Aminokiseline, proteini i peptidi su primjeri dolje opisanih spojeva. Mnoge biološki aktivne molekule uključuju nekoliko kemijski različitih funkcionalnih skupina koje mogu međusobno djelovati i međusobno djelovati.
Aminokiseline.
Aminokiseline - organski bifunkcionalni spojevi, koji uključuju karboksilnu skupinu - COOH, i amino skupinu - NH2.
Odvojite α i β-aminokiseline:
U prirodi se nalaze uglavnom α-kiseline. Sastav proteina sastoji se od 19 aminokiselina i ode imino kiseline (C5H9NE2):
Najjednostavnija aminokiselina je glicin. Preostale aminokiseline mogu se podijeliti u sljedeće glavne skupine:
1) glicinski homolozi - alanin, valin, leucin, izoleucin.
2) aminokiseline koje sadrže sumpor - cistein, metionin.
3) aromatske aminokiseline - fenilalanin, tirozin, triptofan.
4) aminokiseline s kiselinskim radikalom - aspartanskom i glutaminskom kiselinom.
5) aminokiseline s alifatskom hidroksi skupinom - serin, treonin.
6) aminokiseline s amidnom skupinom - asparagin, glutamin.
7) aminokiseline s glavnim radikalom - histidin, lizin, arginin.
Izomerija aminokiselina.
U svim aminokiselinama (osim glicina), ugljikov atom je vezan za 4 različita supstituenta, stoga sve aminokiseline mogu postojati kao 2 izomera (enantiomera). Ako su L i D enantiomeri.
Fizička svojstva aminokiselina.
Aminokiseline su kristalne krutine, dobro topljive u vodi i slabo topljive u nepolarnim otapalima.
Dobivanje aminokiselina.
1. Supstitucija atoma halogena za amino skupinu u halogen-supstituiranim kiselinama:
Kemijska svojstva aminokiselina.
Aminokiseline su amfoterni spojevi Sadrži 2 suprotne funkcionalne skupine - amino skupinu i hidroksilnu skupinu. Stoga reagiraju s kiselinama i lužinama:
Kislinsko-bazična transformacija može se predstaviti kao:
Reagira s dušičnom kiselinom:
Reagira s alkoholima u prisutnosti plinovitog HCl:
Kvalitativne reakcije aminokiselina.
Oksidacijom s ninhidrinom nastaju plavo-ljubičasti proizvodi. Iminoacidni prolin daje žutu boju s ninhidrinom.
2. Kada se zagrijava s koncentriranom dušičnom kiselinom, nastaje nitriranje benzenskog prstena i nastaju žuti spojevi.
http://www.calc.ru/Aminokisloty-Svoystva-Aminokislot.htmlAminokiseline koje sadrže fosfor
Čuo sam da proteini obično sadrže šest osnovnih elemenata - ugljik, vodik, dušik, kisik, fosfor i sumpor.
Znam da su proteini načinjeni od aminokiselina. Aminokiseline se sastoje od amino skupine, karboksilne skupine, jednog vodikovog atoma i bočnog lanca koji varira između aminokiselina. Od 20 osnovnih aminokiselina, niti jedan od njih nema bočni lanac koji sadrži fosfor. Samo cistein i metionin sadrže sumpor.
Dakle, jesu li atomi sumpora i fosfora doista karakteristični za strukturu proteina?
odgovori
canadianer
Od 22 proteinogene aminokiseline, sve one sadrže vodik, ugljik, dušik i kisik. Neki (metionin i cistein) sadrže sumpor, dok jedan (selenocistein) sadrži selen. Poznato je da niti jedan od njih ne sadrži fosfor, ali taj se element može uključiti:
Post-translacijska fosforilacija različitih ostataka (STYHRK). To često dopušta / sprječava vezanje drugih proteina i / ili uzrokuje konformacijsku promjenu u ciljnom proteinu. Također je potreban za pravilno preklapanje određenih proteina (primjer). Sumpor se također može uključiti na sličan način (sulfatiranje).
Uključivanje protetskih skupina koje sadrže fosfor. To se može dogoditi kovalentno i nužno je za funkcioniranje određenih proteina. Sumpor se također može uključiti u protetske skupine.
Također možete uzeti u obzir mnoge druge elemente potrebne za strukturu / funkciju mnogih proteina: jod u tiroglobulinu, željezo u hemoglobinu itd.
http://askentire.net/q/%D0%94%D0%B5%D0%B9%D1%81%D1%82%D0%B2%D0%B8%D1%82%D0%B5%D0%BB % D1% 8C% D0% BD% D0% BE-% D0% BB% D0% B8-% D0% B1% D0% B5% D0% BB% D0% BA% D0% B8-% D1% 81% D0% BE% D0% B4% D0% B5% D1% 80% D0% B6% D0% B0% D1% 82-% D1% 84% D0% BE% D1% 81% D1% 84% D0% -% D0% B8-% D1% 81% D0% B5% D1% 80% D1% 83-35057331622Popis aminokiselina i njihovih svojstava
Aminokiseline su strukturne kemijske jedinice ili "građevni blokovi" koji sačinjavaju proteine. Aminokiseline su 16% dušika, to je njihova glavna kemijska razlika u odnosu na druga dva najvažnija hranjiva - ugljikohidrate i masti. Važnost aminokiselina za tijelo određena je ogromnom ulogom koju proteini igraju u svim životnim procesima.
Svaki živi organizam od najvećih životinja do sićušnih mikroba sastoji se od proteina. Različiti oblici proteina sudjeluju u svim procesima koji se odvijaju u živim organizmima. U ljudskom tijelu, mišići, ligamenti, tetive, svi organi i žlijezde, kosa i nokti formiraju se iz proteina. Proteini su dio tekućine i kostiju. Enzimi i hormoni koji kataliziraju i reguliraju sve procese u tijelu također su proteini. Nedostatak ovih hranjivih tvari u tijelu može dovesti do poremećaja ravnoteže vode, što uzrokuje oticanje.
Svaki protein u tijelu je jedinstven i postoji za posebne svrhe. Proteini nisu zamjenjivi. Sintetiziraju se u tijelu iz aminokiselina, koje nastaju kao rezultat raspada proteina koje nalazimo u hrani. Tako su aminokiseline, a ne sami proteini, najvrednije hranjive tvari. Osim činjenice da aminokiseline tvore proteine koji čine tkiva i organe ljudskog tijela, neki od njih djeluju kao neurotransmiteri (neurotransmiteri) ili su njihovi prekursori.
Neurotransmiteri su kemikalije koje prenose nervni impuls iz jedne živčane stanice u drugu. Tako su neke aminokiseline neophodne za normalno funkcioniranje mozga. Aminokiseline doprinose činjenici da vitamini i minerali adekvatno obavljaju svoje funkcije. Neke amino kiseline izravno energiziraju mišićno tkivo.
U ljudskom tijelu mnoge se aminokiseline sintetiziraju u jetri. Međutim, neke od njih se ne mogu sintetizirati u tijelu, pa ih osoba mora primiti s hranom. Ove esencijalne aminokiseline su histidin, izoleucin, leucin, lizin, metionin, fenilalanin, treonin, triptofan i valin. Aminokiseline koje se sintetiziraju u jetri: alanin, arginin, asparagin, asparaginska kiselina, citrulin, cistein, gama-aminomaslačna kiselina, glutamin i glutaminska kiselina, glicin, ornitin, prolin, serin, taurin, tirozin.
Proces sinteze proteina je stalno u tijelu. U slučaju kada je najmanje jedna esencijalna aminokiselina odsutna, formiranje proteina je suspendirano. To može dovesti do raznih ozbiljnih problema - od probavnih poremećaja do depresije i zaostajanja u rastu.
Kako se ta situacija pojavljuje? Lakše nego što možete zamisliti. Mnogi čimbenici dovode do toga, čak i ako je vaša prehrana uravnotežena i konzumirate dovoljno proteina. Poremećaji u gastrointestinalnom traktu, infekcija, trauma, stres, uzimanje određenih lijekova, proces starenja i neravnoteža drugih hranjivih tvari u tijelu može dovesti do nedostatka esencijalnih aminokiselina.
Treba imati na umu da sve gore navedeno ne znači da će konzumiranje velikog broja proteina pomoći u rješavanju bilo kakvih problema. Zapravo, ne doprinosi očuvanju zdravlja.
Višak proteina stvara dodatni stres za bubrege i jetru, koji moraju obraditi proizvode metabolizma proteina, od kojih je glavni amonijak. Vrlo je toksičan za tijelo, tako da ga jetra odmah pretvara u ureu, koja zatim ulazi u krvotok u bubrege, gdje se filtrira i izlučuje.
Sve dok količina proteina nije prevelika, a jetra dobro radi, amonijak se odmah neutralizira i ne uzrokuje nikakvu štetu. Ali ako je previše i jetra se ne nosi s neutralizacijom (kao posljedica pothranjenosti, probavnih poremećaja i / ili bolesti jetre), u krvi se stvaraju toksične razine amonijaka. To može uzrokovati mnoge ozbiljne zdravstvene probleme, uključujući jetrenu encefalopatiju i komu.
Koncentracije uree koje su previsoke također uzrokuju oštećenje bubrega i bol u leđima. Stoga nije važna količina, nego kvaliteta proteina konzumiranih hranom. Sada je moguće dobiti nezamjenjive i zamjenjive aminokiseline u obliku biološki aktivnih aditiva u hrani.
To je posebno važno kod raznih bolesti i primjene redukcijskih dijeta. Vegetarijanci trebaju dodatke koji sadrže esencijalne aminokiseline kako bi tijelo dobilo sve što je potrebno za normalnu sintezu proteina.
Postoje različite vrste aditiva koji sadrže aminokiseline. Aminokiseline su dio nekih multivitamina, proteinskih smjesa. Postoje komercijalno dostupne formule koje sadrže aminokiselinske komplekse ili sadrže jednu ili dvije aminokiseline. Prikazani su u različitim oblicima: u kapsulama, tabletama, tekućinama i prašcima.
Većina aminokiselina postoji u dva oblika, kemijska struktura jedne je zrcalna slika druge. Nazivaju se D-i L-oblici, na primjer D-cistin i L-cistin.
D znači dekstra (desno na latinskom), a L - levo (lijevo). Ti pojmovi označavaju smjer rotacije spirale, koja je kemijska struktura dane molekule. Proteini životinja i biljnih organizama nastaju uglavnom pomoću L-oblika aminokiselina (uz iznimku fenilalanina, koji je predstavljen D, L oblicima).
Dodaci prehrani koji sadrže L-amino kiseline smatraju se prikladnijim za biokemijske procese ljudskog tijela.
Slobodne ili nevezane aminokiseline su najčišći oblik. Stoga, pri odabiru aditiva koji sadrži aminokiseline, prednost treba dati proizvodima koji sadrže L-kristalne aminokiseline, standardizirane prema American Pharmacopoeia (USP). Ne trebaju probavu i apsorbiraju se izravno u krvotok. Nakon gutanja apsorbiraju se vrlo brzo i, u pravilu, ne izazivaju alergijske reakcije.
Odvojene aminokiseline uzimaju se na prazan želudac, po mogućnosti ujutro ili između obroka s malom količinom vitamina B6 i C. Ako uzmete kompleks aminokiselina, uključujući sve bitne, bolje je to učiniti 30 minuta nakon ili 30 minuta prije obroka. Najbolje je uzeti i odvojiti potrebne aminokiseline i kompleks aminokiselina, ali u različito vrijeme. Odvojeno, aminokiseline se ne smiju uzimati dugo vremena, osobito u visokim dozama. Preporučite prijem u roku od 2 mjeseca uz dvomjesečni odmor.
alanin
Alanin doprinosi normalizaciji metabolizma glukoze. Uspostavljen je međuodnos između prekomjerne infekcije alaninom i Epstein-Barr virusom, kao i sindroma kroničnog umora. Jedan oblik alanina, beta-alanina, dio je pantotenske kiseline i koenzima A, jednog od najvažnijih katalizatora u tijelu.
arginin
Arginin usporava rast tumora, uključujući rak, stimulirajući imunološki sustav tijela. Povećava aktivnost i povećava veličinu timusne žlijezde, koja proizvodi T-limfocite. U tom smislu, arginin je koristan za osobe koje pate od HIV infekcije i malignih neoplazmi.
Također se koristi kod bolesti jetre (ciroze i masne degeneracije), doprinosi procesima detoksikacije u jetri (prvenstveno neutralizaciji amonijaka). Tekućina semena sadrži arginin, pa se ponekad koristi u složenom liječenju neplodnosti kod muškaraca. Velika količina arginina također se nalazi u vezivnom tkivu i koži, pa je njegova uporaba učinkovita kod različitih ozljeda. Arginin je važna komponenta mišićnog metabolizma. Pomaže u održavanju optimalne ravnoteže dušika u tijelu, jer sudjeluje u transportu i odlaganju viška dušika u tijelu.
Arginin pomaže u smanjenju težine, jer uzrokuje određeno smanjenje rezervi tjelesne masti.
Arginin se nalazi u mnogim enzimima i hormonima. Ima stimulirajući učinak na proizvodnju inzulina od strane gušterače kao komponenta vazopresina (hormona hipofize) i pomaže u sintezi hormona rasta. Iako se arginin sintetizira u tijelu, njegova se formacija može smanjiti kod novorođenčadi. Izvori arginina su čokolada, kokos, mliječni proizvodi, želatina, meso, zob, kikiriki, soja, orasi, bijelo brašno, pšenica i pšenične klice.
Osobe s virusnim infekcijama, uključujući herpes simplex, ne smiju uzimati arginin u obliku aditiva u hrani i trebaju izbjegavati konzumiranje hrane bogate argininom. Trudnice i dojilje ne smiju jesti dodatke arginina. Uzimanje malih doza arginina preporuča se kod bolesti zglobova i vezivnog tkiva, kod poremećaja tolerancije glukoze, bolesti jetre i ozljeda. Ne preporučuje se dugi prijem.
asparagina
Asparagin je neophodan za održavanje ravnoteže u procesima koji se odvijaju u središnjem živčanom sustavu: sprječava prekomjerno uzbuđenje i prekomjernu inhibiciju. Uključen je u sintezu aminokiselina u jetri.
Budući da ova aminokiselina povećava vitalnost, aditiv na temelju njega se koristi za umor. Također igra važnu ulogu u metaboličkim procesima. Aspartinska kiselina se često propisuje za bolesti živčanog sustava. To je korisno za sportaše, kao i za povrede jetre. Osim toga, stimulira imunološki sustav povećavajući proizvodnju imunoglobulina i antitijela.
Aspartinska kiselina nalazi se u velikim količinama u proteinima biljnog podrijetla dobivenim iz klijavih sjemenki i mesnih proizvoda.
karnitin
Strogo govoreći, karnitin nije aminokiselina, ali je njegova kemijska struktura slična strukturi aminokiselina i stoga se obično razmatraju zajedno. Karnitin nije uključen u sintezu proteina i nije neurotransmiter. Njegova glavna funkcija u tijelu je transport masnih kiselina dugog lanca, u procesu oksidacije čija se energija oslobađa. To je jedan od glavnih izvora energije za mišićno tkivo. Dakle, karnitin povećava obradu masti u energiju i sprječava taloženje masti u tijelu, posebno u srcu, jetri, skeletnim mišićima.
Karnitin smanjuje vjerojatnost komplikacija dijabetesa melitusa povezane s oštećenjem metabolizma masti, usporava masnu degeneraciju jetre u kroničnom alkoholizmu i rizik od bolesti srca. Ima sposobnost smanjivanja razine triglicerida u krvi, potiče gubitak težine i povećava mišićnu snagu u bolesnika s neuromuskularnim bolestima i pojačava antioksidativni učinak vitamina C i E.
Vjeruje se da su neke varijante mišićne distrofije povezane s nedostatkom karnitina. S takvim bolestima ljudi bi trebali primati veću količinu ove tvari nego što to zahtijevaju norme.
Može se sintetizirati u tijelu u prisutnosti željeza, tiamina, piridoksina i aminokiselina lizina i metionina. Sinteza karnitina također se provodi u prisutnosti dovoljne količine vitamina C. Nedovoljna količina bilo kojeg od ovih hranjivih tvari u tijelu dovodi do nedostatka karnitina. Karnitin se uzima s hranom, prvenstveno s mesom i drugim životinjskim proizvodima.
Većina slučajeva nedostatka karnitina povezana je s genetski određenim defektom u procesu njegove sinteze. Moguće manifestacije nedostatka karnitina uključuju umanjenu svijest, bolove u srcu, slabost mišića, pretilost.
Zbog veće mišićne mase, muškarcima je potrebno više karnitina nego žena. Veća je vjerojatnost da će vegetarijanci imati nedostatak ovog hranjiva nego nevegetarijanci, zbog činjenice da se karnitin ne nalazi u proteinima biljnog podrijetla.
Štoviše, metionin i lizin (aminokiseline potrebne za sintezu karnitina) također se ne nalaze u biljnim proizvodima u dovoljnim količinama.
Vegetarijanci moraju uzimati prehrambene dodatke ili jesti hranu obogaćenu lizinom, kao što su kukuruzne pahuljice, kako bi dobili potrebnu količinu karnitina.
Karnitin se nalazi u dodatku prehrani u različitim oblicima: kao D, L-karnitin, D-karnitin, L-karnitin, acetil-L-karnitin.
Poželjno je uzeti L-karnitin.
citrulin
Citrulin je pretežno u jetri. Povećava opskrbu energijom, stimulira imunološki sustav, u procesu metabolizma pretvara se u L-arginin. On neutralizira amonijak koji oštećuje stanice jetre.
Cistein i cistin
Ove dvije aminokiseline su usko povezane jedna s drugom, svaka molekula cistina sastoji se od dvije molekule cisteina povezane zajedno. Cistein je vrlo nestabilan i lako se pretvara u L-cistin, i stoga jedna amino kiselina lako prelazi u drugu ako je potrebno.
Obje aminokiseline sadrže sumpor i igraju važnu ulogu u formiranju kožnog tkiva i važne su za procese detoksikacije. Cistein je dio alfa keratina - glavnog proteina noktiju, kože i kose. Potiče stvaranje kolagena i poboljšava elastičnost i teksturu kože. Cistein je dio drugih bjelančevina u tijelu, uključujući neke probavne enzime.
Cistein pomaže neutralizirati neke toksične tvari i štiti tijelo od štetnog djelovanja zračenja. Jedan je od najsnažnijih antioksidanata, a njegov antioksidativni učinak pojačan je uzimanjem vitamina C i selena.
Cistein je prekursor glutationa, tvari koja ima zaštitni učinak na stanice jetre i mozga od oštećenja alkohola, nekih lijekova i otrovnih tvari koje se nalaze u dimu cigareta. Cistein se bolje otapa od cistina i brže se koristi u tijelu, pa se često koristi u složenom liječenju raznih bolesti. Ova aminokiselina nastaje u tijelu iz L-metionina, uz obveznu prisutnost vitamina B6.
Dodavanje cisteina neophodno je za reumatoidni artritis, arterijske bolesti i rak. On ubrzava oporavak nakon operacija, gori, veže teške metale i topljivo željezo. Ova amino kiselina također ubrzava sagorijevanje masti i stvaranje mišićnog tkiva.
L-cistein ima sposobnost uništavanja sluzi u dišnim putevima, zahvaljujući čemu se često koristi za bronhitis i emfizem. On ubrzava procese oporavka kod bolesti dišnih organa i igra važnu ulogu u aktivaciji leukocita i limfocita.
Budući da ova tvar povećava količinu glutationa u plućima, bubrezima, jetri i crvenoj koštanoj srži, ona usporava proces starenja, na primjer, smanjujući broj pigmentnih mrlja povezanih s dobi. N-acetilcistein učinkovitije povećava razinu glutationa u tijelu od cistina ili čak samog glutationa.
Osobe s dijabetesom trebaju biti oprezne pri uzimanju dodataka cisteinu jer imaju sposobnost inaktivirati inzulin. Kod cistinurije, rijetkog genetskog stanja koje dovodi do stvaranja cistinskih kamenaca, nemoguće je uzeti cistein.
dimethylglycine
Dimetilglicin je derivat glicina, najjednostavnije aminokiseline. Sastavni je dio mnogih važnih tvari, kao što su aminokiseline metionin i holin, određeni hormoni, neurotransmiteri i DNA.
U malim količinama dimetilglicin se nalazi u mesnim proizvodima, sjemenkama i žitaricama. Iako nema simptoma povezanih s nedostatkom dimetilglicina, uzimanje dodataka prehrani s dimetilglicinom ima brojne pozitivne učinke, uključujući poboljšanu energiju i mentalnu aktivnost.
Dimetilglicin također stimulira imunološki sustav, smanjuje kolesterol i trigliceride u krvi, pomaže u normalizaciji krvnog tlaka i razine glukoze, a također pomaže normalizaciji funkcije mnogih organa. Također se koristi u epileptičkim napadajima.
Gama Aminobutyric Acid
Gama-aminobutirna kiselina (GABA) u tijelu obavlja funkciju neurotransmitera središnjeg živčanog sustava i neophodna je za metabolizam u mozgu. Nastaje iz druge aminokiseline - glutamina. Smanjuje aktivnost neurona i sprječava prekomjernu ekscitaciju živčanih stanica.
Gama-aminobutirna kiselina ublažava uzbuđenje i ima smirujući učinak, može se uzeti i kao sredstvo za smirenje, ali bez rizika od ovisnosti. Ova aminokiselina se koristi u složenom liječenju epilepsije i arterijske hipertenzije. Budući da djeluje opuštajuće, koristi se u liječenju poremećaja seksualnih funkcija. Osim toga, GABA se propisuje za poremećaj deficita pažnje. Višak gama-aminobutirne kiseline, međutim, može povećati anksioznost, uzrokujući kratkoću daha, drhtanje ekstremiteta.
Glutaminska kiselina
Glutaminska kiselina je neurotransmiter koji prenosi impulse u središnjem živčanom sustavu. Ova aminokiselina igra važnu ulogu u metabolizmu ugljikohidrata i potiče prodiranje kalcija kroz krvno-moždanu barijeru.
Ovu aminokiselinu moždane stanice mogu koristiti kao izvor energije. Također neutralizira amonijak, oduzima atome dušika tijekom stvaranja druge aminokiseline, glutamina. Ovaj proces je jedini način da se neutralizira amonijak u mozgu.
Glutaminska kiselina se koristi u korekciji poremećaja u ponašanju djece, kao iu liječenju epilepsije, mišićne distrofije, čireva, hipoglikemijskih stanja, komplikacija inzulinske terapije dijabetesa i poremećaja mentalnog razvoja.
glutamina
Glutamin je aminokiselina koja se najčešće nalazi u mišićima u slobodnom obliku. Vrlo lako prodire u krvno-moždanu barijeru i u stanice mozga ulazi u glutaminsku kiselinu i natrag, osim što povećava količinu gama-aminobutirne kiseline, koja je potrebna za održavanje normalne funkcije mozga.
Ova aminokiselina također održava normalnu kiselinsko-baznu ravnotežu u tijelu i zdravo stanje gastrointestinalnog trakta, neophodnog za sintezu DNA i RNA.
Glutamin je aktivni sudionik u metabolizmu dušika. Njegova molekula sadrži dva atoma dušika i nastaje iz glutaminske kiseline dodavanjem jednog atoma dušika. Dakle, sinteza glutamina pomaže ukloniti višak amonijaka iz tkiva, prvenstveno iz mozga, i nositi dušik unutar tijela.
Glutamin se nalazi u velikim količinama u mišićima i koristi se za sintezu proteina stanica skeletnih mišića. Stoga prehrambene dodatke s glutaminom koriste bodybuilderi i za različite dijete, kao i za prevenciju gubitka mišića kod bolesti kao što su maligne neoplazme i AIDS, nakon operacije i tijekom dugotrajnog mirovanja.
Osim toga, glutamin se također koristi u liječenju artritisa, autoimunih bolesti, fibroze, bolesti gastrointestinalnog trakta, peptičkog ulkusa, bolesti vezivnog tkiva.
Ova aminokiselina poboljšava moždanu aktivnost i stoga se koristi za epilepsiju, sindrom kroničnog umora, impotenciju, shizofreniju i senilnu demenciju. L-glutamin smanjuje patološku žudnju za alkoholom, te se stoga koristi u liječenju kroničnog alkoholizma.
Glutamin se nalazi u mnogim proizvodima biljnog i životinjskog podrijetla, ali se lako grije pri zagrijavanju. Špinat i peršin dobar su izvor glutamina, ali pod uvjetom da se konzumiraju sirovi.
Dodaci prehrani koji sadrže glutamin trebaju se čuvati samo na suhom mjestu, inače glutamin se pretvara u amonijak i piroglutaminsku kiselinu. Ne uzimajte glutamin u cirozu jetre, bolesti bubrega, Reyeov sindrom.
glutation
Glutation, kao i karnitin, nije aminokiselina. Prema kemijskoj strukturi, to je tripeptid dobiven u tijelu od cisteina, glutaminske kiseline i glicina.
Glutation je antioksidans. Većina glutationa je u jetri (dio se oslobađa izravno u krvotok), kao iu plućima i gastrointestinalnom traktu.
Neophodan je za metabolizam ugljikohidrata, a usporava i starenje zbog utjecaja na metabolizam lipida i sprječava pojavu ateroskleroze. Nedostatak glutationa ponajprije utječe na živčani sustav, uzrokujući narušenu koordinaciju, misaone procese, drhtanje.
Količina glutationa u tijelu opada s godinama. U tom smislu, starije osobe trebaju ga dodatno primati. Međutim, poželjno je koristiti aditive u hrani koji sadrže cistein, glutaminsku kiselinu i glicin - to jest, tvari koje sintetiziraju glutation. Najučinkovitiji je prijem N-acetilcisteina.
glicin
Glicin usporava degeneraciju mišićnog tkiva, jer je izvor kreatina - tvari sadržane u mišićnom tkivu koja se koristi u sintezi DNA i RNA. Glicin je neophodan za sintezu nukleinskih kiselina, žučnih kiselina i esencijalnih aminokiselina u tijelu.
To je dio mnogih antacid lijekova koji se koriste u bolesti želuca, korisno je za popravak oštećenog tkiva, kao što se nalazi u velikim količinama u koži i vezivnog tkiva.
Ova aminokiselina je neophodna za normalno funkcioniranje središnjeg živčanog sustava i održavanje dobrog stanja prostate. Djeluje kao inhibitorni neurotransmiter i tako može spriječiti epileptičke napade.
Glicin se koristi u liječenju manično-depresivne psihoze, također može biti učinkovit za hiperaktivnost. Višak glicina u tijelu uzrokuje osjećaj umora, ali adekvatna količina daje tijelu energiju. Ako je potrebno, glicin u tijelu može se pretvoriti u serin.
histidin
Histidin je esencijalna aminokiselina koja potiče rast i popravak tkiva, što je dio mijelinskih omotača koji štite živčane stanice, a također je potrebno za stvaranje crvenih i bijelih krvnih stanica. Histidine štiti organizam od štetnog djelovanja zračenja, potiče uklanjanje teških metala iz tijela i pomaže kod AIDS-a.
Previsok sadržaj histidina može dovesti do stresa, pa čak i duševnih poremećaja (uzbuđenja i psihoze).
Neadekvatan sadržaj histidina u tijelu pogoršava stanje kod reumatoidnog artritisa i gluhoće povezane s oštećenjem slušnog živca. Metionin pomaže u smanjenju razine histidina u tijelu.
Histamin, vrlo važna komponenta mnogih imunoloških reakcija, sintetizira se iz histidina. Također doprinosi seksualnom uzbuđenju. U tom smislu, istovremena upotreba dodataka prehrani koji sadrže histidin, niacin i piridoksin (neophodna za sintezu histamina) može biti učinkovita u seksualnim poremećajima.
Budući da histamin stimulira izlučivanje želučanog soka, uporaba histidina pomaže kod probavnih poremećaja povezanih s niskom kiselošću želučanog soka.
Osobe koje pate od manično-depresivne psihoze ne bi trebale uzimati histidin, osim kada je nedostatak ove aminokiseline dobro utvrđen. Histidin se nalazi u riži, pšenici i raži.
izoleucin
Izoleucin je jedna od aminokiselina BCAA i esencijalne aminokiseline potrebne za sintezu hemoglobina. Također stabilizira i regulira razinu šećera u krvi i procese opskrbe energijom, a metabolizam isoleucina javlja se u mišićnom tkivu.
Unos zglobova s izoleucinom i valinom (BCAA) povećava izdržljivost i potiče oporavak mišića, što je posebno važno za sportaše.
Izoleucin je neophodan za mnoge duševne bolesti. Nedostatak ove aminokiseline dovodi do simptoma sličnih hipoglikemiji.
Izvori hrane izoleucina uključuju bademe, indijski oraščić, piletinu, slanutak, jaja, ribu, leću, jetru, meso, raž, većinu sjemenki i sojine proteine.
Postoje biološki aktivni aditivi u hrani koji sadrže izoleucin. Potrebno je promatrati pravu ravnotežu između izoleucina i dvije druge razgranate aminokiseline BCAA - leucina i valina.
leucin
Leucin je esencijalna aminokiselina, zajedno s izoleucinom i valinom povezana s tri razgranate aminokiseline BCAA. Djelujući zajedno, štite mišićno tkivo i izvor su energije, te pridonose obnovi kostiju, kože, mišića, pa se njihova uporaba često preporučuje tijekom oporavka nakon ozljeda i operacija.
Leucin također neznatno snižava razinu šećera u krvi i potiče oslobađanje hormona rasta. Izvori hrane leucina su smeđa riža, grah, meso, orašasti plodovi, soja i pšenično brašno.
Dodaci prehrani koji sadrže leucin koriste se u kombinaciji s valinom i izoleucinom. Treba ih uzeti s oprezom kako ne bi izazvali hipoglikemiju. Višak leucina može povećati količinu amonijaka u tijelu.
lizin
Lizin - esencijalna aminokiselina koja je dio gotovo svakog proteina. Neophodan je za normalno formiranje kostiju i rast djece, potiče apsorpciju kalcija i održavanje normalnog metabolizma dušika kod odraslih.
Ova amino kiselina je uključena u sintezu antitijela, hormona, enzima, stvaranja kolagena i popravka tkiva. Lizin se koristi u razdoblju oporavka nakon operacije i sportskih ozljeda. Također smanjuje serumske trigliceride.
Lizin djeluje antivirusno, osobito na viruse koji uzrokuju herpes i akutne respiratorne infekcije. Uzimanje dodataka koji sadrže lizin u kombinaciji s vitaminom C i bioflavonoidima preporuča se za virusne bolesti.
Nedostatak ove esencijalne aminokiseline može dovesti do anemije, krvarenja u očnoj jabuci, enzimskih poremećaja, razdražljivosti, umora i slabosti, slabog apetita, zaostajanja u rastu i gubitka težine, kao i poremećaja reproduktivnog sustava.
Izvori hrane lizina su sir, jaja, riba, mlijeko, krumpir, crveno meso, soja i proizvodi od kvasca.
metionin
Metionin je esencijalna aminokiselina koja pomaže u obradi masti, sprječavajući njihovo taloženje u jetri i na zidovima arterija. Sinteza taurina i cisteina ovisi o količini metionina u tijelu. Ova aminokiselina potiče probavu, pruža detoksikacijske procese (prvenstveno neutralizaciju toksičnih metala), smanjuje slabost mišića, štiti od zračenja, korisna je za osteoporozu i kemijske alergije.
Ova aminokiselina se koristi u liječenju reumatoidnog artritisa i toksikoze u trudnoći. Metionin ima izražen antioksidativni učinak, jer je dobar izvor sumpora koji inaktivira slobodne radikale. Koristi se kod Gilbertovog sindroma, abnormalne funkcije jetre. Metionin je također potreban za sintezu nukleinskih kiselina, kolagena i mnogih drugih proteina. To je korisno za žene koje primaju oralne hormonske kontraceptive. Metionin snižava razinu histamina u tijelu, što može biti korisno kod shizofrenije, kada se poveća količina histamina.
Metionin u tijelu prelazi u cistein, koji je prekursor glutationa. To je vrlo važno u slučaju trovanja, kada je potrebna velika količina glutationa kako bi neutralizirala toksine i zaštitila jetru.
Izvori hrane za metionin: mahunarke, jaja, češnjak, leća, meso, luk, soja, sjemenke i jogurt.
ornitin
Ornitin pomaže u oslobađanju hormona rasta koji pomaže u sagorijevanju masti u tijelu. Ovaj učinak pojačava se uporabom ornitina u kombinaciji s argininom i karnitinom. Ornitin je također bitan za imunološki sustav i funkciju jetre, sudjeluje u procesima detoksikacije i obnavlja stanice jetre.
Ornitin u tijelu se sintetizira iz arginina i služi kao prekursor za citrulin, prolin, glutaminsku kiselinu. Visoke koncentracije ornitina nalaze se u koži i vezivnom tkivu, tako da ova aminokiselina pomaže u obnavljanju oštećenih tkiva.
Nemojte davati biološki aktivne dodatke prehrani koji sadrže ornitin, djecu, trudnice i dojilje, kao i osobe s anamnezom shizofrenije.
fenilalanin
Fenilalanin je esencijalna aminokiselina. U tijelu se može pretvoriti u drugu aminokiselinu - tirozin, koja se zatim koristi u sintezi dva glavna neurotransmitera: dopamina i norepinefrina. Stoga ova aminokiselina utječe na raspoloženje, smanjuje bol, poboljšava pamćenje i sposobnost učenja, potiskuje apetit. Koristi se u liječenju artritisa, depresije, bolova za vrijeme menstruacije, migrene, pretilosti, Parkinsonove bolesti i shizofrenije.
Fenilalanin se nalazi u tri oblika: L-fenilalanin (prirodni oblik i dio većine bjelančevina ljudskog tijela), D-fenilalanin (sintetički oblik zrcala, ima analgetski učinak), DL-fenilalanin (kombinira korisna svojstva dvaju prethodnih oblika, obično je u predmenstrualnom sindromu.
Dodaci prehrani koji sadrže fenilalanin ne daju trudnicama, osobama s anksioznim napadima, dijabetesom, visokim krvnim tlakom, fenilketonurijom, pigmentnim melanomom.
prolin
Prolin poboljšava stanje kože povećavajući proizvodnju kolagena i smanjujući gubitak s godinama. Pomaže u vraćanju hrskavične površine zglobova, jača ligamente i srčani mišić. Da bi se ojačalo vezivno tkivo, prolin se najbolje koristi u kombinaciji s vitaminom C.
Proline ulazi u tijelo uglavnom iz mesnih proizvoda.
serin
Serin je neophodan za normalan metabolizam masti i masnih kiselina, rast mišićnog tkiva i održavanje normalnog stanja imunološkog sustava.
Serin se u tijelu sintetizira iz glicina. Kao hidratantno sredstvo dio je mnogih kozmetičkih proizvoda i dermatoloških pripravaka.
bikovski
Taurin je visoko koncentriran u srčanom mišiću, bijelim krvnim stanicama, skeletnim mišićima i središnjem živčanom sustavu. Sudjeluje u sintezi mnogih drugih aminokiselina, a također je dio glavne komponente žuči, koja je neophodna za probavu masti, apsorpciju vitamina topivih u mastima i za održavanje normalne razine kolesterola u krvi.
Stoga je taurin koristan u aterosklerozi, edemima, srčanim bolestima, arterijskoj hipertenziji i hipoglikemiji. Taurin je neophodan za normalan metabolizam natrija, kalija, kalcija i magnezija. Sprečava izlučivanje kalija iz srčanog mišića i time doprinosi prevenciji određenih poremećaja srčanog ritma. Taurin ima zaštitni učinak na mozak, osobito tijekom dehidracije. Koristi se u liječenju tjeskobe i uzbuđenja, epilepsije, hiperaktivnosti, napadaja.
Biološki aktivni dodaci prehrani s taurinom daju djeci s Downovim sindromom i mišićnom distrofijom. U nekim klinikama ova je aminokiselina uključena u kompleksnu terapiju raka dojke. Prekomjerno izlučivanje taurina iz tijela događa se u raznim stanjima i metaboličkim poremećajima.
Aritmije, poremećaji stvaranja trombocita, kandidijaza, fizički ili emocionalni stres, bolesti crijeva, nedostatak cinka i zlouporaba alkohola dovode do nedostatka taurina u tijelu. Zlouporaba alkohola također remeti sposobnost tijela da apsorbira taurin.
S dijabetesom, tjelesna potreba za taurinom se povećava, i obrnuto, uporaba dodataka prehrani koji sadrže taurin i cistin smanjuju potrebu za inzulinom. Taurin se nalazi u jajima, ribi, mesu, mlijeku, ali se ne nalazi u biljnim proteinima.
Sintetizira se u jetri iz cisteina i iz metionina u drugim organima i tkivima tijela, pod uvjetom da postoji dovoljna količina vitamina B6. Kod genetskih ili metaboličkih poremećaja koji ometaju sintezu taurina, neophodna je nadopuna s ovom aminokiselinom.
treonin
Treonin je esencijalna aminokiselina koja pomaže u održavanju normalnog metabolizma proteina u tijelu. Važan je za sintezu kolagena i elastina, pomaže jetri i sudjeluje u metabolizmu masti u kombinaciji s asparaginskom kiselinom i metioninom.
Treonin se nalazi u srcu, središnjem živčanom sustavu, skeletnim mišićima i inhibira deponirane masti u jetri. Ova aminokiselina stimulira imunološki sustav, jer potiče proizvodnju antitijela. Treonin je vrlo malen u zrnu, tako da je vjerojatnije da će vegetarijanci imati nedostatak ove aminokiseline.
triptofan
Triptofan je esencijalna aminokiselina neophodna za proizvodnju niacina. Koristi se za sintezu serotonina u mozgu, jednog od najvažnijih neurotransmitera. Triptofan se koristi za nesanicu, depresiju i stabilizaciju raspoloženja.
Pomaže kod sindroma hiperaktivnosti kod djece, koristi se za bolesti srca, za kontrolu tjelesne težine, za smanjenje apetita i za povećanje oslobađanja hormona rasta. Pomaže kod napadaja migrene, pomaže smanjiti štetne učinke nikotina. Nedostatak triptofana i magnezija može povećati grčeve koronarnih arterija.
Najbogatiji izvori hrane triptofana su smeđa riža, sirevi, meso, kikiriki i sojini proteini.
tirozin
Tirozin je prekursor neurotransmitera norepinefrina i dopamina. Ova amino kiselina je uključena u regulaciju raspoloženja; nedostatak tirozina dovodi do nedostatka norepinefrina, što dovodi do depresije. Tirozin suzbija apetit, pomaže u smanjenju masnih naslaga, potiče proizvodnju melatonina i poboljšava funkcije nadbubrežnih žlijezda, štitnjače i hipofize.
Tirozin je također uključen u razmjenu fenilalanina. Hormoni štitnjače nastaju kada su atomi joda vezani za tirozin. Stoga ne iznenađuje da su niske razine tirozina u plazmi povezane s hipotiroidizmom.
Simptomi nedostatka tirozina su i nizak krvni tlak, niska tjelesna temperatura i sindrom nemirnih nogu.
Biološki aktivni dodaci prehrani s tirozinom koriste se za ublažavanje stresa, a vjeruje se da pomažu kod sindroma kroničnog umora i narkolepsije. Upotrebljavaju se za anksioznost, depresiju, alergije i glavobolje, kao i za odvikavanje od lijekova. Tirozin može biti koristan kod Parkinsonove bolesti. Prirodni izvori tirozina su bademi, avokado, banane, mliječni proizvodi, sjemenke bundeve i sezam.
Tirozin se može sintetizirati iz fenilalanina u ljudskom tijelu. Dodatak prehrani s fenilalaninom najbolje je uzeti prije spavanja ili uz hranu koja sadrži velike količine ugljikohidrata.
Tijekom liječenja inhibitorima monoaminooksidaze (obično propisanim za depresiju), proizvodi koji sadrže tirozin trebali bi biti gotovo potpuno napušteni i ne bi trebalo uzimati dodatak s tirozinom, jer to može dovesti do neočekivanog i naglog porasta krvnog tlaka.
valin
Valin je esencijalna aminokiselina koja ima stimulirajući učinak, jedna od BCAA aminokiselina, tako da je mogu koristiti mišići kao izvor energije. Valin je potreban za mišićni metabolizam, popravak oštećenog tkiva i održavanje normalnog metabolizma dušika u tijelu.
Valin se često koristi za ispravljanje naglašenih nedostataka aminokiselina koje proizlaze iz ovisnosti o drogama. Njegova pretjerano visoka razina u tijelu može dovesti do simptoma kao što su parestezije (guske), čak i halucinacije.
Valin se nalazi u sljedećim namirnicama: žitarice, meso, gljive, mliječni proizvodi, kikiriki, sojini proteini.
Unos valina u obliku dodataka prehrani treba uravnotežiti unosom drugih razgranatih aminokiselina BCAA - L-leucina i L-izoleucina.
http://www.5lb.ru/articles/sport_supplements/amino_acid/amino_spisok.htmlAmino klasifikacija
I. Fizikalno-kemijska - na temelju razlika u fizikalno-kemijskim svojstvima aminokiselina.
1) Hidrofobne aminokiseline (nepolarne). Komponente radikala obično sadrže ugljikovodične skupine i aromatske prstenove. Hidrofobne amino kiseline uključuju ala, val, leu, silt, fen, tri, met.
2) Hidrofilne (polarne) nenabijene aminokiseline. Radikali takvih aminokiselina sadrže polarne skupine (-OH, -SH, -NH2). Te skupine međusobno djeluju s dipolnim molekulama vode koje se orijentiraju oko njih. Nenapunjeni polar uključuju gly, ser, thr, thyr, cis, gln, asn.
3) Polarne negativno nabijene aminokiseline. Oni uključuju asparaginsku i glutaminsku kiselinu. U neutralnom okruženju asp i glu dobivaju negativan naboj.
4) Polarne pozitivno nabijene aminokiseline: arginin, lizin i histidin. Imajte dodatnu amino skupinu (ili imidazolski prsten, poput histidina) u radikalu. U neutralnom okruženju, lys, arg i gα dobivaju pozitivan naboj.
II. Biološka klasifikacija.
1) Esencijalne aminokiseline se ne mogu sintetizirati u ljudskom tijelu i nužno moraju potjecati iz hrane (osovina, mulj, ley, lys, meth, thr, tri, sušilo za kosu) i još 2 aminokiseline su djelomično esencijalne (arg, gis).
2) Zamjenjive aminokiseline mogu se sintetizirati u ljudskom tijelu (glutaminska kiselina, glutamin, prolin, alanin, asparaginska kiselina, asparagin, tirozin, cistein, serin i glicin).
Struktura aminokiselina. Sve aminokiseline su a-amino kiseline. Amino skupina uobičajenog dijela svih aminokiselina vezana je na a-ugljikov atom. Aminokiseline sadrže karboksilnu skupinu -COOH i amino skupinu -NH2. U proteinu, ionogene skupine uobičajenog dijela aminokiselina sudjeluju u formiranju peptidne veze, a sva svojstva proteina određuju samo svojstva aminokiselinskih radikala. Aminokiselinski amfoterni spojevi. Izoelektrična točka aminokiseline je pH vrijednost pri kojoj maksimalni udio molekula aminokiselina ima nulti naboj.
Fizikalno-kemijska svojstva proteina.
Izolacija i pročišćavanje: elektroforetska separacija, gel filtracija, itd. Molekularna masa proteina, amfoternost, topivost (hidratacija, soljenje). Denaturacija proteina, njegova reverzibilnost.
Molekularna težina. Proteini su organski polimeri koji sadrže velike molekularne težine i izgrađeni su od aminokiselina. Molekularna masa proteina ovisi o količini aminokiselina u svakoj podjedinici.
Svojstva pufera. Proteini su amfoterni polielektroliti, tj. Kombiniraju kisela i osnovna svojstva. Ovisno o tome, proteini mogu biti kiseli i bazični.
Čimbenici stabilizacije proteina u otopini. HYDRATE SHELL je sloj molekula vode, koji su definitivno orijentirani na površinu molekule proteina. Površina većine proteinskih molekula je negativno nabijena, a dipole molekula vode privlači ih pozitivno nabijenim polovima.
Čimbenici koji smanjuju topljivost proteina. PH vrijednost na kojoj protein postaje električki neutralan naziva se izoelektrična točka (IEP) proteina. Za glavne bjelančevine, IEP se nalazi u alkalnom mediju, za kisele - u kiselom mediju. Denaturacija je sekvencijalno narušavanje kvarternih, tercijarnih, sekundarnih proteinskih struktura, praćenih gubitkom bioloških svojstava. Izlučuje se denaturirani protein. Moguće je precipitirati protein mijenjanjem pH medija (IEP), bilo njegovim soljenjem ili djelovanjem u nekom fondu denaturacije. Fizički čimbenici: 1. Visoke temperature.
Dio proteina podvrgnut je denaturaciji već na 40-50. 2. Ultraljubičasto zračenje 3. Rendgensko i radioaktivno zračenje 4. Ultrazvuk 5. Mehaničko djelovanje (npr. Vibracije). Kemijski čimbenici: 1. Koncentrirane kiseline i lužine. 2. Soli teških metala (npr. CuSO4). 3. Organska otapala (etilni alkohol, aceton) 4. Neutralne soli alkalijskih i zemnoalkalijskih metala (NaCl, (NH4) 2SO4)
Strukturna organizacija molekula proteina.
Primarna, sekundarna, tercijarna struktura. Odnosi uključeni u stabilizaciju struktura. Ovisnost bioloških svojstava proteina o sekundarnoj i tercijarnoj strukturi. Kvartarna struktura proteina. Ovisnost biološke aktivnosti proteina o kvartarnoj strukturi (promjena u konformaciji protomera).
Postoje četiri razine prostorne organizacije proteina: primarna, sekundarna, tercijarna i kvartarna struktura proteinskih molekula. Primarna struktura proteina je aminokiselinska sekvenca u polipeptidnom lancu (PPC). Peptidna veza nastaje samo od alfa-amino skupine i alfa-karboksilne skupine amino kiselina. Sekundarna struktura je prostorna organizacija jezgre polipeptidnog lanca u obliku α-heliksa ili β-presavijene strukture. U a-heliksu za 10 zavoja nalazi se 36 aminokiselinskih ostataka. Α-heliks je fiksiran pomoću vodikovih veza između NH-skupina jedne zavojnice spirale i C = O skupina susjednog zavojnice.
Struktura β-presavijene također je zadržana vodikovim vezama između C = O i NH-skupina. Tercijarna struktura - poseban međusobni raspored u prostoru spiralnog i presavijenog dijela polipeptidnog lanca. Jake disulfidne veze i svi slabi tipovi veza (ionske, vodikove, hidrofobne, van der Waalsove interakcije) uključeni su u formiranje tercijarne strukture. Kvartarna struktura - trodimenzionalna organizacija u prostoru više polipeptidnih lanaca. Svaki se lanac naziva podjedinica (ili protomer). Stoga se proteini s kvarternom strukturom nazivaju oligomerni proteini.
4. Jednostavni i složeni proteini, njihova klasifikacija.
Priroda veza protetskih skupina s proteinima. Biološke funkcije proteina. Kapacitet za specifične interakcije s ligandom.
Jednostavni proteini izgrađeni su od aminokiselinskih ostataka i, kada su hidrolizirani, rastavljaju se samo u slobodne aminokiseline. Složeni proteini su dvokomponentni proteini koji se sastoje od jednostavnog proteina i ne-proteinske komponente, nazvane protetska skupina. U hidrolizi kompleksnih proteina, uz slobodne aminokiseline, oslobađaju se ne-proteinski dio ili njegovi produkti razgradnje. Jednostavni proteini, s druge strane, podijeljeni su na temelju nekih konvencionalno odabranih kriterija u nekoliko podskupina: protamini, histoni, albumini, globulini, prolamini, glutelini itd.
Klasifikacija kompleksnih proteina:
- fosfoproteini (sadrže fosfornu kiselinu), kromoproteini (dio njih su pigmenti),
- nukleoproteini (sadrže nukleinske kiseline), glikoproteini (sadrže ugljikohidrate),
- lipoproteini (sadrže lipide) i metaloproteini (sadrže metale).
Aktivno središte molekule proteina. Kada funkcioniraju proteini, može se pojaviti njihovo vezanje za ligande - tvari niske molekularne težine. Ligand se spaja na specifično mjesto u molekuli proteina - aktivnom središtu. Aktivni centar se formira na tercijarnoj i kvartarnoj razini organizacije proteinske molekule i formira se zbog privlačenja bočnih radikala određenih aminokiselina (vodikove veze između -OH skupina, vodikove aromatske veze su povezane hidrofobnim interakcijama, -COOH i –NH2 - ionske veze).
Proteini koji sadrže ugljikohidrate: glikoproteini, proteoglikani.
Glavni ugljikohidrati ljudskog tijela: monosaharidi, disaharidi, glikogen, heteropolisaharidi, njihova struktura i funkcija.
Proteini koji sadrže ugljikohidrate (glikoproteini i proteoglikani). Protetska skupina glikoproteina mogu biti predstavljeni monosaharide (glukoza, galaktoza, manoza, fruktoza, 6-dezoksigalaktozoy) amina i aciliranih derivata amino šećera (atsetilglyukoza, atsetilgalaktoza. Ulog ugljikohidratne molekule glikoproteina imaju do 35%. Glycoproteines pretežno globularni proteini, Ugljikohidrat komponenta Proteoglikani mogu biti predstavljeni s nekoliko lanaca heteropolisaharida.
Biološke funkcije glikoproteina:
1. transport (krvni proteini globulini transportiraju ione željeza, bakra, steroidnih hormona);
2. zaštitna: fibrinogen provodi zgrušavanje krvi; b. imunoglobulini pružaju imunološku zaštitu;
3. receptor (receptori su smješteni na površini stanične membrane, što osigurava specifičnu interakciju).
4. enzimski (kolinesteraza, ribonukleaza);
5. hormoni (hormoni prednjeg dijela hipofize - gonadotropin, tirotropin).
Biološke funkcije proteoglikana: hijaluronske i hondroitinske sumporne kiseline, keratin sulfat obavljaju strukturne, vezivne, površinsko-mehaničke funkcije.
Lipoproteini ljudskih tkiva. Klasifikacija lipida.
Primarni predstavnici: triacilgliceroli, fosfolipidi, glikolipidi, kolesteridi. Njihova struktura i funkcije. Esencijalne masne kiseline i njihovi derivati. Sastav, struktura i funkcija lipoproteina u krvi.
Nucleoprotej.
Značajke proteinskog dijela. Povijest otkrivanja i proučavanja nukleinskih kiselina. Struktura i funkcija nukleinskih kiselina. Primarna i sekundarna struktura DNA i RNA. Vrste RNA. Struktura kromosoma.
Nukleoproteini su kompleksni proteini koji sadrže protein (protamin ili histon), ne-proteinski dio predstavljaju nukleinske kiseline (NC): deoksiribonukleinska kiselina (DNA) i ribonukleinska kiselina (RNA). Protamini i histoni su proteini s izraženim osnovnim svojstvima sadrže više od 30% arg i liz.
Nukleinske kiseline (NK) su dugi polimerni lanci koji se sastoje od više tisuća monomernih jedinica koje su povezane pomoću 3 ', 5' -fosfit-eterskih veza. Monomer NK je mononukleotid, koji se sastoji od dušične baze, pentoze i ostatka fosforne kiseline. Dušične baze su purin (A i G) i pirimidin (C, U, T). D-D-riboza ili β-D-deoksiriboza djeluje kao pentoza. Dušična baza je spojena na pentozu N-glikozidnom vezom. Pentoza i fosfat povezani su esterskom vezom između skupine -OH koja se nalazi na C5-atomu pentoze i fosfata.
Vrste nukleinskih kiselina:
1. DNA sadrži A, G, T i C, deoksiribozu i fosfornu kiselinu. DNA se nalazi u jezgri stanice i čini osnovu kompleksnog proteina kromatina.
2. RNA sadrži A, G, Y i C, ribozu i fosfornu kiselinu.
Postoje 3 vrste RNA:
a) m-RNA (informacijska ili matrica) - kopija DNA segmenta, sadrži informacije o strukturi proteina;
b) rRNA formira kostur ribosoma u citoplazmi, igra važnu ulogu u slaganju proteina na ribosomu tijekom translacije;
c) tRNA je uključena u aktivaciju i transport AK u ribozom, lokaliziran u citoplazmi. NC-ovi imaju primarne, sekundarne i tercijarne strukture.
Primarna struktura NK je ista za sve tipove - linearni polinukleotidni lanac u kojem su mononukleotidi povezani 3 ', 5'-fosfodiesterskim vezama. Svaki polinukleotidni lanac ima 3 'i 5', ovi krajevi su negativno nabijeni.
Sekundarna struktura DNA je dvostruka spirala. DNA se sastoji od 2 lanca koji su uvijeni u spirali desno oko osi. Svitak zavojnice = 10 nukleotida, dužine 3,4 nm. Oba heliksa su antiparalelna.
Tercijarna struktura DNA rezultat je dodatnog uvrtanja DNA molekule u prostoru. To se događa kada DNA interagira s proteinima. Kod interakcije s histonskim oktamom, dvostruka spirala se namotava na oktamer, tj. pretvara se u super heliks.
Sekundarna struktura RNA je polinukleotidna nit zakrivljena u prostoru. Ta zakrivljenost nastaje zbog formiranja vodikovih veza između komplementarnih dušičnih baza. U t-RNA sekundarnu strukturu predstavlja „list djeteline“, u kojem razlikujem komplementarne i ne-komplementarne regije. Sekundarna struktura p-RNA je spirala jedne zakrivljene RNA, a tercijarni - kostur ribosoma. Dolazeći od jezgre u CZ, m-RNA formira komplekse sa specifičnim proteinima, informeromeri (tercijarna struktura m-RNA) i nazivaju se inforsomes.
Kromoproteini, njihova klasifikacija. Flavoproteini, njihova struktura i funkcija.
Hemoproteini, struktura, predstavnici: hemoglobin, mioglobin, katalaza, peroksidaza, citokrom. Funkcije hemoproteina.
Fosfoproteini kao protetska skupina sadrže ostatak fosforne kiseline. Primjeri: kazein i kazeinogen mlijeka, svježi sir, mliječni proizvodi, žumanjak bijelog jajeta, ovalbumin žumanjka jajeta, ihtullin riblje jaje. Stanice CNS-a bogate fosfoproteinima.
Fosfoproteini imaju različite funkcije:
1. Nutritivna funkcija. Fosfom-proteini mliječnih proizvoda lako se probavljaju, apsorbiraju i izvor su esencijalnih aminokiselina i fosfora za sintezu proteina u bebinim tkivima.
2. Fosforna kiselina je neophodna za potpuno formiranje živčanog i koštanog tkiva djeteta.
3. Fosforna kiselina je uključena u sintezu fosfolipida, fosfoproteina, nukleotida, nukleinskih kiselina.
4. Fosforna kiselina regulira aktivnost enzima fosforilacijom uz sudjelovanje enzima protein kinaze. Fosfat spaja serumsku ili treoninsku skupinu -OH s esterskim vezama. Kromoproteini su kompleksni proteini s obojenim ne-proteinskim dijelom. Tu spadaju flavoproteini (žuti) i hemoproteini (crveni). Flavoproteini kao protetska skupina sadrže derivate vitamina B2 - flavina: flavin adenin dinukleotid (FAD) ili flavin mononukleotid (FMN). Oni su ne-proteinski dio enzima dehidrogenaze koji kataliziraju redoks reakcije.
Hemoproteini kao ne-proteinska skupina sadrže heme-željezni porfirinski kompleks.
Hemoproteini su podijeljeni u dvije klase:
1. enzimi: katalaza, peroksidaza, citokrom;
2. ne-enzimi: hemoglobin i mioglobin.
Enzimi katalaze i peroksidaze uništavaju vodikov peroksid, citokromi su nositelji elektrona u lancu transporta elektrona. Nefermenty. Hemoglobin prenosi kisik (iz pluća u tkiva) i ugljični dioksid (od tkiva do pluća); mioglobin - skladište kisika u radnom mišiću. Hemoglobin je tetramer, jer sastoji se od 4 podjedinice: globin u ovom tetrameru predstavljen je s 4 polipeptidna lanca od 2 vrste: 2 α i 2 β lanca. Svaka podjedinica povezana je s hemeom. Fiziološki tipovi hemoglobina: 1. HbP - u embriju nastaje primitivni hemoglobin. 2. HbF - fetalni hemoglobin - fetalni hemoglobin. Zamjena HbP s HbF događa se u dobi od 3 mjeseca.
Enzimi, povijest otkrivanja i proučavanja enzima, osobito enzimske katalize.
Specifičnost enzima. Ovisnost brzine enzimskih reakcija o temperaturi, pH, koncentraciji enzima i supstrata.
Enzimi su biološki katalizatori prirode proteina, formirani od strane žive stanice, djelujući s visokom aktivnošću i specifičnošću.
Sličnost enzima s nebiološkim katalizatorima je u tome što:
- enzimi koji kataliziraju moguće energetske reakcije;
- energija kemijskog sustava ostaje konstantna;
- tijekom katalize smjer reakcije se ne mijenja;
- enzimi se ne konzumiraju tijekom reakcije.
Razlike enzima od nebioloških katalizatora su sljedeće:
- brzina enzimskih reakcija je veća od reakcija kataliziranih ne-proteinskim katalizatorima;
- enzimi imaju visoku specifičnost;
- enzimska reakcija se odvija u stanici, tj. na 37 ° C, stalni atmosferski tlak i fiziološki pH;
- brzina enzimske reakcije može se podesiti.
Moderna klasifikacija enzima temelji se na prirodi kemijskih transformacija koje kataliziraju. Klasifikacija se temelji na tipu reakcije koju katalizira enzim.
Enzimi su podijeljeni u 6 klasa:
1. Oksidoreduktaze kataliziraju redoks reakcije
4. LiAZ - nehidrolitička razgradnja podloge
6. Ligaza (sintetaza) - sinteza energijom (ATP)
Enzimska nomenklatura.
1. Trivialno ime (pepsin, tripsin).
2. Naziv enzima može se formirati iz naziva supstrata s dodatkom kraja "ase".
(arginaza hidrolizira aminokiselinu arginin).
3. Dodavanje "aza" kraja nazivu katalizirane reakcije (katalizatori hidrolaze
hidroliza, dehidrogenaza - dehidrogenacija organske molekule, tj. uklanjanje protona i elektrona iz supstrata).
4. Racionalni naziv - naziv supstrata i priroda kataliziranih reakcija (ATP + heksoza-heksose-6-fosfat + ADP. Enzim: ATP: D-heksoza-6-fosfotransferaza).
5. Indeksiranje enzima (svakom indeksu dodijeljeni su 4 indeksa ili redni brojevi): 1.1.1.1 - ADH, 1.1.1.27 - LDH.
Ovisnost brzine enzimske reakcije o pH medija. Za svaki enzim postoji pH vrijednost na kojoj se uočava njegova maksimalna aktivnost. Odstupanje od optimalne pH vrijednosti dovodi do smanjenja aktivnosti enzima. Utjecaj pH na aktivnost enzima povezan je s ionizacijom funkcionalnih skupina aminokiselinskih ostataka ovog proteina, koje osiguravaju optimalnu konformaciju aktivnog središta enzima. Kada se pH promijeni iz optimalnih vrijednosti, mijenja se ionizacija funkcionalnih skupina proteinskih molekula.
Na primjer, tijekom zakiseljavanja medija, slobodne amino skupine su protonirane (NH3 + ), a nakon alkalizacije proton se cijepa iz karboksilnih skupina (SOO -). To dovodi do promjene u konformaciji molekule enzima i konformaciji aktivnog centra; zbog toga je narušeno pričvršćivanje supstrata, kofaktora i koenzima na aktivno središte. Enzimi koji djeluju u kiselom okolišu (npr. Pepsin u želucu ili lizosomski enzimi) evolucijski dobivaju konformaciju koja osigurava rad enzima kod kiselih pH vrijednosti. Međutim, većina ljudskih enzima ima optimalni pH blizu neutralnog, što se podudara s fiziološkom pH vrijednošću.
Ovisnost brzine enzimske reakcije o temperaturi medija. Povećanje temperature do određenih granica utječe na brzinu enzimske reakcije, poput utjecaja temperature na bilo koju kemijsku reakciju. S porastom temperature ubrzava se kretanje molekula, što dovodi do povećanja vjerojatnosti interakcije reaktanata. Dodatno, temperatura može povećati energiju reagirajućih molekula, što također dovodi do ubrzanja reakcije.
Međutim, brzina kemijske reakcije koju kataliziraju enzimi ima svoj temperaturni optimum, čiji je višak popraćen smanjenjem enzimske aktivnosti, koja je posljedica toplinske denaturacije proteinske molekule. Za većinu humanih enzima, optimalna temperatura je 37-38 ° C. Specifičnost - vrlo visoka selektivnost enzima u odnosu na supstrat. Specifičnost enzima objašnjava se podudarnošću prostorne konfiguracije supstrata i središta supstrata (sterička slučajnost). Zbog specifičnosti enzima odgovoran je kao aktivni centar enzima, i njegova cijela molekula proteina. Aktivni centar enzima određuje vrstu reakcije koju taj enzim može izvesti. Postoje tri vrste specifičnosti:
Apsolutna specifičnost. Enzimi koji djeluju na samo jedan supstrat imaju tu specifičnost. Na primjer, saharoza hidrolizira samo saharozu, laktazu - laktozu, maltazu - maltozu, ureazu - ureu, arginazu - arginin itd. Relativna specifičnost je sposobnost enzima da djeluje na skupinu supstrata s općim tipom veze, tj. relativna specifičnost se očituje samo u odnosu na određenu vrstu veze u grupi supstrata. Primjer: lipaza razgrađuje estersku vezu u životinjskim i biljnim mastima. Amilaza hidrolizira a-glikozidnu vezu u škrobu, dekstrinima i glikogenu. Alkohol dehidrogenaza oksidira alkohole (metanol, etanol, itd.).
Stereokemijska specifičnost je sposobnost enzima da djeluje samo na jedan stereoizomer.
Na primjer: 1) α, β-izomerizam: α-amilaza sline i pankreasni sok razdvaja samo a-glukozidne veze u škrobu i ne cijepa celulozne β-glukozidne veze. Međunarodna jedinica (IU) enzimske aktivnosti je količina enzima sposobnog za pretvaranje 1 μmol supstrata u produkte reakcije za 1 min na 25 ° C i pri optimalnom pH. Catal odgovara količini katalizatora koji može pretvoriti 1 mol supstrata u proizvod 1 sekundu na 25 ° C i optimalni pH. Specifična aktivnost enzima je broj jedinica enzimske aktivnosti enzima po 1 mg proteina. Molarna aktivnost je omjer broja jedinica enzimske aktivnosti katala ili IU prema broju molova enzima.
Struktura enzima. Struktura i funkcija aktivnog središta.
Mehanizam djelovanja enzima. Enzimski kofaktori: metalni ioni i koenzimi, njihovo sudjelovanje u enzimima. Aktivatori enzima: mehanizam djelovanja. Inhibitori enzimatskih reakcija: kompetitivni, nekonkurentni, ireverzibilni. Lijekovi - inhibitori enzima (primjeri).
Prema strukturi enzima mogu biti:
1. jednokomponentni (jednostavni proteini),
2. dvokomponentni (kompleksni proteini).
Enzimi - jednostavni proteini - uključuju probavne enzime (pepsin, tripsin). Enzimi - kompleksni proteini - uključuju enzime koji kataliziraju redoks reakcije. Za katalitičku aktivnost dvokomponentnih enzima potrebna je dodatna kemijska komponenta, nazvana kofaktor, koja se može igrati kao anorganske tvari (željezo, magnezij, cink, bakar itd.) I organske tvari - koenzimi (npr. Aktivni oblici vitamina).
I koenzim i metalni ioni (kofaktor) potrebni su za rad brojnih enzima. Koenzimi - nisko molekularna organska tvar koja nije proteinska priroda, privremeno i slabo povezana s proteinskim dijelom enzima. U slučaju kada se ne-proteinski dio enzima (koenzim) čvrsto i trajno veže za protein jedan, taj neproteinski dio naziva se protetska skupina. Proteinski dio kompleksnog proteinskog enzima naziva se apoenzim. Zajedno, apoenzim i kofaktor tvore holoenzim.
U procesu enzimatske katalize nije uključena sva molekula proteina, već samo određeno područje - aktivno središte enzima. Aktivni centar enzima je dio enzimske molekule na koju je vezan supstrat i na kojem ovise katalitička svojstva molekule enzima. U aktivnom središtu enzima izolirano je "kontaktno" područje - područje koje privlači i drži supstrat na enzimu zbog njegovih funkcionalnih skupina i "katalitičkog" područja, čije funkcionalne skupine izravno sudjeluju u katalitičkoj reakciji. Neki enzimi, osim aktivnog središta, imaju još jedan “drugi” centar - alosterički.
Različite tvari (efektori) međusobno djeluju s alosteričkim centrom, najčešće različitim metabolitima. Kombinacija tih tvari s alosteričkim centrom dovodi do promjene u konformaciji enzima (tercijarne i kvartarne strukture). Aktivni centar u molekuli enzima je ili stvoren ili poremećen. U prvom slučaju, reakcija se ubrzava, u drugom slučaju je inhibirana. Stoga se alosteričko središte naziva regulatorno središte enzima. Enzimi koji u svojoj strukturi imaju alosterički centar nazivaju se regulatornim ili alosteričkim. Teorija mehanizma djelovanja enzima temelji se na formiranju kompleksa enzim-supstrat.
Mehanizam djelovanja enzima:
1. formiranje kompleksa enzim-supstrat, supstrat je vezan za aktivni centar enzima.
2. u drugom stupnju enzimatskog procesa, koji se odvija polako, u kompleksu enzima i supstrata odvijaju se elektroničke preraspodjele.
Enzim (En) i supstrat (S) počinju konvergirati kako bi postigli maksimalan kontakt i formirali jedan kompleks enzima i supstrata. Trajanje drugog stupnja ovisi o energiji aktiviranja supstrata ili energetskoj barijeri određene kemijske reakcije. Aktivacijska energija je energija potrebna za prijenos svih molekula od 1 mola S u aktivirano stanje na danoj temperaturi. Svaka kemijska reakcija ima svoju energetsku barijeru. Zbog formiranja kompleksa enzim-supstrat, aktivacijska energija supstrata se smanjuje, reakcija počinje da se odvija na nižoj energetskoj razini. Stoga, druga faza procesa ograničava brzinu ukupne katalize.
3. u trećoj fazi, sama kemijska reakcija odvija se uz stvaranje reakcijskih produkata. Treća faza procesa je kratka. Kao rezultat reakcije, supstrat se pretvara u produkt reakcije; enzim-supstratni kompleks se raspada i enzim ostaje nepromijenjen u odnosu na enzimsku reakciju. Dakle, enzim omogućuje, zbog formiranja kompleksa enzim-supstrat, prolazak kemijske reakcije na nižoj energetskoj razini.
Kofaktor je ne-proteinska tvar koja mora biti prisutna u tijelu u malim količinama kako bi odgovarajući enzimi obavljali svoje funkcije. Kofaktor sadrži koenzime i metalne ione (npr. Natrijeve i kalijeve ione).
Svi enzimi su globularni proteini, pri čemu svaki enzim obavlja specifičnu funkciju povezanu sa svojom svojstvenom kuglastom strukturom. Međutim, aktivnost mnogih enzima ovisi o ne-proteinskim spojevima koji se nazivaju kofaktori. Molekularni kompleks proteinskog dijela (apoenzim) i kofaktora nazivaju se holoenzim.
Uloga kofaktora mogu igrati metalni ioni (Zn 2+, Mg 2+, Mn 2+, Fe 2+, Cu 2+, K +, Na +) ili složeni organski spojevi. Organski kofaktori obično se nazivaju koenzimi, od kojih su neki izvedeni iz vitamina. Tip veze između enzima i koenzima može biti različit. Ponekad postoje odvojeno i komuniciraju jedni s drugima tijekom reakcije. U drugim slučajevima, kofaktor i enzim su trajno povezani i ponekad s jakim kovalentnim vezama. U potonjem slučaju, ne-proteinski dio enzima naziva se protetska skupina.
Uloga kofaktora u osnovi se svodi na sljedeće:
- mijenjanje tercijarne strukture proteina i stvaranje komplementarnosti između enzima i supstrata;
- izravno uključeni u reakciju kao drugi supstrat.
Aktivatori mogu biti:
1) kofaktori oni su važni sudionici enzimskog procesa. Na primjer, metali koji su dio katalitičkog središta enzima: salivarna amilaza aktivna je u prisutnosti Ca iona, laktat dehidrogenaze (LDH) - Zn, arginaze - Mn, peptidaze - Mg i koenzima: vitamina C, derivata različitih vitamina (NAD, NADP, FMN, FAD), KoASH i drugi.). Oni osiguravaju vezanje aktivnog mjesta enzima za supstrat.
2) anioni također mogu imati aktivirajući učinak na aktivnost enzima, na primjer, anione
Cl - aktivira salivarnu amilazu;
3) tvari koje stvaraju optimalnu pH vrijednost za ispoljavanje enzimske aktivnosti, na primjer HCl, mogu se koristiti kao aktivatori za stvaranje optimalnog okruženja želučanog sadržaja za aktivaciju pepsinogena u pepsinu;
4) aktivatori su također tvari koje pretvaraju proferete u aktivni enzim, na primjer, crijevni sok enterokinaze aktivira pretvorbu tripsinogena u tripsin;
5) aktivatori mogu biti različiti metaboliti koji se vežu za alosteričko središte enzima i doprinose formiranju aktivnog centra enzima.
Inhibitori su tvari koje inhibiraju aktivnost enzima. Postoje dvije glavne vrste inhibicije: nepovratna i reverzibilna. S nepovratnom inhibicijom, inhibitor se snažno (nepovratno) veže na aktivni centar enzima kovalentnim vezama, mijenja konformaciju enzima. Stoga soli na teške metale (živa, olovo, kadmij itd.) Mogu djelovati na enzime. Reverzibilna inhibicija je tip inhibicije kod koje se enzimska aktivnost može obnoviti. Reverzibilna inhibicija može biti 2 tipa: konkurentna i nekonkurentna. Kod kompetitivne inhibicije, supstrat i inhibitor su obično vrlo slični u kemijskoj strukturi.
U ovoj vrsti inhibicije, supstrat (S) i inhibitor (I) mogu se jednako vezati s aktivnim centrom enzima. Oni se međusobno natječu za mjesto u aktivnom središtu enzima. Klasičan primjer kompetitivne inhibicije je inhibicija djelovanja sukcinat dehidrogenaze malonskom kiselinom. Nekonkurentni inhibitori vežu se za alosteričko središte enzima.
Posljedica toga su promjene u konformaciji alosteričnog središta, koje dovode do deformacije katalitičkog središta enzima i smanjenja enzimske aktivnosti. Često su alosterički nekonkurentni inhibitori metabolički produkti. Ljekovita svojstva inhibitora enzima (Kontrikal, Trasilol, Aminokaproinska kiselina, Pamba). Contrycal (aprotinin) se koristi za liječenje akutnog pankreatitisa i pogoršanja kroničnog pankreatitisa, akutne nekroze gušterače, akutnog krvarenja.
Regulacija enzima. Allosterički centar, alosterički inhibitori i aktivatori (primjeri). Reguliranje enzimske aktivnosti fosforilacijom i defosforilacijom (primjeri). Vrste hormonske regulacije enzimske aktivnosti.
Razlike enzima u sastavu organa i tkiva.
Organski specifični enzimi, izoenzimi (na primjer, LDH, MDH, itd.). Promjene u enzimskoj aktivnosti u patologiji. Enzimopatije, enzimodijagnostika i enzimska terapija.
Isozimi su izoformi istog enzima, različiti u aminokiselinskom slijedu, postoje u istom organizmu, ali u pravilu u različitim stanicama, tkivima ili organima.
Izoenzimi su općenito vrlo homologni u aminokiselinskoj sekvenci. Svi izoenzimi istog enzima obavljaju istu katalitičku funkciju, ali mogu značajno varirati u stupnju katalitičke aktivnosti, posebice regulacije, ili u drugim svojstvima. Primjer enzima koji ima izoenzime je amilaza - pankreasna amilaza se razlikuje aminokiselinskim slijedom i svojstvima od amilaze iz žlijezda slinovnica, crijeva i drugih organa. To je poslužilo kao osnova za razvoj i primjenu pouzdanije metode za dijagnosticiranje akutnog pankreatitisa određivanjem ne ukupne plazmatske amilaze, naime, izoamilaze pankreasa.
Enzimopatije - bolesti uzrokovane sintezom poremećenog enzima:
a) u potpunoj ili djelomičnoj odsutnosti enzimske aktivnosti;
b) u pretjeranom poboljšanju enzimske aktivnosti;
c) u proizvodnji patoloških enzima koji se ne nalaze u zdravoj osobi.
Postoje nasljedne i stečene enzimopatije. Nasljedne enzimopatije povezane su s poremećajem u genetskom aparatu stanice, što rezultira odsustvom sinteze određenih enzima.
Nasljedne bolesti uključuju enzimopatije povezane s smanjenom konverzijom aminokiselina:
1. Fenilketonurija je nasljedna povreda sinteze enzima fenilalanin hidroksilaze, uz sudjelovanje u kojoj dolazi do konverzije fenilalanina u tirozin. S tom patologijom dolazi do povećanja koncentracije fenilalanina u krvi. U ovoj bolesti kod djece, fenilalanin treba isključiti iz prehrane.
2. Albinizam - bolest povezana s genetskim defektom enzima tirozinaze. Kada melanociti izgube sposobnost sinteze tog enzima (oksidira tirozin u DOPA i DOPA-kinon), melanin se ne stvara u koži, kosi i mrežnici.
Stečene enzimopatije, tj. oslabljena sinteza enzima može rezultirati iz:
1. dugotrajna uporaba lijekova (antibiotici, sulfonamidi);
2. prošle zarazne bolesti;
3. zbog avitaminoze;
4. maligni tumori.
Enzimodijagnostika određuje aktivnost enzima za dijagnosticiranje bolesti. Enzimi plazme podijeljeni su u 3 skupine: sekretorni, indikatorski i izlučni. Pokazatelj - stanični enzimi. Kod bolesti koje uključuju oštećenje staničnih membrana, ti se enzimi pojavljuju u velikim količinama u krvi, što ukazuje na patologiju u određenim tkivima. Na primjer, aktivnost amilaze u krvi i urinu povećava se s akutnim pankreatitisom.
Za dijagnostiku enzima određeni su izoenzimi. U patološkim stanjima, oslobađanje enzima u krvi može biti pojačano zbog promjena stanja stanične membrane. Proučavanje aktivnosti enzima u krvi i drugih bioloških tekućina široko se koristi za dijagnosticiranje bolesti. Na primjer, dijastaza urina i krvne amilaze u pankreatitisu (povećana aktivnost), smanjenje aktivnosti amilaze u kroničnom pankreatitisu.
Enzimoterapija - uporaba enzima kao lijekova. Primjerice, mješavina enzimskih preparata pepsina, tripsina, amilaze (pankreatin, festal) koristi se u slučaju gastrointestinalnih bolesti s smanjenim izlučivanjem, tripsin i kimotripsin koji se koriste u kirurškoj praksi kod gnojnih bolesti za hidrolizu bakterijskih proteina.
Enzimopatija u djece i važnost njihove biokemijske dijagnoze (npr. Poremećaji metabolizma dušika i ugljikohidrata).
Najčešća varijanta enzimopatija koja dovodi do razvoja hemolitičke anemije je nedostatak glukoza fosfat dehidrogenaze. Razmotrite uzroke enzimopatija kod djece. Bolest je raširena među Afroamerikancima (630%), manje - među Tatarima (3,3%), a Dagestancima (511,3%); rijetko se otkrivaju u ruskom stanovništvu (0,4%). Poseban slučaj nedostatka glukoza fosfat dehidrogenaze - Favizm. Hemoliza se razvija konzumiranjem konja, graha, graška, udisanjem naftalenske prašine.
Uzroci enzimopatija u djece Nasljeđivanje deficijencije glukoze fosfat dehidrogenaze (N), zbog čega su muškarci češće bolesni. Postoji oko 400 milijuna nositelja ovog patološkog gena u svijetu. Bolest se razvija u pravilu nakon uzimanja određenih lijekova [nitrofuranski derivati, kinin, izoniazid, ftivazid, aminosalicilna kiselina (natrijev para-aminosalicilat), nalidiksična kiselina, sulfonamidi, itd.] Ili u pozadini infekcije.
Enzimopatiji u djece su znakovi.
Bolest se očituje brzim razvojem hemolize u korištenju gore navedenih tvari ili infekcija (osobito kod upale pluća, tifusa, hepatitisa). Neuspjeh glukoza-fosfat dehidrogenaze može uzrokovati žuticu novorođenčadi. U analizi krvi, retikulocitoze otkriveno je povećanje razine izravnog i neizravnog bilirubina, LDH i alkalne fosfataze.
Morfologija eritrocita i indeksi eritrocita nisu promijenjeni. Dijagnoza se postavlja na temelju rezultata određivanja aktivnosti enzima.
Enzimopatija u djece - liječenje.
Nema tretmana izvan krize. Tijekom groznice koriste se metode fizičkog hlađenja. Kod kronične hemolize, folna kiselina se daje na 1 mt / dan tijekom 3 tjedna svaka 3 mjeseca. Kada se kriza poništi, daju se svi lijekovi, a infuzijska terapija se provodi na pozadini dehidracije.
Vitamini, klasifikacija vitamina (topljivost i funkcionalnost). Povijest otkrivanja i proučavanja vitamina.
Vitamini su niskomolekularni organski spojevi različite kemijske prirode i raznih struktura, koje sintetiziraju uglavnom biljke, a djelomično mikroorganizmi.
Za ljude, vitamini su neophodni nutricionistički čimbenici. Vitamini su uključeni u različite biokemijske reakcije, izvodeći katalitičku funkciju kao dio aktivnih centara raznih enzima ili djelujući kao informacijski regulatorni medijatori, izvodeći signalne funkcije egzogenih prohormona i hormona. Po kemijskoj strukturi i fizikalno-kemijskim svojstvima (posebice topljivosti) vitamini su podijeljeni u 2 skupine.
Topivo u vodi:
- Vitamin B1 (Tiamin);
- Vitamin B2 (Riboflavin);
- Vitamin PP (nikotinska kiselina, nikotinamid, vitamin B)3);
- Pantotenska kiselina (vitamin B5);
- Vitamin B6 (Piridoksin);
- Biotin (vitamin H);
- Folna kiselina (vitamin bs, 9);
- Vitamin B12 (Kobalamin);
- Vitamin C (askorbinska kiselina);
- Vitamin P (bioflavonoidi).
194.48.155.252 © studopedia.ru nije autor objavljenih materijala. No, pruža mogućnost besplatnog korištenja. Postoji li kršenje autorskih prava? Pišite nam | Kontaktirajte nas.
Onemogući oglasni blok!
i osvježite stranicu (F5)
vrlo je potrebno