Glavni Povrće

§ 30. Enzimi i njihova uloga u ljudskom tijelu

Detaljno rješenje § 30 o biologiji za učenike 8. razreda, autori V. V. Pasechnik, A. A. Kamensky, G. G. Shvetsov 2016

Pitanje 1. Koji su optimalni uvjeti za probavu u ustima, želucu i crijevima?

Da bi se probava odvijala u usnoj šupljini, potrebno je alkalno okruženje, a za probavu u želucu - kiselo.

Pitanje 2. Koje enzime znate i koja je njihova uloga u ljudskom tijelu?

Proteaze cijepaju proteine ​​u peptide, peptone i aminokiseline.

Lipaze - masti u glicerol i masne kiseline.

PITANJA ZA PARAGRAF

Pitanje 1. Što su enzimi? Navedite primjere poznatih enzima.

Enzimi su složene organske tvari koje se formiraju u živoj stanici i igraju važnu ulogu kao katalizator svih procesa u tijelu. Većina se sastoji od dvije komponente: proteina (apoenzim) i ne-proteinskih (koenzima). Primjeri uključuju enzime kao što su pepsin, tripsin, amilaza.

Pitanje 2. Koji je mehanizam enzima?

Enzimsku aktivnost obično određuje mali dio proteinske molekule enzima, nazvan aktivni centar. Ponekad, osim aminokiselina, aktivni centri uključuju ione metala, vitamine i druge spojeve ne-proteinske prirode, koji se nazivaju koenzimi.

Aktivno središte enzima mora imati takvu strukturu koja će mu dati trenutak da se za trenutak poveže s molekulom strogo definirane supstance - supstrata ovog enzima. Primjerice, aktivni centar lizozima koji se nalazi u slini i suzama točno odgovara području jednog od saharida obloge nekih bakterija. Raspadanjem ovog saharida lizozim ubija i bakterije, sprečavajući ih da uđu u ljudsko tijelo.

Proširite ulogu enzima u ljudskom tijelu. Navedite primjere.

Enzimi zbog svoje katalitičke aktivnosti vrlo su važni za normalno funkcioniranje naših tjelesnih sustava. Stoga, odsutnost ili poremećaj aktivnosti bilo kojeg enzima može dovesti do bolesti, a ponekad i do smrti.

Enzimi su neophodni za sintezu proteina, probavu i asimilaciju hranjivih tvari, reakcije energetskog metabolizma, mišićne kontrakcije, neuropsihijske aktivnosti, reprodukciju, procese izlučivanja tvari iz tijela itd.

Za dijagnosticiranje mnogih ljudskih bolesti koristi se određivanje aktivnosti enzima u krvi, mokraći, cerebrospinalnoj tekućini i drugim strukturama. Na primjer, analizom enzima u krvnoj plazmi moguće je identificirati virusni hepatitis, rane faze infarkta miokarda, bolesti bubrega itd.

Što je opasno za osobu tijekom razdoblja bolesti značajno povećanje tjelesne temperature (iznad 40 ° C)?

Budući da su svi enzimi po prirodi proteini, koji se počinju lomiti kada se temperatura podigne iznad 40 stupnjeva, porast tjelesne temperature je velika opasnost.

http://resheba.me/gdz/biologija/8-klass/pasechnik/30

Koje enzime znate?

Uštedite vrijeme i ne gledajte oglase uz Knowledge Plus

Uštedite vrijeme i ne gledajte oglase uz Knowledge Plus

Odgovor

Odgovor je dan

kaliningrad221B

Enzimi su jednostavni ili složeni.

Neki probavni enzimi:
AMYLASE je probavni enzim koji razgrađuje polisaharide u jednostavne šećere.
PEPSIN je enzim za hranu potreban za razgradnju proteina. Pepsin obavlja samo prvu fazu probave proteina.
RENIN je probavni enzim koji uzrokuje zgrušavanje mlijeka i pretvara njegov protein, kazein, u oblik koji se može apsorbirati. Renin oslobađa vrijedne minerale iz mlijeka - kalcij, fosfor, kalij i željezo, koje tijelo koristi kako bi stabiliziralo vodenu ravnotežu, ojačalo živčani sustav i izgradilo jake zube i kosti.
Uz sudjelovanje žuči, LIPAZA razgrađuje masti u masne kiseline, koje se potom koriste za njegu stanica kože, štite tijelo od modrica i udaraca, sprječavaju invaziju zaraznih virusnih stanica i pojavu alergijskih reakcija.
Solna kiselina u želucu djeluje na krupne namirnice kao što su meso vlakana, meso peradi i povrće. Ona probavlja proteine, kalcij i željezo. Bez klorovodične kiseline mogu se razviti mnoge bolesti, uključujući rak želuca, anemiju i alergije. Betain s klorovodičnom kiselinom i glutaminskom kiselinom s klorovodičnom kiselinom najbolji su oblici klorovodične kiseline koji su komercijalno dostupni.
PROTEINAZE (proteaze) ubrzavaju razgradnju proteina, prijelaz lipida u emulgirano stanje i poboljšavaju probavu tijekom dispepsije. Najaktivnije i jeftinije biljne proteaze su: papain (izvađen iz listova i plodova dinje - papaja), bromelain (iz plodova i izdanaka ananasa), ficin (od plodova smokava), zingibain (od rizoma đumbira).
TRIPSIN, CHIMOTRIPSIN, PEPTIDASE završavaju razgradnju proteina, započinju u želucu pod utjecajem pepsina, i kao rezultat, oslobađaju pojedinačne aminokiseline.

Povežite Knowledge Plus da biste pristupili svim odgovorima. Brzo, bez reklama i prekida!

Ne propustite važno - povežite Knowledge Plus da biste odmah vidjeli odgovor.

Pogledajte videozapis da biste pristupili odgovoru

Oh ne!
Pogledi odgovora su gotovi

Povežite Knowledge Plus da biste pristupili svim odgovorima. Brzo, bez reklama i prekida!

Ne propustite važno - povežite Knowledge Plus da biste odmah vidjeli odgovor.

http://znanija.com/task/16395463

Budite zdravi!

Ako želite - budite zdravi!

Primarna navigacija

  • Otvoreno
  • [Link to 453] Ovo je zanimljivo
  • Organizam
  • [Link na 378] HLS
  • [Link to 380] Tehnike
  • [Link to 382] Snaga
  • Psihologija
  • [Link na 386] Djeca
  • [Link to 388] Proizvodi za zdravlje
  • [Link to 394] Joga
  • Bolesti
  • Otvoreno

enzimi

ENZIMI I NJIHOVA ULOGA U PROCESIMA IZMJENE

Enzimi (na latinskom, ferment, enzimi) su proteini koji djeluju kao katalizatori u živim organizmima.

Katalizator je tvar koja ubrzava reakciju, ali nije dio reakcijskih produkata. Katalizatori se nazivaju tvarima koje samo svojom prisutnošću utječu na kemijsku reakciju drugih tvari (ubrzavaju, usporavaju, normaliziraju), ali se ne mijenjaju u isto vrijeme.

Dakle, enzimi su prisutni u svim živim stanicama i kataliziraju gotovo sve reakcije u svim biološkim procesima.

FUNKCIJA

Glavna funkcija enzima je ubrzati transformaciju tvari koje ulaze u tijelo i stvaraju se tijekom metabolizma.

Uz hranu, sve potrebne tvari ulaze u ljudsko tijelo, ali u sirovom obliku tijelo može apsorbirati samo vodu, vitamine i minerale. Masti, proteini i ugljikohidrati zahtijevaju složeno cijepanje, kao u hrani, te su komponente u obliku biološki teške za tijelo. Osim toga, u tijelu sve hranjive tvari moraju imati oblik koji je prihvatljiv za imunološki sustav, jer će u protivnom biti percipiran kao opasan i izvanzemaljski i uklonjen. To je sve to i čini probavni sustav za nekoliko enzima.

Svi procesi u tijelu povezani s metabolizmom i energijom odvijaju se uz sudjelovanje enzima. Metabolizam bjelančevina, masti, ugljikohidrata i mineralnih soli odvija se izravnim djelovanjem enzima. Za njihovo obrazovanje potrebni su vitamini, od kojih većina dolazi s hranom.

Uz nedostatak jednog ili drugog vitamina, aktivnost odgovarajućeg enzima se smanjuje. Posljedično, reakcije koje katalizira usporava ili potpuno zaustavlja. Pogledajte kako je sve u našem tijelu povezano.

Tvar na kojoj djeluje enzim naziva se supstrat. Svaki enzim ima specifičnost, tj. Djeluje strogo na određeni supstrat. Svaki enzim može djelovati na svoj supstrat pod određenim uvjetima na koje utječu: temperatura, ravnoteža kiselinsko-bazne, itd.

Primjerice, probavni enzimi su najaktivniji na temperaturi od 37-39 ° C, a na niskim temperaturama enzimi gube aktivnost ili uopće ne rade. Najprihvatljivija temperatura za enzime je naša tjelesna temperatura. Kod kuhanja enzimi, kao i drugi proteini, koaguliraju i gube aktivnost. Također štetni za enzime je kisik i sunčeva svjetlost.

U isto vrijeme, svaki enzim djeluje samo pod određenim uvjetima: enzimi sline - u slabo alkalnom mediju, želučani enzimi - u kiselom mediju, enzimi gušterače - u slabo alkalnom mediju.

Postoji mnogo enzima (danas je poznato više od 2000), ali nijedan se enzim ne može zamijeniti drugim. Postoje enzimi koji pokreću metaboličke procese unutar stanice. U tijelu praktički ne postoji takav sustav koji ne bi proizveo vlastite enzime.

Enzimi sudjeluju ne samo u probavi, već iu procesima rasta novih stanica i radu živčanog sustava. Rad enzima značajno smanjuje energetske troškove tijela za preradu hrane.

VRSTE ENZIMA

Svi enzimi su podijeljeni u tri glavne skupine: amilaza, lipaza i proteaza.

Enzim amilaza je neophodan za preradu ugljikohidrata. Pod utjecajem amilaze, ugljikohidrati se uništavaju i lako apsorbiraju u krv. Amilaza, prisutna u slini i crijevima.

Lipaze su enzimi koji su prisutni u želučanom soku i proizvode ih gušterača. Lipaza je neophodna da bi tijelo apsorbiralo masti.

Proteaza je skupina enzima koji su prisutni u želučanom soku i također se proizvode u gušterači. Dodatno, proteaza je prisutna u crijevima. Proteaza je neophodna za razgradnju proteina.

Transformacija hranjivih tvari u probavnim organima

http://www.sdorov.ru/organizm/fermentyi/

Koje enzime znate?

style = "display: inline-block; širina: 728px; visina: 90px"
data-ad-client = "ca-pub-1238826088183094"
data-ad-slot = "6840044768">

Enzimi

1. Koje se tvari nazivaju enzimi?
Enzimi ili enzimi su obično molekule RNA ili molekule (ribozimi) ili njihovi kompleksi koji ubrzavaju (kataliziraju) kemijske reakcije u živim sustavima.

2. Koji je mehanizam djelovanja enzima?

3. Usporedite "rad" enzima s djelovanjem anorganskih katalizatora. Koje su njihove značajke?
Enzimi su slični anorganskim katalizatorima prema rezultatima reakcije, ali su karakterizirani većom selektivnošću i selektivnošću (zbog određene strukture), u usporedbi s anorganskim analozima.

4. Zašto enzimi prestaju "raditi" kada temperatura raste do 42 ° C? Što se s njima događa?
Enzimi su tvari proteinske prirode. S povećanjem temperature dolazi do denaturacije proteinske strukture enzima.

5. Sjetite se iz tijeka biologije poznate vama probavnim enzimima i ispričajte o njihovom "radu".
Amilaza - razgrađuje škrob.
Pepsin - razgradnja proteina.
Lipaza - razgradnja masti.

6. Na temelju informacija u tablici 7. u stavku, pripremiti izvješće o uporabi enzima u proizvodnji.
Enzimi se široko koriste u prehrambenoj i kemijskoj industriji.

7. Zatražite od svog učitelja traku indikatorskog papira i ispitajte pH vrijednosti sline i urina. U slučaju odstupanja od norme, odmah se obratite liječniku.
pH sline je 5,6-7,9; urin 5,0-6,5.

8. Učinite to kod kuće. Pokušajte spržiti kocku šećera u žlici. Nećete uspjeti: šećer će se istopiti, dimiti, oguliti, ali neće gorjeti. Ako stavite malo svježeg pepela na komadić šećera (ne pokušavajte sami pušiti, neka teški pušači to rade umjesto vas) i zapalite ga, komadić šećera će zasvijetliti stalnim plavičastim plamenom. Dajte objašnjenje promatranog fenomena. Kako se ovo iskustvo odnosi na temu "Enzimi"?
Ash katalizira proces spaljivanja šećera.

http://superhimik.ru/10-klass/19-fermenty.html

enzimi

(fermentacija lat. fermentuma, početak fermentacije; sinonimni enzimi)

specifične supstance proteinske prirode, prisutne u tkivima i stanicama svih živih organizama i sposobne mnogo puta ubrzati kemijske reakcije koje se u njima događaju. Tvari koje ubrzavaju kemijske reakcije u malim količinama kao rezultat interakcije s reagirajućim spojevima (supstratima), ali ne čine dio dobivenih proizvoda i ostaju nepromijenjene nakon završetka reakcije, nazivaju se katalizatori. Enzimi su biokatalizatori proteinske prirode. Katalizirajući veliku većinu biokemijskih reakcija u tijelu, F. regulira metabolizam i energiju, igrajući tako važnu ulogu u svim životnim procesima. Sve funkcionalne manifestacije živih organizama (disanje, kontrakcija mišića, prijenos živčanih impulsa, reprodukcija itd.) Osiguravaju se djelovanjem enzimskih sustava. Kombinacija reakcija koje katalizira F. su sinteza, razgradnja i druge transformacije proteina, masti, ugljikohidrata, nukleinskih kiselina, hormona i drugih spojeva.

U pravilu, F. su prisutni u biološkim objektima u zanemarivo niskim koncentracijama, tako da nije kvantitativni sadržaj F. veći interes, već njihova aktivnost u smislu brzine enzimatske reakcije (gubitkom ili nakupljanjem supstrata proizvoda). Prihvaćena međunarodna jedinica, aktivnost enzima (ME) odgovara količini enzima koji katalizira pretvorbu 1 μmol supstrata u 1 minutu u uvjetima koji su optimalni za ovaj F. U Međunarodnom sustavu jedinica (SI), jedinica F. aktivnost je katal (mačka) - količina F. potrebna za katalitičku pretvorbu 1 mola supstrata u 1 s.

Svi enzimi imaju proteinsku prirodu. Oni su ili jednostavni proteini, izgrađeni u cijelosti od polipeptidnih lanaca i raspadaju se tijekom hidrolize samo u aminokiseline (na primjer, tripsin i pepsin hidrolitički enzimi, ureaza), ili - u većini slučajeva - kompleksni proteini koji sadrže, uz proteinski dio (apoenzim), ne-proteinsku komponentu (koenzim ili protetska skupina).

U procesu razvoja od oplođenog jajašca do organizma odraslih sintetiziraju se različiti enzimski sustavi ne-istodobno, pa se enzimski sastav tkiva mijenja s dobi. Promjene u metaboličkoj aktivnosti povezane sa starenjem posebno su izražene u razdoblju embrionalnog razvoja kao diferencijacija različitih tkiva s njihovim karakterističnim skupom enzima. U najranijim fazama razvoja embrija (odmah nakon oplodnje jajeta), ovi tipovi filogena prevladavaju i emitiraju se iz genetskog materijala majke. U jetri se otkrivaju 3 glavne skupine F. koje se javljaju u kasnom prednatalnom razdoblju, u razdoblju novorođenčeta i na kraju razdoblja dojenja. Sadržaj nekih fikcija mijenja se u ontogenezi na složeniji način. Nedovoljna aktivnost određenog f. Kod novorođenčadi može dovesti do razvoja patoloških stanja. Suvremene ideje o mehanizmu djelovanja F. temelje se na pretpostavci da se u reakcijama koje katalizira F. formira enzim-supstratni kompleks koji se razlaže u produkte reakcije i slobodni enzim. Transformacija kompleksa enzim-supstrat je složen proces koji uključuje korake vezivanja supstrata molekule za enzim, prijelaz ovog primarnog kompleksa u seriju aktiviranih kompleksa, odvajanje reakcijskih produkata od enzima. Specifičnost djelovanja F. objašnjava se prisutnošću u njihovoj molekuli određene regije - aktivnog središta. Aktivni centar sadrži katalitičko mjesto koje je izravno uključeno u katalizu, kao i kontaktno područje (jastučić) ili mjesto vezanja (mjesta) gdje se enzim veže na supstrat.

Specifičnost supstrata - sposobnost selektivnog ubrzavanja određene reakcije - razlikuje F. s apsolutnom specifičnošću (tj. Djelujući samo na jednu određenu tvar i katalizirajući samo određenu transformaciju ove tvari) i F. ima relativnu ili skupnu specifičnost (tj. kataliziranje transformacija molekula s određenom sličnošću). Prva skupina uključuje, naročito, F., koristeći određene stereoizomere kao supstrate (na primjer, šećere i aminokiseline L ili D iz serije). Primjeri F., karakterizirani apsolutnom specifičnošću, su ureaza, katalizirajući hidrolizu ureje u NH3 i CO2, Laktat dehidrogenaza, oksidaza D i L aminokiseline. Relativna specifičnost karakteristična je za mnoge enzime, uklj. za enzime klase hidrolaza: proteaze, esteraze, fosfataze.

Oni se od anorganskih katalizatora F. razlikuju ne samo po svojoj kemijskoj prirodi i specifičnosti supstrata, već i po svojoj sposobnosti da ubrzaju reakcije u fiziološkim uvjetima karakterističnim za vitalnu aktivnost živih stanica, tkiva i organa. Brzina kataliziranih reakcija F. ovisi o brojnim faktorima, prvenstveno o prirodi enzima koji ima nisku ili visoku aktivnost, kao i od koncentracije supstrata, prisutnosti aktivatora ili inhibitora u mediju, temperature i reakcije medija (pH). U određenim granicama, brzina reakcije je izravno proporcionalna koncentraciji supstrata, a počevši od određene (zasićene) koncentracije reakcije, brzina reakcije se ne mijenja s povećanjem koncentracije supstrata. Jedna od važnih značajki F. je Michaelisova konstanta (Km) - mjera afiniteta između F. i supstrata, odgovarajuća koncentracija supstrata u mol / l, pri kojoj je brzina reakcije pola maksimuma, a pola F molekula u kompleksu sa supstratom.Druga karakteristika enzimske reakcije je vrijednost "broja enzima okretaja", koliko molekula supstrata prolazi transformaciju po jedinici vremena po jednoj molekuli F.

Kao i konvencionalne kemijske reakcije, enzimske reakcije se ubrzavaju s povećanjem temperature. Optimalna temperatura djelovanja enzima je obično 40-50 °. Pri nižoj temperaturi, brzina enzimske reakcije, u pravilu, se smanjuje, a na 0 ° se funkcija fitosterola zaustavlja. Kada je optimalna temperatura prekoračena, brzina reakcije se smanjuje, a zatim se reakcija potpuno zaustavlja zbog postupne denaturacije proteina i inaktivacije F. Međutim, postoji izolirana F. koja je otporna na toplinsku denaturaciju. Pojedinačna F. razlikuje se u pH vrijednosti koja je optimalna za njihovo djelovanje. Mnogi F. su najaktivniji kada je pH vrijednost blizu neutralnog (pH oko 7.0), ali broj F. ima optimalni pH izvan tog područja. Tako je pepsin najaktivniji u jako kiselom mediju (pH 1.0-2.0), a tripsin je slabo alkalni (pH 8.0-9.0).

Bitan utjecaj na aktivnost F. vrši prisutnost u okolini određenih kemikalija: aktivatora koji povećavaju aktivnost F. i inhibitora koji ga potiskuju. Često ista tvar služi kao aktivator nekog F i inhibitora drugih. Inhibicija F. može biti reverzibilna i ireverzibilna. Metalni ioni često mogu djelovati kao inhibitori ili aktivatori. Ponekad je metalni ion konstantna, snažno vezana komponenta aktivnog centra F., tj. F. odnosi se na kompleksne proteine ​​koji sadrže metal ili metaloproteine. Aktivacija nekih F. može se dogoditi korištenjem različitog mehanizma koji uključuje proteolitičko cijepanje neaktivnih prekursora F. (pro-enzimi ili zimogeni) da se formira aktivni F. (na primjer, tripsin).

Većina F. djeluje u onim stanicama u kojima dolazi do njihove biosinteze. Izuzetak čine probavni enzimi koji se luče u probavnom traktu, a krvna plazma sudjeluje u procesu zgrušavanja krvi, a neki i drugi.

Mnoge F. karakterizira prisutnost izoenzima - molekularnih tipova enzima. Katalizirajući istu reakciju, izvjesni F. izoenzimi mogu se razlikovati u brojnim fizičko-kemijskim svojstvima (u smislu primarne strukture, sastava podjedinice, optimalnog pH, toplinske stabilnosti, osjetljivosti na aktivatore i inhibitore, afiniteta za supstrate, itd.). Višestruki oblici F. uključuju genetski određene izoenzime (na primjer, laktat dehidrogenazu) i ne-genetske izoenzime koji su rezultat kemijske modifikacije osnovnog enzima ili njegove djelomične proteolize (na primjer, izoenzimi piruvat kinaze). Različite izoforme jednog F. mogu biti specifične za različite organe i tkiva ili subcelularne frakcije. U pravilu, mnogi F. su prisutni u tkivima u različitim koncentracijama i često u različitim izoformama, iako su poznati i F. koji su specifični za određene organe.

Reguliranje aktivnosti enzimskih reakcija je raznoliko. Može se provesti zbog promjene čimbenika koji utječu na aktivnost F., uključujući: pH, temperatura, koncentracija supstrata, aktivatora i inhibitora. Takozvani alosterični F. mogu, kao rezultat vezanja metabolita - aktivatora i inhibitora - na svoja ne-katalitička mjesta, promijeniti steričku konfiguraciju proteinske molekule (konformacije). Zbog toga se interakcija aktivnog centra sa supstratom mijenja, a time i aktivnost F. Moguće je regulirati aktivnost F. mijenjajući broj njegovih molekula kao rezultat modulacije brzine njegove biosinteze ili degradacije, a također i djelovanja različitih izoenzima.

Studija F. izravno je povezana s problemima kliničke medicine. Tehnike enzimodijagnostike (enzimodijagnostika) široko se primjenjuju - određivanje aktivnosti F. u biološkom materijalu (krv, urin, cerebrospinalna tekućina, itd.) Za dijagnosticiranje različitih bolesti. Enzimoterapija uključuje uporabu F., njihovih aktivatora i inhibitora kao lijekova. Istovremeno se primjenjuju kao nativni F. ili njihove mješavine (na primjer, lijekovi koji sadrže probavne enzime) i imobilizirane enzime. Postoji nekoliko stotina nasljednih bolesti uzrokovanih nasljednim poremećajima (obično nedostatkom) određenih F. koji su prisutni u ovom trenutku, što dovodi do metaboličkih defekata (vidi Bolesti akumulacije, glikogenoze, nasljedne bolesti, fermentopatija). Uz nasljedne nedostatke F., kod mnogih drugih bolesti uočene su enzimopatije (trajne promjene u F. organima i tkivima koje dovode do razvoja patološkog procesa).

Principi za određivanje enzimske aktivnosti su različiti i ovise o zadatku proučavanja svojstava enzima i prirode reakcije koju katalizira. Ponekad se prije određivanja aktivnosti provodi djelomično izlučivanje fitogeneze iz tkiva, što može uključivati ​​uništavanje tkiva i frakcioniranje. Metode kvantitativne procjene enzimatskih reakcija, u pravilu, svodi se na stvaranje optimalnih uvjeta za provođenje reakcije in vivo i bilježenje promjena koncentracije supstrata, proizvoda ili koenzima (izravno u reakcijskom mediju ili uzimanjem uzoraka). Široko se primjenjuju spektrofotometrijske, fluorimetrijske, manometrijske, polarimetrijske, elektrodne, cito- i histokemijske metode.

Bibliografija: Uvod u primijenjenu enzimologiju, ed. IV Berezin i K. Martinek, M., 1982; Wilkinson D. Principi i metode dijagnostičke enzimologije, trans. S engleskim, M., 1981; Dickson M. i Webb E. Enzimi, trans. iz engleskog, t. 1-3, M., 1982.

http://gufo.me/dict/medical_encyclopedia/%D0%A4%D0%B5%D1%80%D0%BC%D0%B5%D0%BD%D1%82%D1%8B

enzimi

Enzimi su posebna vrsta proteina, koji po prirodi imaju ulogu katalizatora različitih kemijskih procesa.

Taj se izraz stalno čuje, međutim, nisu svi razumjeli što je enzim ili enzim, koje funkcije ova supstanca ima, kao i kako se enzimi razlikuju od enzima i uopće se razlikuju. Sve ovo sada i saznaj.

Bez tih tvari ni ljudi ni životinje ne mogu probaviti hranu. I po prvi put čovječanstvo je koristilo enzime u svakodnevnom životu prije više od 5 tisuća godina, kada su naši preci naučili skladištiti mlijeko u “posuđima” iz životinjskih trbuha. U takvim uvjetima, pod utjecajem sirila, mlijeko se pretvorilo u sir. A to je samo jedan primjer kako enzim djeluje kao katalizator koji ubrzava biološke procese. Danas su enzimi neophodni u industriji, važni su za proizvodnju šećera, margarina, jogurta, piva, kože, tekstila, alkohola, pa čak i betona. Ove korisne tvari su također prisutne u deterdžentima i prašcima za pranje - pomažu pri uklanjanju mrlja na niskim temperaturama.

Povijest otkrića

Enzim je preveden s grčkog znači "kiselo tijesto". I otkriće ove supstance je čovječanstvo zahvaljujući Nizozemcu Jan Baptisti Van Helmontu, koji je živio u 16. stoljeću. U jednom trenutku, postao je vrlo zainteresiran za alkoholno vrenje, a tijekom svog istraživanja pronašao je nepoznatu tvar koja ubrzava taj proces. Nizozemac ga je nazvao fermentum, što znači "fermentacija". Zatim, gotovo tri stoljeća kasnije, Francuz Louis Pasteur, također promatrajući procese fermentacije, došao je do zaključka da enzimi nisu ništa više od tvari žive stanice. Nakon nekog vremena, njemački Edward Buchner je minirao enzim iz kvasca i utvrdio da ta tvar nije živi organizam. Također mu je dao svoje ime - "zimaza". Nekoliko godina kasnije, još jedan Nijemac, Willy Kühne, predložio je da se svi proteinski katalizatori podijele u dvije skupine: enzime i enzime. Štoviše, predložio je nazvati drugi izraz "kvasac", čije se djelovanje proširilo izvan živih organizama. I tek je 1897. godine okončana sva znanstvena rasprava: odlučeno je da se oba izraza (enzim i enzim) koriste kao apsolutni sinonimi.

Struktura: lanac tisuća aminokiselina

Svi enzimi su proteini, ali nisu svi proteini enzimi. Kao i drugi proteini, enzimi se sastoje od aminokiselina. I zanimljivo, stvaranje svakog enzima ide od stotinu do milijun aminokiselina nabubrenih poput bisera na konopcu. Ali ova nit nikada nije ni - obično zakrivljena stotine puta. Tako je za svaki enzim stvorena trodimenzionalna jedinstvena struktura. U međuvremenu, molekula enzima je relativno velika formacija, a samo mali dio njegove strukture, tzv. Aktivni centar, sudjeluje u biokemijskim reakcijama.

Svaka aminokiselina je povezana s drugom specifičnom vrstom kemijske veze, a svaki enzim ima svoju jedinstvenu aminokiselinsku sekvencu. Za stvaranje većine njih koristi se oko 20 vrsta aminskih tvari. Čak i manje promjene u nizu aminokiselina mogu drastično promijeniti izgled i "talente" enzima.

Biokemijska svojstva

Iako uz sudjelovanje enzima u prirodi postoji velik broj reakcija, sve se one mogu svrstati u 6 kategorija. Prema tome, svaka od tih šest reakcija odvija se pod utjecajem određene vrste enzima.

Enzimske reakcije:

  1. Oksidacija i redukcija.

Enzimi uključeni u ove reakcije nazivaju se oksidoreduktaze. Kao primjer možemo podsjetiti kako alkoholne dehidrogenaze pretvaraju primarne alkohole u aldehid.

Enzimi koji uzrokuju ove reakcije nazivaju se transferaze. Oni imaju sposobnost premještanja funkcionalnih skupina iz jedne molekule u drugu. To se događa, na primjer, kada alanin aminotransferaza pomiče alfa-amino skupine između alanina i aspartata. Također, transferaze pomiču fosfatne skupine između ATP i drugih spojeva, a disaharidi nastaju iz ostataka glukoze.

Hidrolaze uključene u reakciju mogu slomiti jednostruke veze dodavanjem elemenata vode.

  1. Stvorite ili izbrišite dvostruku vezu.

Ova vrsta ne-hidrolitičke reakcije odvija se uz sudjelovanje lijaze.

  1. Izomerizacija funkcionalnih skupina.

U mnogim kemijskim reakcijama položaj funkcionalne skupine varira unutar molekule, ali se sama molekula sastoji od istog broja i tipa atoma koji su bili prije početka reakcije. Drugim riječima, supstrat i produkt reakcije su izomeri. Ovaj tip transformacije moguć je pod utjecajem enzima izomeraze.

  1. Formiranje jedne veze s eliminacijom elementa vode.

Hidrolize uništavaju vezu dodavanjem vode u molekulu. Lijaze izvode obrnutu reakciju, uklanjajući dio vode iz funkcionalnih skupina. Stoga stvorite jednostavnu vezu.

Kako rade u tijelu?

Enzimi ubrzavaju gotovo sve kemijske reakcije u stanicama. Oni su vitalni za ljude, olakšavaju probavu i ubrzavaju metabolizam.

Neke od tih tvari pomažu razbijanju prevelikih molekula na manje "dijelove" koje tijelo može probaviti. Drugi se vežu za manje molekule. No, znanstveni su enzimi visoko selektivni. To znači da svaka od tih tvari može samo ubrzati određenu reakciju. Molekule kojima enzimi "djeluju" nazivaju se supstrati. Supstrati, pak, stvaraju vezu s dijelom enzima koji se zove aktivni centar.

Postoje dva principa koji objašnjavaju specifičnost interakcije enzima i supstrata. U takozvanom modelu ključa-zaključavanja, aktivno središte enzima zauzima mjesto strogo definirane konfiguracije. Prema drugom modelu, i sudionici reakcije, aktivni centar i supstrat, mijenjaju svoje oblike radi spajanja.

Bez obzira na načelo interakcije, rezultat je uvijek isti - reakcija pod utjecajem enzima odvija se mnogo puta brže. Kao rezultat ove interakcije, nove molekule su “rođene”, koje se zatim odvajaju od enzima. Tvar-katalizator nastavlja raditi svoj posao, ali uz sudjelovanje drugih čestica.

Hiper- i hipoaktivnost

Postoje slučajevi kada enzimi obavljaju svoje funkcije s nepravilnim intenzitetom. Prekomjerna aktivnost uzrokuje prekomjerno stvaranje reakcijskog produkta i nedostatak supstrata. Rezultat je pogoršanje zdravstvenog stanja i teških bolesti. Uzrok hiperaktivnosti enzima može biti i genetski poremećaj i višak vitamina ili elemenata u tragovima koji se koriste u reakciji.

Hipoaktivnost enzima može čak uzrokovati smrt kada, na primjer, enzimi ne uklanjaju toksine iz tijela ili dolazi do nedostatka ATP-a. Uzrok ovog stanja također mogu biti mutirani geni ili, suprotno tome, hipovitaminoza i nedostatak drugih hranjivih tvari. Osim toga, niska tjelesna temperatura na sličan način usporava funkcioniranje enzima.

Katalizator i ne samo

Danas često možete čuti o prednostima enzima. Ali koje su to tvari na kojima ovisi učinak našeg tijela?

Enzimi su biološke molekule čiji životni ciklus nije definiran okvirom od rođenja i smrti. Oni jednostavno rade u tijelu dok se ne rastope. To se u pravilu događa pod utjecajem drugih enzima.

U procesu biokemijskih reakcija ne postaju dio konačnog proizvoda. Kada je reakcija završena, enzim napušta supstrat. Nakon toga, tvar je spremna za povratak na posao, ali na drugu molekulu. I tako se nastavlja sve dok je tijelu potrebno.

Jedinstvenost enzima je da svaki od njih obavlja samo jednu funkciju koja mu je dodijeljena. Biološka reakcija se događa samo kada enzim pronađe odgovarajući supstrat. Ova interakcija može se usporediti s načelom rada ključa i brave - samo ispravno odabrani elementi moći će "raditi zajedno". Još jedna značajka: oni mogu raditi na niskim temperaturama i umjerenim pH, a kao katalizatori su stabilniji od bilo koje druge kemikalije.

Enzimi kao katalizatori ubrzavaju metaboličke procese i druge reakcije.

U pravilu se ti procesi sastoje od određenih stupnjeva, od kojih svaki zahtijeva rad određenog enzima. Bez toga se ciklus konverzije ili ubrzanja ne može dovršiti.

Možda je najpoznatija od svih funkcija enzima uloga katalizatora. To znači da enzimi spajaju kemikalije na takav način da smanje troškove energije potrebne za brže formiranje proizvoda. Bez tih tvari kemijske bi se reakcije odvijale stotine puta sporije. Ali enzimske sposobnosti nisu iscrpljene. Svi živi organizmi sadrže energiju koja im je potrebna za nastavak života. Adenozin trifosfat, ili ATP, je vrsta napunjene baterije koja opskrbljuje stanice energijom. No, funkcioniranje ATP-a nije moguće bez enzima. A glavni enzim koji proizvodi ATP je sintaza. Za svaku molekulu glukoze koja se transformira u energiju, sintaza proizvodi oko 32-34 ATP molekula.

Osim toga, u medicini se aktivno koriste enzimi (lipaza, amilaza, proteaza). Posebno služe kao sastojak enzimskih pripravaka, kao što su Festal, Mezim, Panzinorm, Pancreatin, koji se koriste za liječenje probavne smetnje. Ali neki enzimi također mogu utjecati na cirkulacijski sustav (rastopiti krvne ugruške), ubrzati zacjeljivanje gnojnih rana. Čak iu terapijama protiv raka također se koriste enzimi.

Čimbenici koji određuju aktivnost enzima

Budući da je enzim sposoban ubrzati reakciju mnogo puta, njegova aktivnost određena je takozvanim brojem okretaja. Ovaj izraz se odnosi na broj supstrata molekula (reaktant) koji 1 molekula enzima može transformirati za 1 minutu. Međutim, postoji nekoliko čimbenika koji određuju brzinu reakcije:

Povećanje koncentracije supstrata dovodi do ubrzanja reakcije. Što je više molekula aktivne tvari, to se reakcija brže odvija, jer je uključeno više aktivnih centara. Međutim, ubrzanje je moguće samo dok se ne aktiviraju sve molekule enzima. Nakon toga, čak i povećanje koncentracije supstrata neće ubrzati reakciju.

Tipično, povećanje temperature dovodi do bržih reakcija. Ovo pravilo vrijedi za većinu enzimskih reakcija, ali samo dok temperatura ne poraste iznad 40 stupnjeva Celzija. Nakon ove oznake, brzina reakcije, naprotiv, počinje naglo opadati. Ako temperatura padne ispod kritične točke, brzina enzimskih reakcija ponovno će porasti. Ako temperatura nastavi rasti, kovalentne veze su prekinute, a katalitička aktivnost enzima zauvijek je izgubljena.

Na brzinu enzimskih reakcija utječe i pH. Za svaki enzim postoji vlastita optimalna razina kiselosti kod koje je reakcija najprikladnija. Promjene pH utječu na aktivnost enzima, a time i na brzinu reakcije. Ako su promjene prevelike, supstrat gubi sposobnost vezanja na aktivnu jezgru, a enzim više ne može katalizirati reakciju. Obnavljanjem potrebne razine pH se također obnavlja aktivnost enzima.

Enzimi za probavu

Enzimi prisutni u ljudskom tijelu mogu se podijeliti u 2 skupine:

Metabolički "rade" kako bi neutralizirali toksične tvari, kao i doprinijeli proizvodnji energije i proteina. I, naravno, ubrzati biokemijske procese u tijelu.

Ono što je odgovorno za probavu jasno je iz naziva. Ali i ovdje djeluje načelo selektivnosti: određena vrsta enzima utječe samo na jednu vrstu hrane. Dakle, za poboljšanje probave, možete pribjeći malo varanje. Ako tijelo ne probavi ništa od hrane, potrebno je dijetu nadopuniti proizvodom koji sadrži enzim koji može razbiti teško probavljivu hranu.

Hrana enzimi su katalizatori koji razgrađuju hranu u stanje u kojem tijelo može apsorbirati hranjive tvari iz njih. Probavni enzimi su nekoliko vrsta. U ljudskom tijelu, različite vrste enzima sadržane su u različitim dijelovima probavnog trakta.

Usna šupljina

U ovoj fazi na hranu utječe alfa-amilaza. Razgrađuje ugljikohidrate, škrobove i glukozu u krumpiru, voću, povrću i drugim namirnicama.

želudac

Ovdje pepsin cijepa proteine ​​do stanja peptida, a želatinaza - želatina i kolagen sadržan u mesu.

gušterača

U ovoj fazi, "rad":

  • tripsin je odgovoran za razgradnju proteina;
  • alfa kimotripsin - pomaže u asimilaciji proteina;
  • elastaza - razgraditi neke vrste proteina;
  • nukleaze - pomažu razgradnju nukleinskih kiselina;
  • steapsin - potiče apsorpciju masne hrane;
  • amilaza - odgovorna je za apsorpciju škroba;
  • lipaza - razgrađuje masti (lipide) sadržane u mliječnim proizvodima, orašastim plodovima, uljima i mesu.

Tanko crijevo

Preko čestica hrane "prizivaju":

  • peptidaze - odvajaju peptidne spojeve do razine aminokiselina;
  • sucrase - pomaže pri varenju složenih šećera i škroba;
  • maltaza - razgrađuje disaharide do stanja monosaharida (sladnog šećera);
  • laktaza - razgrađuje laktozu (glukozu sadržanu u mliječnim proizvodima);
  • lipaza - potiče asimilaciju triglicerida, masnih kiselina;
  • Erepsin - utječe na proteine;
  • izomaltaza - "djeluje" s maltozom i izomaltozom.

Debelo crijevo

Ovdje su funkcije enzima:

  • E. coli - odgovoran je za probavu laktoze;
  • laktobacili - utječu na laktozu i neke druge ugljikohidrate.

Osim ovih enzima, postoje i:

  • dijastaza - probavlja biljni škrob;
  • invertaza - razgrađuje saharozu (stolni šećer);
  • glukoamilaza - pretvara škrob u glukozu;
  • Alfa-galaktozidaza - potiče probavu graha, sjemenki, sojinih proizvoda, korjenastog povrća i lisnatog;
  • Bromelain, enzim dobiven od ananasa, potiče razgradnju različitih vrsta proteina, djeluje na različite razine kiselosti, ima protuupalna svojstva;
  • Papain, enzim izoliran iz sirove papaje, pomaže razgradnju malih i velikih proteina i djeluje na širok raspon supstrata i kiselosti.
  • celulaza - razgrađuje celulozu, biljna vlakna (koja se ne nalaze u ljudskom tijelu);
  • endoproteaza - cijepa peptidne veze;
  • ekstrakt goveđe žuči - enzim životinjskog podrijetla, stimulira motilitet crijeva;
  • Pankreatin - enzim životinjskog podrijetla, ubrzava varenje masti i proteina;
  • Pancrelipase - životinjski enzim koji potiče apsorpciju proteina, ugljikohidrata i lipida;
  • pektinaza - razgrađuje polisaharide koji se nalaze u plodovima;
  • fitaza - potiče apsorpciju fitinske kiseline, kalcija, cinka, bakra, mangana i drugih minerala;
  • ksilanaza - razgrađuje glukozu iz žitarica.

Katalizatori u proizvodima

Enzimi su kritični za zdravlje jer pomažu tijelu da razgradi sastojke hrane do stanja pogodnog za uporabu hranjivih tvari. Crijeva i gušterača proizvode širok raspon enzima. No, osim toga, mnoge od korisnih tvari koje potiču probavu nalaze se iu nekim namirnicama.

Fermentirana hrana gotovo je idealan izvor korisnih bakterija potrebnih za pravilnu probavu. I u vrijeme kada ljekarni probiotici "rade" samo u gornjem dijelu probavnog sustava i često ne dospiju u crijeva, učinak enzimskih proizvoda se osjeća kroz gastrointestinalni trakt.

Na primjer, marelice sadrže mješavinu korisnih enzima, uključujući invertazu, koja je odgovorna za razgradnju glukoze i doprinosi brzom oslobađanju energije.

Prirodni izvor lipaze (doprinosi bržoj probavi lipida) može poslužiti kao avokado. U tijelu ova tvar proizvodi gušteraču. No, kako bi život olakšali život ovom tijelu, možete se počastiti, na primjer, salatom od avokada - ukusnom i zdravom.

Osim što je banana možda najpoznatiji izvor kalija, ona također opskrbljuje tijelo amilazom i maltazom. Amilaza se također nalazi u kruhu, krumpiru, žitaricama. Maltaza doprinosi cijepanju maltoze, tzv. Sladnog šećera, koji je zastupljen u izobilju u pivu i kukuruznom sirupu.

Još jedno egzotično voće - ananas sadrži cijeli niz enzima, uključujući bromelain. A on, prema nekim istraživanjima, također ima antikancerogena i protuupalna svojstva.

Ekstremofili i industrija

Ekstremofili su tvari koje su u stanju održati svoj život u ekstremnim uvjetima.

Živi organizmi, kao i enzimi koji im omogućuju funkcioniranje, nađeni su u gejzirima, gdje je temperatura blizu točke vrenja, i duboko u ledu, kao iu uvjetima ekstremne slanosti (Dolina smrti u SAD-u). Osim toga, znanstvenici su pronašli enzime za koje je razina pH, kako se ispostavilo, također nije temeljni uvjet za učinkovit rad. Istraživači su posebno zainteresirani za ekstremofilne enzime kao tvari koje se mogu široko koristiti u industriji. Iako su danas enzimi već našli svoju primjenu u industriji kao biološki i ekološki prihvatljivu tvar. Enzimi se koriste u prehrambenoj industriji, kozmetologiji i kućnim kemikalijama.

Štoviše, "usluge" enzima u takvim su slučajevima jeftinije od sintetičkih analoga. Osim toga, prirodne tvari su biorazgradive, što njihovu uporabu čini sigurnom za okoliš. U prirodi postoje mikroorganizmi koji mogu razgraditi enzime u pojedinačne aminokiseline, koje zatim postaju sastavni dijelovi novog biološkog lanca. Ali to je, kako kažu, sasvim druga priča.

http://foodandhealth.ru/komponenty-pitaniya/fermenty/

O probavnim enzimima, njihovim vrstama i funkcijama

Probavni enzimi su proteinske tvari koje se proizvode u gastrointestinalnom traktu. Oni osiguravaju proces probave hrane i potiču njegovu apsorpciju.

Enzimske funkcije

Glavna funkcija probavnih enzima je razgradnja složenih tvari u jednostavniju, koja se lako apsorbira u ljudskom crijevu.

Djelovanje molekula proteina usmjereno je na sljedeće skupine tvari:

  • proteini i peptidi;
  • oligo- i polisaharidi;
  • masti, lipidi;
  • nukleotidi.

Vrste enzima

  1. Pepsin. Enzim je tvar koja se proizvodi u želucu. Utječe na molekule proteina u sastavu hrane, raspadajući ih u elementarne komponente - aminokiseline.
  2. Tripsin i kimotripsin. Ove tvari spadaju u skupinu enzima gušterače, koje proizvode gušterača i dostavljaju se u duodenum. Ovdje također djeluju na molekule proteina.
  3. Amilaze. Enzim se odnosi na tvari koje razgrađuju šećere (ugljikohidrate). Amilaza se proizvodi u usnoj šupljini iu tankom crijevu. Raspada jedan od glavnih polisaharida - škrob. Rezultat je mali ugljikohidrat - maltoza.
  4. Maltaza. Enzim također utječe na ugljikohidrate. Njegov specifični supstrat je maltoza. Razgrađuje se u 2 molekule glukoze koje apsorbira stijenka crijeva.
  5. Sukraza. Protein djeluje na drugi uobičajeni disaharid, saharozu, koja se nalazi u hrani s visokim udjelom ugljikohidrata. Ugljikohidrati se razlažu na fruktozu i glukozu, koje tijelo lako apsorbira.
  6. Laktaze. Specifični enzim koji djeluje na ugljikohidrate iz mlijeka je laktoza. Kada se razgradi, dobivaju se drugi proizvodi - glukoza i galaktoza.
  7. Nukleaza. Enzimi iz ove skupine utječu na nukleinske kiseline - DNA i RNA, koje se nalaze u hrani. Nakon njihovog djelovanja, tvari se raspadaju u odvojene komponente - nukleotide.
  8. Nukleotidaze. Druga skupina enzima koja djeluje na nukleinske kiseline naziva se nukleotidaza. Oni razgrađuju nukleotide kako bi proizveli manje komponente - nukleozide.
  9. Karboksipeptidaze. Enzim djeluje na male proteinske molekule - peptide. Kao rezultat ovog procesa dobivaju se pojedinačne aminokiseline.
  10. Lipaze. Tvar razgrađuje masti i lipide koji ulaze u probavni sustav. Istodobno se formiraju njihovi sastavni dijelovi - alkohol, glicerin i masne kiseline.

Nedostatak probavnih enzima

Nedovoljna proizvodnja probavnih enzima je ozbiljan problem koji zahtijeva medicinsku intervenciju. Uz malu količinu endogenih enzima hrana se ne može normalno probaviti u ljudskom crijevu.

Ako se tvari ne probavljaju, ne mogu se apsorbirati u crijevima. Probavni sustav može asimilirati samo male fragmente organskih molekula. Velike komponente koje čine hranu, ne mogu koristiti osobi. Kao rezultat toga, tijelo može razviti nedostatak određenih tvari.

Nedostatak ugljikohidrata ili masti će dovesti do činjenice da će tijelo izgubiti "gorivo" za energičnu aktivnost. Nedostatak bjelančevina lišava ljudski organizam građevinskog materijala, koji su aminokiseline. Osim toga, kršenje probave dovodi do promjene u prirodi izmet, što može negativno utjecati na prirodu crijevne peristaltike.

razlozi

  • upalni procesi u crijevima i želucu;
  • poremećaji prehrane (prejedanje, nedovoljna toplinska obrada);
  • bolesti metabolizma;
  • pankreatitis i druge bolesti gušterače;
  • oštećenje jetre i bilijarnog trakta;
  • kongenitalne abnormalnosti enzimskog sustava;
  • postoperativni učinci (nedostatak enzima zbog uklanjanja dijela probavnog sustava);
  • ljekoviti učinci na želudac i crijeva;
  • trudnoća;
  • dysbiosis.

simptomi

  • težinu ili bol u trbuhu;
  • nadutost, nadutost;
  • mučnina i povraćanje;
  • osjećaj mjehurića u želucu;
  • proljev, mijenjanje stolice;
  • žgaravica;
  • podrigivati.

Dugotrajno očuvanje probavne insuficijencije popraćeno je pojavom uobičajenih simptoma povezanih s smanjenim unosom hranjivih tvari u organizam. Ova skupina uključuje sljedeće kliničke manifestacije:

  • opća slabost;
  • smanjena učinkovitost;
  • glavobolje;
  • poremećaji spavanja;
  • razdražljivost;
  • u teškim slučajevima, simptomi anemije zbog nedovoljne apsorpcije željeza.

Višak probavnih enzima

Višak probavnih enzima najčešće se primjećuje kod bolesti poput pankreatitisa. Stanje je povezano s hiperprodukcijom tih tvari stanicama gušterače i kršenjem njihovog izlučivanja u crijevo. S tim u vezi, razvija se aktivna upala u tkivu organa uzrokovana djelovanjem enzima.

Znakovi pankreatitisa mogu biti:

  • jake bolove u trbuhu;
  • mučnina;
  • bubri;
  • kršenje prirode predsjedatelja.

Često se javlja opće pogoršanje pacijenta. Pojavljuju se opća slabost, razdražljivost, smanjuje se tjelesna težina, poremećuje normalan san.

Kako prepoznati povrede u sintezi probavnih enzima?

  1. Proučavanje fecesa. Otkrivanje neprobavljenih ostataka hrane u izmetu ukazuje na kršenje aktivnosti enzimatskog sustava crijeva. Ovisno o prirodi promjena, može se pretpostaviti da postoji nedostatak enzima.
  2. Biokemijska analiza krvi. Studija omogućuje procjenu stanja metabolizma pacijenta, što izravno ovisi o aktivnosti probave.
  3. Proučavanje želučanog soka. Metoda omogućuje procjenu sadržaja enzima u šupljini želuca, što ukazuje na aktivnost probave.
  4. Ispitivanje enzima gušterače. Analiza omogućuje detaljno proučavanje količine tajnih organa, tako da možete utvrditi uzrok kršenja.
  5. Genetska istraživanja. Neke fermentopatije mogu biti nasljedne. Dijagnosticiraju se analizom ljudske DNA, u kojoj se nalaze geni koji odgovaraju određenoj bolesti.

Osnovni principi liječenja enzimskih poremećaja

Promjene u proizvodnji probavnih enzima razlog su za traženje liječničke pomoći. Nakon cjelovitog pregleda, liječnik će odrediti uzrok nastanka poremećaja i propisati odgovarajući tretman. Ne preporuča se samostalno boriti protiv patologije.

Važna komponenta liječenja je pravilna prehrana. Pacijentu se dodjeljuje odgovarajuća dijeta, koja ima za cilj olakšati probavu hrane. Potrebno je izbjegavati prejedanje, jer izaziva crijevne poremećaje. Pacijentima se prepisuje terapija lijekovima, uključujući supstitucijsko liječenje enzimskim pripravcima.

Specifična sredstva i njihove doze odabire liječnik.

http://prokishechnik.info/anatomiya/funkcii/pishhevaritelnye-fermenty.html

Ljudski probavni sustav

Suvremeni životni ritam, zasićen stalnim stresom, lošom ekologijom, nepravilnom i neracionalnom prehranom dovodi do činjenice da do 30. godine svaka četvrta osoba ima jednu od gastrointestinalnih bolesti u svojoj povijesti.

Koji je vaš račun? Ako red nije stigao, možda uskoro.

Na ovoj stranici naći ćete odgovore na sljedeća pitanja:

      • Koje su najčešće bolesti probavnog sustava?
      • Što je uzrok patoloških stanja?
      • Kako se nositi s bolestima probavnog trakta

Probavni enzimi

Pozdrav svima koji su pogledali svjetlo!

Danas želim govoriti o enzimima. Nažalost, mnogi od nas posvećuju vrlo malo pozornosti enzimima, vjerujući da naš želudac "probavlja nokte". Je li to istina?

Idemo: Svaki dan konzumiramo hranu kako bismo probavili najsitnije čestice minerala, vitamina, vlakana, građevne elemente za izgradnju proteina - aminokiselina i energije.
Jedući komad mesa, moramo shvatiti da prije nego što dobijete energiju, vitamine, minerale i aminokiseline, tijelo mora reciklirati, probaviti, dovesti u stanje koje je dostupno za asimilaciju.

Enzimska vrijednost

  • Enzimi (ili enzimi), putem metabolizma, osnova su za postojanje bilo kojeg organizma.
  • Samo enzimi mogu kontrolirati najsloženije procese uništenja i sinteze novih tvari.
  • Svaka kemijska i biološka reakcija koja se odvija u našem tijelu zahtijeva neophodno sudjelovanje enzima
  • Enzimi su uključeni u slušnu i vizualnu percepciju, igraju važnu ulogu u probavi, kao i procesi čišćenja tijela
  • Obnova staničnog sastava krvi, kostiju, kože - sve to i još mnogo toga je u potpunosti određeno djelovanjem enzima.
  • Funkcionalno stanje obrambenog sustava tijela, koje sprječava prodiranje infekcije, neutralizira otrove i uklanja otpadne tvari stanica, ovisi o njima.

Enzimi (enzimi) su proteinske tvari koje igraju važnu ulogu u različitim biokemijskim procesima u tijelu. Oni su potrebni za probavu hrane, stimulaciju aktivnosti mozga, procese opskrbe stanica energijom, oporavak organa i tkiva.

• Probavni i metabolički enzimi proizvodi samo tijelo.

• Enzimi hrane koje tijelo prima od ljudske konzumacije sirove hrane. Najvažnija funkcija enzima je ubrzanje i pokretanje biokemijskih reakcija, od kojih se većina odvija samo u prisutnosti odgovarajućih enzima. Funkcija svakog od enzima je jedinstvena, svaki enzim aktivira jedan biokemijski proces. U tijelu se nalazi ogromna količina enzima - više od 3000

Enzimi su podijeljeni u tri kategorije: probavni, prehrambeni i metabolički enzimi Digestive Ova skupina enzima proizvodi se u gušterači, želucu, tankom crijevu i žlijezdama usne šupljine. Tamo dijele molekule hrane na osnovne građevne blokove i tako osiguravaju njihovu dostupnost za metabolički proces.
Posebno važan organ za proizvodnju mnogih probavnih enzima je gušterača. Proizvodi amilazu, lipazu i proteazu. Amilaza se nalazi u slini, sekretu gušterače i u crijevnom sadržaju. Zadatak amilaze je pretvaranje ugljikohidrata u jednostavne šećere, a proteaze se nalaze u želučanom soku, sekretu gušterače i sadržaju crijeva. Zadatak proteaze je da formira aminokiseline iz proteina. Lipaza je u želučanom soku i lučenju pankreasa, a njezin zadatak je cijepanje masti. Metabolički: Ova skupina enzima proizvodi se u stanicama, organima, kostima i krvi. Samo zbog njihove prisutnosti srce, bubrezi i pluća mogu raditi. Metabolički enzimi osiguravaju učinkovitu opskrbu hranjivim tvarima iz hrane. Oni donose vitamine, minerale, fitonutrijente i hormone tijelu. Nutritivna: Ova skupina enzima sadržana je (mora se sadržavati) u prehrambenim proizvodima. Neke vrste hrane sadrže enzime - to je takozvana "živa hrana". Nažalost, enzimi su vrlo osjetljivi na toplinu i lako se uništavaju pri zagrijavanju. Da bi tijelo dobilo dodatnu količinu enzima potrebno je diverzificirati svoju prehranu sa svježim povrćem i voćem. Proizvodi od povrća bogati su enzimima: avokado, papaja, ananas, banana, mango, izdanak.

Neispravnosti enzimatske aktivnosti (fermentopatija) gušterače dovode do pretilosti, akutnih bolesti želuca i crijeva, a zbog toga nedostatak enzima utječe na funkcioniranje srca i dišnog sustava, kao i na opće stanje tijela. Postoje alergijske reakcije, piling kože, pojava akni, laminiranje noktiju, gubitak kose. Fermentopatija je često uzrok kroničnog umora i stresa.

Za aktiviranje i održavanje gušterače, tradicionalna medicina preporučuje probavne enzime životinjskog podrijetla (većina tih lijekova u ljekarnama). Takva sredstva su poznata: pankreatin, creon, mezim, festal, kolenzim. U isto vrijeme, treba imati na umu da naše tijelo identificira enzime životinjskog podrijetla kao naše vlastito i postupno zaustavlja njihovu proizvodnju (zašto bismo radili sami, ako dođe do tajne).

I još jedan problem koji je izravno povezan s nedostatkom energije - ENERGIJA.

Često se javlja i uzrokuje ozbiljna oštećenja zdravlja. Alergije se pojavljuju na iritantnim tvarima i (ili) antigenima uglavnom proteinske prirode (virusi, bakterije, gljivice). Alergeni ulaze u tijelo kroz probavni trakt, pluća ili nazofarinks tijekom disanja, tijekom taktilnog kontakta.

Uzroci alergija često su povezani s nedostatkom proteaza - probavnih enzima potrebnih za cijepanje i izlučivanje stranih tvari proteinske prirode, koje su prisutne ne samo u gastrointestinalnom traktu, nego iu cirkulacijskom sustavu.

Dakle, recimo:

1. Svježe povrće i voće trebali bi biti prisutni u našoj prehrani 2. Ako se fermentacijska patologija zadovoljila rezultatom testa, probavni enzimi su vaš proizvod! 3. Ako tijelo ima tendenciju da formira ciste, granulome, fibroide, fibroide (sklonost formacijama), kao i alergiju, vaša dijeta treba proći kroz, nazvana - Protease!

I na kraju, zahvaljujući probavnim enzimima i proteazi za pomoć u održavanju težine i osjećaju samopouzdanja u budućnosti (a to je toliko važno za one koji ne znaju toliko govoriti što je onkologija)

Sve zdravlje, ljubav i sreća! Iskreno, Vaša Larissa

http://dlyvsex.ru/index.php/pishchevaritelnaya-sistema/653-pishchevaritelnye-fermenty.html

Pročitajte Više O Korisnim Biljem