rezultat, morate koristiti fenilalalin u kombinaciji s bakrom, tijelo treba proizvesti melanin - prirodni pigment kože.
Neurološke bolesti
Fenilalanin značajno smanjuje pojavu brojnih simptoma Parkinsonove bolesti (osobito depresije, govornih poremećaja, poteškoća u hodanju i ukočenih udova).
Ovisnost o kofeinu
Fenilalanin je dobra zamjena za kofein i pomaže da se konačno probudite i postanete vedriji.
fenilketonuriju
To je uobičajena nasljedna bolest povezana s kršenjem metabolizma proteina u ljudskom tijelu.
Jedna od najozbiljnijih posljedica fenilketonurije je oštećenje mozga i popratna mentalna i tjelesna oštećenja kod djece. Kada je bolest poremećena metaboličkih procesa, posebno važno za razvoj mozga djeteta.
Uobičajeni poremećaji u nasljednim poremećajima metabolizma aminokiselina su izlučivanje aminokiselina u urinu i tkivne acidoze.
Djeca s fenilketonurijom često se rađaju od zdravih roditelja koji su nositelji promijenjenog (mutantnog) gena.
S ranim otkrivanjem bolesti i pravilnom prehranom, dijete s fenilketonurijom može odrasti savršeno zdravo.
Fenilalanin je štetan u fenilketonuriji.
Područja primjene
Za razliku od umjetnih stimulansa (kava, alkohol), koji iscrpljuju energiju i posljedično vode osobu u stanje praznine i iritacije, ova se aminokiselina može uspješno nositi s iritacijom i tjeskobom.
Fenilalanin pomaže osobi da se oslobodi stresa bez upotrebe alkohola, čime osoba postaje manje ovisna o upotrebi alkohola i opijuma.
Fenilalanin pridonosi regulaciji prirodne boje kože stvaranjem melaninskog pigmenta. Neophodno je za vitiligo kada dolazi do djelomičnog gubitka pigmentacije kože. Fenilalanin pomaže u vraćanju boje kože na mjesto blijedih mrlja.
Fenilalanin je koristan kod Parkinsonove bolesti (smanjuje ozbiljnost simptoma - depresija, govorni poremećaji, rigidnost ekstremiteta).
Fenilalanin koji sadrži proizvode
L-fenilalanin
Upotrebljava se kod bolesti štitnjače, sindroma kroničnog umora, depresije, poremećaja pažnje i / ili hiperaktivnosti, alkoholizma, pretilosti, artritisa, predmenstrualnog sindroma, migrene, kronične i akutne boli (uključujući rak), ovisnosti (na kofeinu, alkoholu, narkotik), vitiligo, Parkinsonova bolest.
Poboljšava intelektualne sposobnosti, potiskuje apetit, obnavlja pigmentaciju kože.
Vitamin B je neophodan za metabolizam fenilalanina, stimulirajući njegovo djelovanje.6, vitamina C, bakra, željeza i niacina.
DL-fenilalanin
Djeluje kao prirodno sredstvo protiv bolova kod nekih ozljeda vratne kralježnice (kao posljedica potresa kod nesreće), osteoartritisa, reumatoidnog artritisa, bolova u donjem dijelu leđa, migrene, grčeva u mišićima ruku i nogu, boli nakon operacije, neuralgije.
http://himija-online.ru/organicheskaya-ximiya/aminokisloty/fenilalanin.htmlFenilalanin aminokiselina
Fenilalanin je esencijalna alfa-aminokiselina koja sudjeluje u proizvodnji inzulina, dopamina i melanina. Uključeno u sastav proteina. Blagotvorno djeluje na fizičko i psihičko stanje. Poboljšava funkcioniranje štitne žlijezde i živčanog sustava. Donja tablica ukratko opisuje što je fenilalanin i koje funkcije obavlja.
Fenilalanin
Klice lupine, serumski albumin (7,8%), gama globulin (4,6%), ovalbumin (7,7%)
WHO g / 100 g proteina
Podaci različitih autora
2-4 g / dan; 1,1 g / dan; 14 mg / kg
RF (2004) g / dan adekvatno maks
Utjecaj na tijelo, glavna funkcija
Sudjeluje u stvaranju dopamina, epinefrina i norepinefrina. Jača memoriju, poboljšava san, bori se protiv kroničnog umora, sprječava prekomjerno taloženje masti, vraća jasnoću mišljenja i energiju. Pruža proizvodnju tirozina
* - zajedno s tirozinom
Što je fenilalanin?
Fenilalanin (a-amino-P-fenilpropionska kiselina) je esencijalna aromatska amino kiselina. Tvar se ne može sintetizirati samostalno u tijelu i tamo odlazi s hranom. Izgled podsjeća na bezbojni kristalni prah. Formula fenilalanina - C9H11NO2.
Fenilalanin strukturna formula (foto: wikipedia.org)
Karakteristike i svojstva. Tvar postoji u obliku L-, D-fenilalanina i u obliku racemata (DL-fenilalanina). Forma L odnosi se na proteogene amino kiseline i prisutna je u proteinskom sastavu svih živih organizama.
Kemijska svojstva fenilalanina:
- dobro je otopljen u vodi, loš je - u etanolu;
- kada se topljenje raspada;
- u procesu zagrijavanja dekarboksiliran.
Za punu apsorpciju kiseline u tijelu potrebna je prisutnost željeza, bakra, vitamina C, B3 i B6.
Uloga u tijelu. Aminokiselina ublažava depresiju, tjeskobu, stres, psiho-emocionalne poremećaje. Borba protiv kroničnog umora. Sudjeluje u proizvodnji tirozina. Utječe na stvaranje neurotransmitera (dopamina, epinefrina, norepinefrina) koji osiguravaju pravilno funkcioniranje živčanog sustava.
Učinak tvari na tijelo:
- uključeni u sintezu proteina;
- jača memoriju;
- potiče proizvodnju melatonina, koji je potreban za pravilne cikluse spavanja;
- regulira metabolizam;
- sprječava prekomjerno nakupljanje masnog tkiva;
- smanjuje osjetljivost na bol;
- poboljšava raspoloženje;
- regulira prirodnu boju kože;
- blagotvorno djeluje na rad nadbubrežnih žlijezda i štitnjače.
Zanimljivo! Fenilalanin je sirovina za proizvodnju feniletilamina. Ova tvar je odgovorna za osjećaj ljubavi
Korist i šteta. Aminokiselina normalizira živčani sustav, jetru, štitnjaču i bubrege. Sudjeluje u sintezi pigmenta melanin kože, koji utječe na boju kože, očiju, kose, obrva i trepavica. Utječe na proizvodnju inzulina.
Fenilalanin poboljšava raspoloženje i bori se protiv depresije (foto: iherb.com)
Tvar pomaže u uklanjanju depresije, bipolarnog poremećaja, tjeskobe, problema sa spavanjem, kroničnog umora. Prednosti i štetnosti fenilalanina ovise o zdravstvenom stanju. U nekim slučajevima može negativno utjecati na tijelo. Opasnost je predoziranje. Jedenje više od 5 grama kiseline dnevno može ozbiljno oštetiti živčani sustav.
Oštećenje fenilalanina očituje se u poremećajima metabolizma aminokiselina (genetska bolest koja se zove fenilketonurija). U tom slučaju postaje otrovno za tijelo.
Dnevna potreba tijela za fenilalaninom. Preporučena doza aminokiselina ovisi o dobi, zdravlju, razini tjelesne aktivnosti. U prosjeku, dnevna količina tvari kreće se od 100-500 mg do 1-2 g. Točnu dozu određuje liječnik.
Biosinteza fenilalanina. Tvar se u prirodi sintetizira biljkama, gljivama i mikroorganizmima. Formiran shikimatnom načinom. Izvori fenilalanina su klice lupine, serumski albumin, gama globulin, ovalbumin. U ljudskom tijelu ne može se sintetizirati aminokiselina, ona se mora redovito opskrbljivati hranom.
Koji proizvodi sadrže
Tvar je prisutna u siru, soji, orašastim plodovima, mesu, sjemenkama, ribi, jajima, grahu, jogurtu, punomasnom mlijeku i drugim mliječnim proizvodima. Također se može naći u cjelovitim žitaricama, bananama, suhim marelicama, peršinima, gljivama, leći.
Gdje je fenilalanin (na 100 g proizvoda, mg):
- soja (2066);
- tvrdi sir (1922.);
- orašasti plodovi i sjemenke (1733);
- goveđe meso (1464);
- ptica (1294);
- nemasna svinjetina (1288);
- tuna (1101);
- jaja (680);
- grah (531);
- cjelovite žitarice (300).
Dodatne informacije! Ljubitelji Coca-Cole i duhova mogu biti zainteresirani za ono što je fenilalanin u gaziranim pićima. Odgovor je jednostavan - aminokiselina je uključena u sastav sintetičkog zaslađivača aspartama (dodatak hrani E951), koji se često dodaje tim pićima, kao i žvakaće gume i sokovi
O višku i nedostatku
Predoziranje fenilalaninom može uzrokovati alergijske reakcije, osip, svrbež, oticanje, mučninu, žgaravicu, glavobolje. Slabost, nervoza, tjeskoba, otežano disanje, poremećaj spavanja, vrtoglavica. Primanje više od 5 grama tvari dnevno ozbiljno šteti živčanom sustavu.
Nedostatak fenilalanina, kao i njegov višak, štetan je za zdravlje (foto: neurolikar.com.ua)
- živčani poremećaji;
- oštećenje pamćenja;
- povećana kronična bol;
- kršenje nadbubrežnih žlijezda i štitnjače;
- drastičan gubitak težine, smanjenje mišićne mase;
- Parkinsonova bolest;
- pogoršanje kose, kože, noktiju;
- hormonalni poremećaji.
fenilketonuriju
Genetska abnormalnost, koja se manifestira u metaboličkom poremećaju aminokiselina, naziva se fenilketonurija. Bolest je uzrokovana mutacijom u genu fenilalanin hidroksilaze. U tijelu djeteta nije dovoljno enzima koji cijepa fenilalanin do tirozina. Kao rezultat toga, nakuplja se prekomjerna količina aminokiseline. To ima ozbiljan toksični učinak na zdravlje.
Svako dijete nakon rođenja pregledava se na prisutnost ove patologije obavljanjem pretrage krvi. U nedostatku moderne dijagnostike, novorođenče ima kašnjenja u mentalnom i tjelesnom razvoju, što može dovesti do ranog invaliditeta. Visoko proteinska hrana kontraindicirana je za djecu s fenilketonurijom.
Fenilalanin kao lijek
Različiti proizvođači proizvode aminokiseline u obliku dodataka prehrani. Može biti u čistom obliku ili sadržavati dodatne sastojke (vitamine, minerale, biljne ekstrakte, itd.).
Sastav i oblik otpuštanja. L-fenilalanin se proizvodi u obliku kapsula. Pakirani su u bijelo-narančastu plastičnu posudu s plavim poklopcem. Svaka kapsula sadrži 500 mg L-fenilalanina.
Farmakodinamika i farmakokinetika. Lijek poboljšava raspoloženje, eliminira depresiju, smanjuje osjetljivost na bol, poboljšava pamćenje, pomaže u suočavanju s razdražljivošću i tjeskobom. Normalizira štitnjaču, stimulira mentalnu aktivnost, eliminira ovisnost o drogama i alkoholu.
Dio L-fenilalanina u tijelu pretvara se u L-tirozin, koji sintetizira dopamin, epinefrin, norepinefrin i melanin.
Cijena u ljekarnama. Prosječna cijena lijeka je 1300-1600 rubalja. Cijena ovisi o broju kapsula i distribucijskoj mreži ljekarne.
Trošak ostalih dodataka prehrani s aminokiselinom, rubalja:
- Produžetak života DL Phenyalanine - 1400;
- Istinski fokus iz Now Foods - 1500;
- Neurodoza iz Vitamera - 1600.
Uvjeti skladištenja Lijek se mora staviti na suho, hladno mjesto koje djeca ne mogu pronaći. Dopuštena temperatura - do 25 ° C. Rok trajanja - 2 godine.
svjedočenje
Prije uporabe alata preporučujemo da se obratite liječniku kako biste izbjegli negativne posljedice.
Fenilalanin pomaže u savladavanju stresa i depresije (foto: alcostad.ru)
Lijek se koristi u takvim slučajevima:
- smanjena učinkovitost;
- depresija, psihološki poremećaji;
- kronična bol nakon operacije, s migrenom, grčevima ili artritisom zglobova;
- povećan umor;
- bolesti štitnjače;
- Vitiligo (povreda pigmentacije kože);
- poremećaj govora;
- ovisnost o alkoholu i drogama.
Terapija depresije Aminokiselina je uključena u proizvodnju dopamina, poznatog kao "hormon sreće". Disfunkcija ove tvari u mozgu može uzrokovati neke oblike depresije. Fenilalanin utječe na proizvodnju mnogih neurotransmitera, koji poboljšavaju raspoloženje, smanjuju tjeskobu i tjeskobu, pomažu u borbi protiv depresije i depresije.
kontraindikacije
Lijek se ne smije koristiti s individualnom netolerancijom na njegove sastojke. Tijekom trudnoće i dojenja možete uzimati lijek samo na recept. Potrebno je biti oprezan pri uporabi aminokiselina u kroničnom zatajenju srca, zračenju, visokom krvnom tlaku. Kontraindikacija služi i kao fenilketonurija.
instrukcija
Lijek se uzima 1-3 puta dnevno, 1 kapsula pola sata prije jela. Pravila za uzimanje drugih dodataka prehrani s aminokiselinama mogu se razlikovati, zapisana su u uputama.
Nuspojave
U rijetkim slučajevima, manifestacija mučnine, nelagode u srcu, glavobolje.
Interakcija s drugim tvarima
Fenilalanin je najučinkovitiji u kombinaciji s vitaminima C, B3, B6, željezom i bakrom. Dobro reagira s drugim aminokiselinama, masti, vodom, probavnim enzimima.
Istovremeni unos tvari s psihotropnim lijekom može povećati pritisak, uzrokovati zatvor, poremetiti san, izazvati diskineziju i hipomaniju. Aminokiselina fenilalanin može smanjiti učinkovitost sredstava za snižavanje tlaka, kao i poboljšati učinak sedativa.
Gdje kupiti visokokvalitetni fenilalanin
Proizvod možete kupiti u ljekarnama ili u pouzdanim internetskim trgovinama s dobrom reputacijom, koje već dugo rade na farmaceutskom tržištu i pružaju certifikat o kvaliteti proizvoda. Odabrati pravi lijek i mjesto kupnje pomoći će liječniku.
L-fenilalanin recenzije
Većina pregleda o prihvatu aminokiselina pozitivne prirode. Uočena je djelotvornost lijeka u borbi protiv depresije, umora, poremećaja spavanja i kronične boli. Korisnički komentari mogu se vidjeti na velikim tržnicama kao što je iherb.
analoga
U ljekarnama možete pronaći proizvode koji imaju sličan učinak s L-fenilalaninom. Prije uporabe savjetujte se s liječnikom.
Bitredin pomaže kod psiho-emocionalnog stresa, smanjene mentalne sposobnosti i alkoholizma (foto: biotiki.org)
Koji će lijek služiti kao analog:
Fenilalanin je esencijalna aminokiselina odgovorna za brojne važne procese koji se odvijaju u tijelu. Pomaže u borbi protiv depresije, bipolarnog poremećaja, kroničnog umora i ovisnosti o alkoholu i opijatima. Pruža emocionalnu ravnotežu, poboljšava živčani sustav, poboljšava raspoloženje, smanjuje želju za kavom i eliminira pretjeran apetit. Video ispod opisuje detaljnije što je fenilalanin i koliko je opasno.
http://hudey.net/organicheskie-veschestva/aminokisloty/fenilalanin/Aminokiseline. Zadaci za pripremu za ispit.
Aminokiseline. Testirajte stavke s izborom dvije opcije odgovora.
Odaberite dvije tvrdnje koje vrijede za alanin.
1) topljiv u vodi
2) je aromatski amin
3) ući u reakciju polikondenzacije
4) je prirodni polimer
5) ne pojavljuje se u prirodi
Odgovor: 13
Odaberite dvije izjave koje vrijede za glicin.
1) netopljivi u vodi
2) kristalnu tvar
3) sadrži dvije funkcionalne skupine
4) je primarni amin
5) ima oštar miris
Odgovor: 23. t
Odaberite dvije tvrdnje koje vrijede za alanin.
1) tvori estere
2) je amfoterni organski spoj
3) može se dobiti iz benzena u jednoj fazi
4) boje lakmus plave
5) je tekućina pod normalnim uvjetima.
Odgovor: 12
Odaberite dvije izjave koje vrijede za fenilalanin.
1) odnosi se na a-amino kiseline
2) ne reagira s metanolom
3) ne tvori soli
5) Fenilalaninska otopina je jako alkalna.
Odgovor: 14
Izaberite dvije tvrdnje koje nisu fer za fenilalanin.
1) topljiv u vodi
3) javlja se u prirodi
4) reagira s kiselinama
5) spada u klasu fenola
Odgovor: 25
Odaberite dvije izjave koje ne vrijede za amino octenu kiselinu.
1) tvori estere
2) je amfoterni organski spoj
3) reagira s metanom
4) produkti interakcije s drugim tvarima mogu sadržavati peptidnu vezu.
5) je tekućina pod normalnim uvjetima.
Odgovor: 35
Odaberite dvije izjave koje vrijede i za alanin i za anilin.
1) dobro topljiv u vodi
2) pripadaju klasi amina
3) reagira s kiselinama
4) sagorjeti uz stvaranje dušika
5) molekule uključuju nitro skupine
Odgovor: 34
Odaberite dvije tvrdnje koje vrijede i za glicin i za metilamin.
1) reagirajte s vodom
2) pripadaju skupini aminokiselina
3) reagira s alkalijama
4) reagira s dušičnom kiselinom
5) sadrži amino skupine
Odgovor: 45
Odaberite dvije izjave koje vrijede i za glicin i za alanin.
1) su amfoterni organski spojevi
2) obliku estera
3) reagira s vodom
4) reagira s bakrom
5) su homolozi dimetilamina
Odgovor: 12
Odaberite dvije tvrdnje koje ne vrijede za glicin i fenilalanin.
1) pod normalnim uvjetima krutina
2) pripadaju a-amino kiselinama
3) sposoban da formira tvari s peptidnim vezama u reakcijama
4) pokazuju samo osnovna svojstva.
5) može nastati tijekom oksidacije amina
Odgovor: 45
Odaberite dvije tvrdnje koje nisu važeće za glicin i alanin.
1) mogu sudjelovati u reakcijama polikondenzacije
2) reagirati srebrnim ogledalom
3) dobro topljiv u vodi
4) formiraju soli pri međudjelovanju s kiselinama
5) njihove vodene otopine su kisele
Odgovor: 25
Iz predložene liste reakcija odaberite dvije vrste glicina.
Odgovor: 14
Iz predložene liste reakcija odaberite dva koja mogu biti fenilalanin.
Odgovor: 34
Iz predložene liste reakcija odaberite dva koja mogu biti alanin.
Odgovor: 25
S popisa odaberite dvije tvari koje su homologne glicinu.
Odgovor: 24
Iz predloženog popisa odaberite dvije tvari koje su strukturni izomeri alanina.
1) aminoacetat metil ester
3) 3-aminopropanojska kiselina
4) etil ester amino octene kiseline
5) 2-aminobutanska kiselina
Odgovor: 13
Iz predloženog popisa odaberite dvije tvari koje su strukturni izomeri a-aminobutanonske kiseline.
1) a-aminomaslačna kiselina
2) a-amino-a-metilpropanska kiselina
3) 2-amino-3-metilbutanska kiselina
4) metil ester a-aminobutanske kiseline
5) 3-aminobutanska kiselina
Odgovor: 25
Iz predloženog popisa spojeva odaberite dvije tvari s kojima amino-octena kiselina može reagirati.
1) natrijev sulfat
Odgovor: 45
Iz predloženog popisa spojeva odaberite dvije tvari s kojima alanin može reagirati.
1) sumporna kiselina
2) natrijev klorid
5) aluminijev sulfat
Odgovor: 13
Iz predloženog popisa spojeva odaberite dvije tvari s kojima glicin može reagirati.
3) kalijev hidroksid
Odgovor: 34
Iz predložene liste spojeva odaberite dvije tvari s kojima α-aminopropanojska kiselina može reagirati.
2) barijev hidroksid
3) dušična kiselina
4) kalijev sulfat
Odgovor: 23. t
Iz predloženog popisa spojeva odaberite dvije tvari s kojima fenilalanin može reagirati.
1) klorovodična kiselina
4) željezo (III) klorid
Odgovor: 15
Iz predloženog popisa odaberite dvije tvari koje mogu reagirati dodavanjem kiselih otopina.
1) a-aminomaslačna kiselina
Odgovor: 12
Iz predloženog popisa spojeva odaberite dvije tvari koje mogu ući u reakciju esterifikacije.
Odgovor: 34
Iz predloženog popisa spojeva odaberite dvije tvari koje mogu reagirati u reakciji hidrohalogeniranja.
3) etanska kiselina
Odgovor: 15
Iz predloženog popisa spojeva odaberite dvije tvari koje mogu reagirati u reakciji polikondenzacije.
Odgovor: 24
Iz predloženog popisa spojeva odaberite dvije tvari koje mogu ući u reakciju esterifikacije.
Odgovor: 13
Iz predloženog popisa spojeva odaberite dvije tvari koje ne mogu ući u reakcije polikondenzacije.
1) tereftalna kiselina
4) amino octena kiselina
Odgovor: 23. t
Iz predloženog popisa spojeva, odaberite dvije tvari koje mogu reagirati s HCl kako bi se dobila sol.
5) 2-aminomaslačna kiselina
Odgovor: 35
Iz predloženog popisa spojeva odaberite dvije tvari koje mogu ući u reakciju esterifikacije između njih.
Odgovor: 15
Iz predloženog popisa spojeva odaberite dvije tvari koje mogu reagirati u reakciji polikondenzacije.
Odgovor: 34
Iz predloženog popisa spojeva odaberite dvije tvari koje mogu reagirati s HCl
Odgovor: 35
Iz predloženog popisa spojeva odaberite dvije tvari koje mogu reagirati s natrijevim hidroksidom:
Odgovor: 23. t
Iz predloženog popisa spojeva odaberite dvije tvari koje mogu reagirati s kalijevim hidroksidom:
Odgovor: 14
Iz predloženog popisa odaberite dvije tvari s kojima reagiraju i 2-aminopropanojska kiselina i etilamin
2) natrijev hidroksid
5) klorovodična kiselina
Odgovor: 45
Iz predloženog popisa odaberite dvije tvari s kojima i glicin i etilamin mogu reagirati
3) bakar (II) sulfat
4) sumporna kiselina
Odgovor: 14
Iz predloženog popisa odaberite dvije tvari s kojima i alanin i anilin mogu reagirati
3) natrijev hidroksid
Odgovor: 15
Iz predloženog popisa odaberite dva para tvari, od kojih svaka reagira s amino-octenom kiselinom.
Odgovor: 15
Iz predložene liste tvari odaberite dva takva da u reakciji sa sumpornom kiselinom formirate sol
2) propanoična kiselina
3) a-aminovalerična kiselina
Odgovor: 34
Iz predloženog popisa spojeva odaberite dvije tvari koje mogu reagirati u reakciji hidrolize.
2) alanin metil ester
4) natrijev metoksid
Odgovor: 24
Iz predloženog popisa spojeva odaberite dvije tvari čije su vodene otopine alkalne.
2) alanin metil ester
3) natrijev etilat
5) sol kalijevog glicina
Odgovor: 35
Iz predloženog popisa spojeva odaberite dvije tvari čije su vodene otopine alkalne:
1) izopropil glicin ester
3) natrijev fenolat
4) amino-octena kiselina
5) alanin natrijeva sol
Odgovor: 35
Iz predloženog popisa reakcija odaberite dva koja se mogu koristiti za sintezu glicina:
Odgovor: 23. t
Iz predložene liste reakcija odaberite dva koja se mogu koristiti za dobivanje alanina.
Odgovor: 35
Iz predloženog popisa tvari odaberite dva takva koja, kada reagiraju s vodenom otopinom natrijevog hidroksida, ne oblikuju sol kao konačni proizvod.
3) glicin hidroklorid
4) aminoacetat metil ester
Odgovor: 12
Iz predloženog popisa spojeva odaberite dvije tvari čije su vodene otopine alkalne.
Odgovor: 15
Prikazana je sljedeća shema transformacije tvari:
octena kiselina X glicin
Odredite koje su od tih tvari tvari X i Y.
Odgovor: 34
Prikazana je sljedeća shema transformacije tvari:
glicin metil ester glicin NH2CH2COONa
Odredite koje su od tih tvari tvari X i Y
Odgovor: 35
Prikazana je sljedeća shema transformacije tvari:
Klorooctena kiselina aminoacetatna kiselina Y
Odredite koje su od tih tvari tvari X i Y
Odgovor: 42
Iz predložene liste klasa tvari odaberite dva s kojima alanin djeluje.
3) bazični oksidi
4) aromatski ugljikovodici
5) eteri
Odgovor: 23. t
Iz predložene liste klasa tvari odaberite dvije vrste s kojima fenilalanin ne djeluje.
5) eteri
Odgovor: 35
Aminokiseline. Zadaci usklađenosti
Utvrditi podudarnost između naziva tvari i klase / skupine organskih spojeva kojima ta tvar pripada: za svaki položaj označen slovom, odaberite odgovarajući položaj označen brojem.
3) aromatski amin
4) aromatski alkohol
5) alifatski amin
Odabrane brojeve upišite u tablicu ispod odgovarajućih slova.
Odgovor: 2132
Utvrditi podudarnost između naziva tvari i klase / skupine organskih spojeva kojima ta tvar pripada: za svaki položaj označen slovom, odaberite odgovarajući položaj označen brojem.
B) karbolna kiselina
3) primarni amin
6) aromatski alkohol
Odabrane brojeve upišite u tablicu ispod odgovarajućih slova.
Odgovor je: 3425
Utvrditi podudarnost između naziva tvari i klase / skupine organskih spojeva kojima ta tvar pripada: za svaki položaj označen slovom, odaberite odgovarajući položaj označen brojem.
5) karboksilna kiselina
Odabrane brojeve upišite u tablicu ispod odgovarajućih slova.
Odgovor: 6542
Utvrditi podudarnost između formula tvari i reagensa s kojima se mogu razlikovati: za svaku poziciju označenu slovom odaberite odgovarajuću poziciju označenu brojem
A) propen i propin
B) mravlja i octena kiselina
B) fenol i anilin
D) glicin i anilin
Odabrane brojeve upišite u tablicu ispod odgovarajućih slova.
Odgovor je: 1154
Utvrditi podudarnost između formula tvari i reagensa s kojima se mogu razlikovati: za svaku poziciju označenu slovom odaberite odgovarajuću poziciju označenu brojem.
A) heksan i etanol
B) aceton i glicin
B) metanol i tert-butil alkohol
D) alanin i glicerin
Odabrane brojeve upišite u tablicu ispod odgovarajućih slova.
Odgovor: 3232
Uspostaviti korespondenciju između početnih tvari i proizvoda, koji nastaju kao rezultat reakcije između njih: za svaku poziciju označenu slovom, odaberite odgovarajući položaj označen brojem
Odabrane brojeve upišite u tablicu ispod odgovarajućih slova.
Odgovor: 3314
Uspostaviti korespondenciju između početnih tvari i proizvoda, koji nastaju kao rezultat reakcije između njih: za svaku poziciju označenu slovom, odaberite odgovarajući položaj označen brojem
Odabrane brojeve upišite u tablicu ispod odgovarajućih slova.
Odgovor je: 2263
Uspostaviti podudarnost između početnih tvari i proizvoda koji su nastali kao rezultat reakcije između njih: za svaku poziciju označenu slovom odaberite odgovarajuću poziciju označenu brojem.
Odabrane brojeve upišite u tablicu ispod odgovarajućih slova.
Odgovor je: 5634
Uspostaviti podudarnost između početnih tvari i proizvoda koji su nastali kao rezultat reakcije između njih: za svaku poziciju označenu slovom odaberite odgovarajuću poziciju označenu brojem.
A) propantriol-1,2,3 + dušična kiselina
B) metilamin + klorovodična kiselina
B) glicin + sumporna kiselina
D) aminopropanojska kiselina + metanol
1) metil amonij klorid
2) wisteria sulfat
4) metil ester aminopropanojske kiseline
5) propil ester aminopropanojske kiseline
Odabrane brojeve upišite u tablicu ispod odgovarajućih slova.
Odgovor: 6124
Utvrditi podudarnost između polaznih materijala i mogućeg (e) organskog (ih) proizvoda (a) ove reakcije: za svaki položaj označen slovom, odaberite odgovarajući položaj označen brojem.
1) hidrosulfit P-aminopropanojske kiseline
2) sulfat P-aminopropanojske kiseline
3) 3-aminopropionat natrij
4) hidrosulfat a-aminopropanojske kiseline
5) tvari nisu u interakciji
Odabrane brojeve upišite u tablicu ispod odgovarajućih slova.
Odgovor je: 3235
Utvrditi podudarnost između formule tvari i boje indikatora metil naranče u njegovoj vodenoj otopini: za svaki položaj označen slovom, odaberite odgovarajući položaj označen brojem.
Odabrane brojeve upišite u tablicu ispod odgovarajućih slova.
Odgovor: 3322
Potrebno je znati:
Sergej, pogledaj pitanje 8. Tu navodno ne bi smjela biti nitro skupina, nego amino skupina.
da, fiksno, hvala
Pozdrav, u zadatku 7 za usklađenost postojala je tipografska pogreška u formuli reakcijskog proizvoda (2 odgovora). Tvar mora biti formirana:
CH3-CH (NH3) COOH Cl
Bok U pitanjima 4 i 5, odgovori se međusobno proturječe (u jednom od pitanja koja je sadržaj pogrešno zabilježen)
Nema proturječja, ponovno pročitajte pitanja. Sve je zabilježeno kako treba. Obratite pozornost na mjesto gdje su samo "fer", i gdje "nije fer."
Da, doista. Sama je nepažljivo izgledala, ispričavam se.
Dodajte komentar Odustani od odgovora
- Rješavanje zadataka EGE iz banke FIPI (29)
- Teorija pripreme za ispit (57)
- Rješenje stvarnih zadataka ispita u formatu 2018. (44)
- Korisni referentni materijali za ispit (7)
- Tematski zadaci za pripremu ispita (44)
- Mogućnosti obuke za pripremu ispita (5)
Potpuna priprema za ispit
© Sergey Shirokopoyas, 2015–2018. Sva prava pridržana.
Prijava za nastavu
Vaše prijedloge
Pravila za ponovno tiskanje informacija s web-mjesta Science za vas
Poštovani posjetitelji!
Ako koristite podatke s web-mjesta PREPOZNAVANJE OBAVEZNO!
U ovom dokumentu možete saznati pod kojim uvjetima možete koristiti materijale web-mjesta Science za vas (scienceforyou.ru) na svojim resursima, na svojim e-poštama, itd.
Možete koristiti bilo koji dokument u vlastite svrhe, pod sljedećim uvjetima:
STROGO ZABRANJENO: kopirajte sa slike mjesta s diplomama o obrazovanju.
1. Puno ime i drugi podaci o autoru moraju biti uključeni u ponovno tiskano izdanje.
2. Zabranjeno je bilo kakvo izobličenje podataka o autoru pri ponovnom tiskanju materijala!
3. Sadržaj lekcije ili članka tijekom ponovnog tiskanja ne bi trebao biti podložan promjeni. Sve lekcije i članci objavljeni na web-lokaciji trebali bi biti ponovno tiskani kako jest. Nemate pravo rezati, ispravljati ili na drugi način mijenjati materijale preuzete s web-lokacije.
4. Na kraju svakog ponovno tiskanog materijala, morate umetnuti link na scienceforyou.ru.Povezivanje na stranicu mora biti izvedivo (kada se klikne, osoba mora otići na stranicu autora materijala).
5. Svi dokumenti i materijali predstavljeni na web-mjestu ne mogu se koristiti u komercijalne svrhe. Ograničavanje pristupa lekcijama i člancima također je zabranjeno!
http://scienceforyou.ru/tematicheskie-zadanija-dlja-podgotovki-k-egje/zadanija-dlja-podgotovki-k-egje-na-aminokislotyFenilalanin ima formulu za aromatske amine.
Pelud - Skup peludnih zrnaca nastalih u mikrosporangiji; Može se prikazati pojedinačnim zrncima peludi, tetradom peludi i polidama (spojenim s 8, 12, 16 ili više stanica), kao i polinijem (kombinirajući pelud svih polovica antera u jednu ukupnu masu).
imenik
Fitotoksini su toksini koje izlučuju nekrotrofi i ubijaju biljna tkiva.
imenik
Interoceptivni uvjetovani refleksi - refleksi nastali fizičkim i kemijskim podražajima interoreceptora, osiguravajući fiziološke procese homeostatske regulacije funkcije internih slika
imenik
Integracija - umetanje virusnog ili drugog DNA slijeda u genom stanice domaćina, što rezultira kovalentnom vezom s domaćinskom sekvencom.
imenik
Selektivni pomak - U slučaju umjetne selekcije, razlika između prosječnih vrijednosti svojstva u potomstvu odabranih roditelja i generacije roditelja u cjelini.
imenik
Zahtjevi zaštite od požara su društveni i socijalni uvjeti društvene i / ili tehničke prirode koji su uspostavljeni u svrhu osiguranja od požara u zakonodavstvu Ruske Federacije, propisima ili ovlaštenom državnom tijelu.
http://molbiol.kirov.ru/spravochnik/structure/47/380.htmlPOGLAVLJE 12. α-AMINO KISLINE, PEPTIDI I PROTEINI
Proteini tvore materijalnu osnovu kemijske aktivnosti stanica. Funkcije proteina u prirodi su univerzalne. Ime proteina, najčešće prihvaćeno u domaćoj literaturi, odgovara pojmu proteina (od grčkog. Proteios - prvi). Do danas su napravljeni veliki koraci u određivanju odnosa između strukture i funkcija proteina, mehanizma njihovog sudjelovanja u najvažnijim procesima vitalne aktivnosti organizma i razumijevanja molekularne osnove patogeneze mnogih bolesti.
Ovisno o molekularnoj težini razlikuju se peptidi i proteini. Peptidi imaju manju molekularnu težinu od proteina. Regulatorna funkcija je karakterističnija za peptide (hormone, inhibitore i aktivatore enzima, nositelje iona kroz membrane, antibiotike, toksine itd.).
Peptidi i proteini izgrađeni su od α-aminokiselinskih ostataka. Ukupan broj prirodnih aminokiselina premašuje 100, ali neke od njih nalazimo samo u određenoj zajednici organizama, a 20 najvažnijih a-aminokiselina stalno se nalazi u svim proteinima (shema 12.1).
a-amino kiseline su heterofunkcionalni spojevi čije molekule istodobno sadrže amino skupinu i karboksilnu skupinu na istom ugljikovom atomu.
Shema 12.1. Esencijalne a-amino kiseline *
Skraćena oznaka koristi se samo za snimanje aminokiselinskih ostataka u peptidnim i proteinskim molekulama. ** Bitne aminokiseline.
Imena α-aminokiselina mogu se graditi na zamjenskoj nomenklaturi, ali se češće koriste njihova trivijalna imena.
Trivialna imena α-aminokiselina obično se povezuju s izvorima za izlučivanje. Serin je dio fibroina svile (od latinskog Serieus - svilenkast); tirozin je prvo izoliran iz sira (od grč. tyros - sir); glutamin - iz glutena žitarica (iz njega. Gluten - ljepilo); asparaginska kiselina - iz izbojaka šparoga (od lat. šparoga - šparoga).
Mnoge α-amino kiseline sintetizirane su u tijelu. Neke aminokiseline potrebne za sintezu proteina u tijelu nisu formirane i moraju dolaziti izvana. Takve aminokiseline nazivaju se esencijalnim (vidi shemu 12.1).
Esencijalne a-amino kiseline uključuju:
valin izoleucin metionin triptofan
leucin lizin treonin fenilalanin
α-aminokiseline se klasificiraju na nekoliko načina, ovisno o karakteristikama na kojima se temelji njihova podjela na skupine.
Jedna od klasifikacijskih značajki je kemijska priroda radikala R. Prema toj značajki, aminokiseline su podijeljene na alifatske, aromatske i heterocikličke (vidi shemu 12.1).
Alifatske a-amino kiseline. To je najbrojnija skupina. Unutar nje, aminokiseline su podijeljene uključivanjem dodatnih obilježja klasifikacije.
Ovisno o broju karboksilnih skupina i amino skupina u molekuli, oslobađa se sljedeće:
• neutralne aminokiseline - jedna skupina NH 2 i COOH;
• osnovne aminokiseline - dvije skupine NH2 i jedna skupina
• kisele aminokiseline - jedna NH skupina2 i dvije COOH skupine.
Može se primijetiti da u skupini alifatskih neutralnih aminokiselina broj ugljikovih atoma u lancu nije veći od šest. Istodobno, u lancu nema aminokiselina s četiri ugljikova atoma, a aminokiseline s pet i šest ugljikovih atoma imaju samo razgranatu strukturu (valin, leucin, izoleucin).
Alifatski radikal može sadržavati "dodatne" funkcionalne skupine:
• hidroksil-serin, treonin;
• karboksil-aspartansku i glutaminsku kiselinu;
• amid - asparagin, glutamin.
Aromatične a-amino kiseline. Ova skupina uključuje fenilalanin i tirozin, konstruirane na takav način da su benzenski prstenovi u njima odvojeni od uobičajenog a-amino kiselinskog fragmenta metilenskom skupinom -CH2.
Heterocikličke a-aminokiseline. Histidin i triptofan koji pripadaju ovoj skupini sadrže heterocikle - imidazol, odnosno indol. Struktura i svojstva ovih heterocikla opisana su u nastavku (vidi 13.3.1; 13.3.2). Opći princip konstrukcije heterocikličkih aminokiselina isti je kao i aromatski.
Heterocikličke i aromatske a-aminokiseline mogu se smatrati kao p-supstituirani derivati alanina.
Aminokiselinski prolin, u kojem je sekundarna amino skupina uključena u pirolidinsku skupinu, također se odnosi na gerocikličku skupinu.
U kemiji α-aminokiselina mnogo se pažnje posvećuje strukturi i svojstvima "bočnih" radikala R, koji igraju važnu ulogu u formiranju strukture proteina i njihovih bioloških funkcija. Značajke kao što su polaritet "bočnih" radikala, prisutnost funkcionalnih skupina u radikalima i sposobnost tih funkcionalnih skupina za ionizaciju su od velike važnosti.
Ovisno o bočnom radikalu oslobađaju se aminokiseline s nepolarnim (hidrofobnim) radikalima i aminokiseline s polarnim (hidrofilnim) radikalima.
Prvu skupinu čine aminokiseline s alifatskim bočnim radikalima - alanin, valin, leucin, izoleucin, metionin - i aromatski strani radikali - fenilalanin, triptofan.
Druga skupina uključuje aminokiseline koje imaju polarne funkcionalne skupine u radikalu koje su sposobne za ionizaciju (ionske) ili nesposobne za prelazak u ionsko stanje (neionsko) u tjelesnim uvjetima. Na primjer, u tirozinu, hidroksilna skupina je ionogena (ima fenolni karakter), dok je u serinu neionska (ima alkoholnu prirodu).
Polarne aminokiseline s ionskim skupinama u radikalima pod određenim uvjetima mogu biti u ionskom (anionskom ili kationskom) stanju.
Glavni tip izgradnje a-aminokiselina, tj. Veza istog ugljikovog atoma s dvije različite funkcionalne skupine, radikal i atom vodika, sam po sebi predodređuje kiralnost a-ugljikovog atoma. Iznimka je najjednostavnija aminokiselina glicin H2NCH2COOH, koja nema središte kiralnosti.
Konfiguracija a-aminokiselina određena je konfiguracijskim standardom - glicerol aldehidom. Raspored u standardnoj Fisher-ovoj projekcijskoj formuli amino skupine na lijevoj strani (kao OH skupina u l-glicerol aldehidu) odgovara l-konfiguraciji, s desne strane, d-konfiguraciji kiralnog ugljikovog atoma. U R, S-sustavu, a-ugljikov atom svih a-aminokiselina iz l-serije ima S-, a d-serija ima R-konfiguraciju (iznimka je cistein, vidi 7.1.2).
Većina a-aminokiselina sadrži jedan asimetrični ugljikov atom u molekuli i postoje kao dva optički aktivna enantiomera i jedan optički neaktivni racemat. Gotovo sve prirodne a-amino kiseline pripadaju l-seriji.
Amino kiseline izoleucin, treonin i 4-hidroksiprolin sadrže dva centra kiralnosti u molekuli.
Takve aminokiseline mogu postojati kao četiri stereoizomera, koji predstavljaju dva para enantiomera, od kojih svaki formira racemat. Za izgradnju životinjskih proteina koristi se samo jedan enantiomer.
Izoleucinski stereoizomerizam sličan je stereoizomeriji treonina o kojoj smo ranije raspravljali (vidi 7.1.3). Od četiri stereoizomera, proteini uključuju l-izoleucin sa S konfiguracijom oba asimetrična atoma ugljika C-α i C-β. U nazivima drugog para enantiomera, koji su dijastereomeri s obzirom na leucin, koristi se prefiks allo.
Racematsko cijepanje. Izvor dobivanja a-amino kiselina iz l-serije su proteini koji su podvrgnuti ovom hidrolitičkom cijepanju. Zbog velike potrebe za pojedinačnim enantiomerima (za sintezu proteina, ljekovitih tvari, itd.), Razvijene su kemijske metode za cijepanje sintetskih racemskih aminokiselina. Poželjna je metoda enzimatske digestije koja koristi enzime. Trenutno se kromatografija na kiralnim sorbentima koristi za odvajanje racemičnih smjesa.
12.1.3. Kislinsko-bazna svojstva
Amfoterne aminokiseline nastaju zbog kiselih (COOH) i bazičnih (NH2) funkcionalnih skupina u njihovim molekulama. Aminokiseline tvore soli s alkalijama i kiselinama.
U kristalnom stanju, a-aminokiseline postoje kao dipolarni H3N + - CHR-COO- ioni (najčešće korišteni).
struktura aminokiseline u neioniziranom obliku je samo za pogodnost).
U vodenoj otopini aminokiseline postoje kao ravnotežna smjesa dipolarnog iona, kationskih i anionskih oblika.
Položaj ravnoteže ovisi o pH medija. U svim aminokiselinama dominiraju kationski oblici u jako kiselim (pH 1-2) i anionskim oblicima u jako alkalnim (pH> 11) medijima.
Ionska struktura određuje niz specifičnih svojstava aminokiselina: visoka točka taljenja (iznad 200 ° C), topljivost u vodi i netopljivost u nepolarnim organskim otapalima. Sposobnost većine aminokiselina da se dobro otopi u vodi važan je čimbenik u osiguravanju njihovog biološkog funkcioniranja, povezana je s apsorpcijom aminokiselina, njihovim transportom u tijelu itd.
Potpuno protonirana aminokiselina (kationski oblik) je dibazična kiselina sa stajališta Brønstedove teorije.
koji sadržavaju dvije kisele skupine: ne-disociranu karboksilnu skupinu i protoniranu amino skupinu, s odgovarajućim pK vrijednostimaa1 i pKa2
Doniranjem jednog protona, takva dibazična kiselina pretvara se u slabu monobazičnu kiselinu - dipolarni ion s jednom kiselinskom skupinom NH3 +. Deprotonacija dipolarnog iona rezultira anionskim oblikom aminokiselinskog karboksilatnog iona, koji je osnova Bronsteda. Karakteristične vrijednosti
kisela svojstva karboksilne skupine amino kiselina su obično u rasponu od 1 do 3; pK vrijednostia2 karakterizirajući kiselost amonijeve skupine od 9 do 10 (tablica 12.1).
Tablica 12.1. Kislinsko-bazna svojstva najvažnijih a-aminokiselina
Položaj ravnoteže, tj. Omjer različitih oblika aminokiseline u vodenoj otopini pri određenim pH vrijednostima, značajno ovisi o strukturi radikala, uglavnom o prisutnosti ionogenih skupina u njemu, igrajući ulogu dodatnih kiselih i baznih centara.
PH vrijednost pri kojoj je koncentracija dipolarnih iona maksimalna, a minimalne koncentracije kationskih i anionskih oblika aminokiseline jednake, naziva se izoelektrična točka (p /).
Neutralne α-aminokiseline. Ove aminokiseline imaju pI vrijednost malo ispod 7 (5.5-6.3) zbog veće ionizacijske sposobnosti karboksilne skupine pod utjecajem - / - učinka NH skupine.2. Na primjer, u alaninu, izoelektrična točka je na pH 6.0.
Kiselinske a-aminokiseline. Te aminokiseline imaju dodatnu karboksilnu skupinu u radikalu i u potpuno protoniranom obliku u jako kiselom mediju. Kisele aminokiseline su tri osnovne (prema Brønstedu) s tri vrijednosti pK.i, kao što se vidi u primjeru asparaginske kiseline (p / 3,0).
U kiselim aminokiselinama (asparagin i glutamin), izoelektrična točka je na pH znatno ispod 7 (vidi tablicu 12.1). U tijelu, pri fiziološkim pH vrijednostima (na primjer, u krvi pH 7,3-7,5), te su kiseline u anionskom obliku, budući da se u njima ioniziraju obje karboksilne skupine.
Osnovne a-aminokiseline. U slučaju bazičnih aminokiselina, izoelektrične točke su u rasponu pH iznad 7. U jako kiselom mediju, ovi spojevi su također tribazične kiseline, čije su faze ionizacije prikazane na primjeru lizina (p / 9.8).
U tijelu, osnovne aminokiseline su u obliku kationa, to jest, imaju obje aminokiseline protonirane.
Općenito, nijedna a-amino kiselina in vivo nije u svojoj izoelektričnoj točki i ne pada u stanje koje odgovara najnižoj topljivosti u vodi. Sve aminokiseline u tijelu su u ionskom obliku.
12.1.4. Analitički važne reakcije α-amino kiselina
a-amino kiseline kao heterofunkcionalni spojevi ulaze u reakcije karakteristične za karboksilne i amino skupine. Neka kemijska svojstva aminokiselina posljedica su funkcionalnih skupina u radikalu. Ovo poglavlje razmatra reakcije koje su od praktične važnosti za identifikaciju i analizu aminokiselina.
Esterifikacije. U interakciji aminokiselina s alkoholima u prisutnosti kiselog katalizatora (na primjer plinovitog klorovodika) dobivaju se esteri u obliku hidroklorida u dobrom prinosu. Da bi se izolirali slobodni esteri, reakcijska smjesa je tretirana plinovitim amonijakom.
Esteri aminokiselina nemaju dipolarnu strukturu, stoga se, za razliku od originalnih kiselina, otapaju u organskim otapalima i imaju volatilnost. Dakle, glicin je kristalna tvar s visokom točkom taljenja (292 ° C), a njezin metil ester je tekućina s vrelištem od 130 ° C. Analiza estera aminokiselina može se provesti primjenom plinsko-tekuće kromatografije.
Reakcija s formaldehidom. Od praktične je važnosti reakcija s formaldehidom, koja je osnova za kvantitativno određivanje aminokiselina metodom titracije formola (Sörensenova metoda).
Amfoterne aminokiseline ne omogućuju izravnu titraciju s alkalijama u analitičke svrhe. Kada aminokiseline stupaju u interakciju s formaldehidom, dobivaju se relativno stabilni aminoalkoholi (vidi 5.3) - N-hidroksimetilni derivati, čija se slobodna karboksilna skupina zatim titrira lužinama.
Kvalitativne reakcije. Osobitost kemije aminokiselina i proteina je uporaba brojnih kvalitativnih (boja) reakcija koje su prije činile temelj kemijske analize. Trenutno, kada se istraživanja provode pomoću fizikalno-kemijskih metoda, mnoge kvalitativne reakcije i dalje se koriste za otkrivanje a-aminokiselina, na primjer, u kromatografskoj analizi.
Chelation. Kod kationa teških metala, a-aminokiseline, kao bifunkcionalni spojevi, tvore intrakompleksne soli, na primjer, sa svježe pripremljenim bakrenim hidroksidom (11), u blagim uvjetima, dobivaju se dobro kristalizirane kelatne spojeve.
plave soli bakra (11) (jedna od nespecifičnih metoda za detekciju a-amino kiselina).
Ninhidrinska reakcija. Opća kvalitativna reakcija α-amino kiselina je reakcija s ninhidrinom. Produkt reakcije ima plavo-ljubičastu boju, koja se koristi za vizualnu detekciju aminokiselina na kromatogramima (na papiru, u tankom sloju), kao i za spektrofotometrijsko određivanje na analizatorima aminokiselina (proizvod apsorbira svjetlost u području 550-570 nm).
Deaminiranjem. U laboratorijskim uvjetima ova se reakcija provodi pod djelovanjem dušične kiseline na a-aminokiseline (vidi 4.3). Istovremeno se formira odgovarajuća a-hidroksi kiselina i oslobađa se plinoviti dušik, čiji volumen određuje količinu aminokiseline koja je ušla u reakciju (Van-Slyka metoda).
Ksantoproteinska reakcija. Ova reakcija se koristi za otkrivanje aromatskih i heterocikličkih amino kiselina - fenilalanina, tirozina, histidina, triptofana. Na primjer, pod djelovanjem koncentrirane dušične kiseline na tirozin nastaje nitro derivat obojen žutom bojom. U alkalnom mediju boja postaje narančasta zbog ionizacije fenolne hidroksilne skupine i povećanja doprinosa aniona konjugaciji.
Također postoje brojne posebne reakcije koje omogućuju otkrivanje pojedinačnih aminokiselina.
Triptofan se detektira reakcijom s p- (dimetilamino) benzaldehidom u mediju sumporne kiseline pojavom crveno-ljubičaste boje (Ehrlichova reakcija). Ova se reakcija koristi za kvantificiranje triptofana u proizvodima za probavu proteina.
Cistein se detektira pomoću nekoliko kvalitativnih reakcija koje se temelje na reaktivnosti merkapto skupine sadržane u njoj. Na primjer, kada se otopina proteina s olovnim acetatom (CH3COOH) 2Pb zagrije u alkalnom mediju, formira se crni precipitat olovnog sulfida PbS, što ukazuje na prisutnost cisteina u proteinima.
12.1.5. Biološki važne kemijske reakcije
U tijelu pod djelovanjem raznih enzima nalazi se niz važnih kemijskih transformacija aminokiselina. Takve transformacije uključuju transaminaciju, dekarboksilaciju, eliminaciju, aldolsko cijepanje, oksidativnu deaminaciju, oksidaciju tiolnih skupina.
Transaminacija je glavni put biosinteze α-amino kiselina iz a-okso kiselina. Donor amino skupine je aminokiselina koja je prisutna u stanicama u dovoljnoj količini ili u suvišku, a njen akceptor je a-okso-kiselina. U ovom slučaju, aminokiselina se pretvara u okso-kiselinu, a okso-kiselina u aminokiselinu s odgovarajućom strukturom radikala. Kao rezultat, transaminacija je reverzibilni proces izmjene amino i okso skupina. Primjer takve reakcije je dobivanje l-glutaminske kiseline iz 2-oksoglutarne kiseline. Donorska aminokiselina može biti, na primjer, l-asparaginska kiselina.
a-aminokiseline sadrže u a-položaju karboksilnu skupinu amino-skupinu koja apsorbira elektrone (točnije, protonirana NH3 + amino skupina) i stoga su sposobni za dekarboksilaciju.
Eliminacija je svojstvena aminokiselinama, koje u bočnom radikalu u β-položaju prema karboksilnoj skupini sadrže funkcionalnu skupinu koja povlači elektrone, na primjer, hidroksil ili tiol. Njihovo cijepanje dovodi do srednjih reaktivnih a-enamino kiselina, koje se lako transformiraju u tautomerne aminokiseline (analogija s keto-enolnom tautomerijom). a-Imino kiseline kao rezultat hidratacije na C = N vezi i naknadna eliminacija molekule amonijaka pretvaraju se u a-okso kiseline.
Ovaj tip transformacije naziva se eliminacija-hidratacija. Primjer je priprema piruvične kiseline iz serina.
Aldolovo cijepanje javlja se u slučaju a-amino kiselina koje imaju hidroksilnu skupinu u β-položaju. Na primjer, serin se cijepa tako da tvori glicin i formaldehid (potonji se ne oslobađa u slobodnom obliku, već se odmah veže na koenzim).
Oksidacijsko deaminiranje može se provesti uz sudjelovanje enzima i koenzima NAD + ili NADF + (vidi 14.3). a-amino kiseline mogu se pretvoriti u a-okso kiseline ne samo transaminacijom, već i oksidativnom deaminacijom. Na primjer, a-oksoglutarska kiselina nastaje iz l-glutaminske kiseline. U prvom stupnju reakcije, glutaminska kiselina se dehidrira (oksidira) u a-iminoglutaričnu kiselinu.
kiseline. U drugom stupnju dolazi do hidrolize koja rezultira a-oksoglutarnom kiselinom i amonijakom. Faza hidrolize odvija se bez sudjelovanja enzima.
U suprotnom smjeru nastavlja se reakcija reduktivne aminacije a-okso kiselina. A-oksoglutarna kiselina, koja se uvijek nalazi u stanicama (kao produkt metabolizma ugljikohidrata), ovim se putem pretvara u L-glutaminsku kiselinu.
Oksidacija tiolnih skupina podupire interkonverzije cisteinskih i cistinskih ostataka, koji osiguravaju brojne redoks procese u stanici. Cistein, kao i svi tioli (vidi 4.1.2), lako se oksidira da se dobije disulfid, cistin. Disulfidna veza u cistinu se lako reducira u cistein.
Zbog sposobnosti tiolne skupine da blago oksidira, cistein ima zaštitnu funkciju kada je izložen tijelu tvari s visokim oksidacijskim kapacitetom. Osim toga, on je bio i prvi lijek koji je pokazao anti-zračenje. Cistein se u farmaceutskoj praksi koristi kao stabilizator lijeka.
Pretvorba cisteina u cistin dovodi do stvaranja disulfidnih veza, na primjer, u reduciranom glutationu.
12.2. Primarna struktura peptida i proteina
Uvjetno se smatra da peptidi sadrže do 100 u molekuli (što odgovara molekularnoj težini do 10 tisuća), a proteini sadrže više od 100 aminokiselinskih ostataka (molekularna masa od 10 tisuća do nekoliko milijuna).
S druge strane, u skupini peptida, uobičajeno je razlikovati oligopeptide (peptidi niske molekulske mase) koji ne sadrže više od 10 aminokiselinskih ostataka u lancu i polipeptide čiji lanac sadrži do 100 aminokiselinskih ostataka. Makromolekulama s brojem aminokiselinskih ostataka koji se približavaju ili malo premašuju 100, ne razlikuju se pojmovi polipeptida i proteina, ovi termini se često koriste kao sinonimi.
Formalno, peptid i molekula proteina mogu se predstaviti kao produkt polikondenzacije a-amino kiselina, nastavljajući s tvorbom peptidne (amidne) veze između monomernih jedinica (shema 12.2).
Konstrukcija lanca poliamida je ista za cijeli niz peptida i proteina. Ovaj lanac ima nerazgranatu strukturu i sastoji se od naizmjeničnih peptidnih (amidnih) skupina -CO-NH- i fragmenata -CH (R) -.
Jedan kraj lanca, na kojem se nalazi aminokiselina sa slobodnom NH2 skupinom, naziva se N-kraj, drugi je C-kraj,
Shema 12.2. Načelo konstrukcije peptidnog lanca
koji sadrži amino kiselinu sa slobodnom COOH skupinom. Peptidni i proteinski lanci su snimljeni s N-terminusa.
12.2.1. Struktura peptidne skupine
U peptidnoj (amidnoj) skupini, -CO-NH-ugljikov atom je u stanju sp2 hibridizacije. Usamljeni par elektrona dušikovog atoma konjugiran je s π-elektronima dvostruke veze C = O. Sa stajališta elektroničke strukture, skupina peptida je p-π-konjugirani sustav s tri centra (vidi 2.3.1), u kojem je gustoća elektrona pomaknuta prema elektronegativnom atomu kisika. Atomi C, Oi i N, koji formiraju konjugirani sustav, nalaze se u istoj ravnini. Distribucija elektronske gustoće u amidnoj skupini može se predstaviti graničnim strukturama (I) i (II) ili pomakom elektronske gustoće kao rezultat + M- i M-učinaka NH i C = O skupina (III).
Kao rezultat konjugacije dolazi do poravnanja dužine veza. Dvostruka veza C = O proširena je na 0.124 nm u odnosu na uobičajenu duljinu od 0.121 nm, a veza C - N postaje kraća - 0.132 nm u usporedbi s 0.147 nm u uobičajenom slučaju (sl. 12.1). Ravni sustav konjugata u skupini peptida uzrokuje poteškoću rotacije oko veze C - N (barijera rotacije je 63-84 kJ / mol). Dakle, elektronska struktura predodređuje prilično krutu ravnu strukturu peptidne skupine.
Kao što se može vidjeti na sl. 12.1, a-ugljikovi atomi aminokiselinskih ostataka nalaze se u ravnini peptidne skupine na suprotnim stranama C-N veze, tj. U povoljnijem položaju transa: bočni radikali R aminokiselinskih ostataka u ovom slučaju bit će najudaljeniji jedan od drugog u svemiru.
Polipeptidni lanac ima iznenađujuće sličnu strukturu i može se predstaviti kao niz međusobno pod kutom.
Sl. 12.1. Planarno uređenje peptidne skupine —CO-NH- i α-ugljikovih atoma aminokiselinskih ostataka
prijatelju ravnina peptidnih skupina međusobno povezanih preko α-ugljikovih atoma sa vezama Sα-N i Sa-Ssp 2 (sl. 12.2). Rotacija oko tih jednostrukih veza je vrlo ograničena zbog poteškoća u prostornoj raspodjeli bočnih radikala aminokiselinskih ostataka. Dakle, elektronička i prostorna struktura peptidne skupine u velikoj mjeri određuje strukturu polipeptidnog lanca u cjelini.
Sl. 12.2. Uzajamni položaj ravnina peptidnih skupina u polipeptidnom lancu
12.2.2. Sastav i aminokiselinska sekvenca
S ravnomjerno konstruiranim lancem poliamida, specifičnost peptida i proteina određena je s dvije glavne karakteristike - sastav aminokiselina i aminokiselinska sekvenca.
Aminokiselinski sastav peptida i proteina je priroda i udio a-aminokiselina sadržanih u njima.
Aminokiselinski sastav se utvrđuje analizom peptidnih i proteinskih hidrolizata uglavnom kromatografskim metodama. Trenutno se ova analiza provodi pomoću analizatora aminokiselina.
Amidne veze se mogu hidrolizirati u kiselim i alkalnim uvjetima (vidi 8.3.3). Peptidi i proteini hidroliziraju se u kraće lance - to je takozvana parcijalna hidroliza, ili mješavina aminokiselina (u ionskom obliku) - potpuna hidroliza. Tipično, hidroliza se provodi u kiseloj sredini, budući da su u uvjetima alkalne hidrolize mnoge aminokiseline nestabilne. Treba napomenuti da se amidne skupine asparagina i glutamina također podvrgavaju hidrolizi.
Primarna struktura peptida i proteina je aminokiselinska sekvenca, tj. Redoslijed alternativnih a-aminokiselinskih ostataka.
Primarna struktura određena je sekvencijskim cijepanjem aminokiselina s bilo kojeg kraja lanca i njihova identifikacija.
12.2.3. Struktura i nomenklatura peptida
Nazivi peptida konstruirani su sekvencijalnim brojanjem aminokiselinskih ostataka, počevši od N-terminusa, s dodatkom sufiksa -yl, osim posljednje C-terminalne aminokiseline, za koju je zadržano njezino puno ime. Drugim riječima, imena
Aminokiseline koje su ušle u formiranje peptidne veze zbog "njihove" COOH skupine završavaju se u imenu peptida s -yl: alanilom, valilom itd. (Za ostatke aspartične i glutaminske kiseline, koriste se nazivi "aspartil" i "glutamil", odnosno ). Imena i simboli aminokiselina znače njihovu pripadnost l-seriji, osim ako nije drugačije naznačeno (d ili dl).
Ponekad se u skraćenom nazivu sa simbolima H (kao dijelom amino skupine) i OH (kao dijelom karboksilne skupine) specificiraju nesupstituirane funkcionalne skupine terminalnih amino kiselina. Na taj način prikladno je prikazati funkcionalne derivate peptida; na primjer, amid gore navedenog peptida na C-terminalnoj aminokiselini je napisan H-Asn-Gly-Phe-NH2.
Peptidi se nalaze u svim organizmima. Za razliku od proteina, oni imaju heterogen sastav aminokiselina, osobito oni često uključuju aminokiseline d-reda. Strukturno, oni su također raznovrsniji: sadrže cikličke fragmente, razgranate lance itd.
Jedan od najčešćih predstavnika tripeptida - glutationa - nalazi se u tijelu svih životinja, u biljkama i bakterijama.
Cistein u sastavu glutationa određuje mogućnost postojanja glutationa u reduciranim i oksidiranim oblicima.
Glutation je uključen u niz redoks procesa. Djeluje kao protektor proteina, tj., Tvar koja štiti proteine slobodnim tiolnim skupinama SH od oksidacije s formiranjem disulfidnih veza -S-S-. To se odnosi na one proteine za koje je takav postupak nepoželjan. Glutation u tim slučajevima preuzima djelovanje oksidirajućeg sredstva i tako "štiti" protein. Kada se glutation oksidira, dolazi do intermolekularnog umrežavanja dvaju tripeptidnih fragmenata zbog disulfidne veze. Proces je povratan.
12.3. Sekundarna struktura polipeptida i proteina
Za visokomolekularne polipeptide i proteine, zajedno s primarnom strukturom, poznate su i više razine organizacije, koje se nazivaju sekundarne, tercijarne i kvartarne strukture.
Sekundarna struktura opisana je prostornom orijentacijom glavnog polipeptidnog lanca, tercijarnim - trodimenzionalnom arhitekturom cijele proteinske molekule. I sekundarna i tercijarna struktura povezana je s uređenim rasporedom makromolekularnog lanca u prostoru. Tercijarna i kvartarna struktura proteina razmatra se tijekom biokemije.
Kalkulacijom je pokazano da je za polipeptidni lanac jedna od najpovoljnijih konformacija raspored u prostoru u obliku desnopovratne spirale, nazvane α-heliksom (slika 12.3, a).
Prostorni raspored α-spiralnog polipeptidnog lanca može se predstaviti zamišljanjem da se on omata
Sl. 12.3. a-spiralna konformacija polipeptidnog lanca
cilindar (vidi sl. 12.3, b). Prosjek od 3,6 aminokiselinskih ostataka po jednom zavoju spirale, heliksni korak je 0,54 nm, promjer je 0,5 nm. Ravnine dvije susjedne peptidne skupine su smještene pod kutom od 108 p, a bočni radikali aminokiselina su na vanjskoj strani spirale, tj. Usmjereni su s površine cilindra.
Glavnu ulogu u fiksiranju konformacije ovog lanca igraju vodikove veze, koje se u a-heliksu formiraju između karbonilnog atoma kisika svakog prvog i vodikovog atoma NH skupine svakog petog aminokiselinskog ostatka.
Vodikove veze usmjerene su gotovo paralelno s osi α-heliksa. Oni drže lanac u uvrnutom stanju.
Tipično, proteinski lanci nisu potpuno spiralni, već samo djelomično. Proteini kao što su mioglobin i hemoglobin sadrže prilično duge α-spiralne regije, na primjer, lanac mioglobina.
spiralno 75%. U mnogim drugim proteinima udio spiralnih mjesta u lancu može biti mali.
Drugi tip sekundarne strukture polipeptida i proteina je β-struktura, koja se također naziva presavijeni list, ili presavijeni sloj. Presavijeni listovi sadrže izdužene polipeptidne lance koji su povezani s mnoštvom vodikovih veza između peptidnih skupina tih lanaca (slika 12.4). Mnogi proteini istovremeno sadrže α-spiralne i β-presavijene strukture.
Sl. 12.4. Sekundarna struktura polipeptidnog lanca u obliku presavijenog sloja (β-struktura)
http://vmede.org/sait/?id=Bioorganicheskaja_himija_tykavkina_2010menu=Bioorganicheskaja_himija_tykavkina_2010page=13